요약: 막 단백질. 막 단백질 세포막에서 단백질 기능
막의 전체 질량에서 단백질의 비율은 수초의 18%에서 미토콘드리아 막의 75%까지 매우 광범위하게 변할 수 있습니다.
막에서의 위치에 따라 단백질은 다음과 같이 나눌 수 있습니다. 완전한그리고 주변.
완전한단백질은 일반적으로 소수성이며 지질 이중층에 쉽게 통합됩니다.
이러한 단백질과 막의 상호 작용은 여러 단계에서 발생합니다. 단백질 우선 흡착이중층 표면에 형태를 바꾼다멤브레인과 소수성 접촉을 설정함으로써. 그럼 온다 이중층에 단백질 삽입.침투 깊이는 소수성 상호작용의 강도와 단백질 소구체 표면의 소수성 영역과 친수성 영역의 비율에 따라 달라집니다. 단백질의 친수성 영역은 막의 한쪽 또는 양쪽에 있는 막 층과 상호 작용합니다. 막에서 단백질 구의 고정은 다음으로 인해 발생합니다. 정전기 및 소수성상호 작용. 단백질 분자의 탄수화물 부분(있는 경우)이 돌출됩니다. 통합 단백질은 이중층과의 긴밀한 연결로 인해 이에 상당한 영향을 미칩니다. 단백질의 구조적 재배열은 이중층의 변형이라고 하는 지질 상태의 변화로 이어집니다.
주변기기단백질은 지질 이중층으로의 침투 깊이가 더 작기 때문에 막 지질과 더 약하게 상호 작용하여 통합 지질보다 훨씬 적은 영향을 미칩니다.
막과의 상호 작용의 특성에 따라 단백질은 다음과 같이 나뉩니다. 모노토픽, 바이토픽, 폴리토픽 :
단일 주제 단백질은 막 표면과 상호 작용합니다 (단일 - 지질 층 중 하나).
생물 주제 (bi - 지질의 두 층)을 통해 막을 관통합니다.
폴리토픽 막을 여러 번 관통합니다(지질과의 다중 상호작용).
전자는 말초 단백질에 속하고 후자와 세 번째는 통합 단백질에 속한다는 것이 분명합니다.
막 단백질은 기능에 따라 분류할 수도 있습니다. 이와 관련하여 구조 단백질이 분리됩니다.
단백질 - 효소;
단백질 - 수용체;
수송 단백질.
세포 세포 골격 단백질은 특별한 그룹을 구성합니다. 엄밀히 말하면, 이 단백질은 세포질 쪽에서 인접한 막의 구성 요소가 아닙니다. 세포 골격 단백질은 모든 구성 요소의 일부입니다. 근섬유에는 액틴 단백질 분자가 포함되어 있습니다. 미세소관은 튜불린 단백질을 포함하고, 중간 필라멘트는 또한 보다 다형성 단백질 복합체를 포함합니다. 세포골격은 막 탄성을 제공하고 세포 부피의 변화에 저항할 뿐만 아니라, 분명히 다양한 세포내 및 세포외 조절 메커니즘에 참여합니다.
막 구성의 지질에는 우선 구조적 특성이 지정됩니다. 즉, 막의 활성 구성 요소인 단백질이 위치한 이중층 또는 매트릭스를 생성합니다. 다양한 막에 고유성을 부여하고 특정 특성을 제공하는 것은 단백질입니다. 수많은 막 단백질은 다음과 같은 주요 기능을 수행합니다: 그들은 막을 통한 물질의 전달을 결정하고(수송 기능), 촉매 작용을 수행하고, 광 및 산화적 인산화, DNA 복제, 단백질의 번역 및 변형, 신호 수신 및 전달 과정을 제공합니다. 신경 자극 등
막 단백질을 두 그룹으로 나누는 것이 일반적입니다. 완전한(내부) 및 주변(외부). 이러한 분리의 기준은 단백질이 막에 결합하는 정도와 이에 따라 막에서 단백질을 추출하는 데 필요한 가공 정도입니다. 따라서 막이 2가 양이온을 결합하는 에틸렌디아민테트라아세테이트(EDTA)와 같은 킬레이트제의 존재 하에 이온 강도가 낮고 pH 값이 낮은 완충 혼합물로 막을 세척할 때 주변 단백질이 용액으로 이미 방출될 수 있습니다. 말초 단백질은 약한 정전기 상호작용에 의해 또는 지질 꼬리와의 소수성 상호작용에 의해 지질 헤드 또는 다른 막 단백질과 결합되기 때문에 온화한 조건에서 막에서 방출됩니다. 이에 반해 통합단백질은 양친매성 분자로서 표면에 큰 소수성 영역을 가지며 막 내부에 위치하므로 이를 추출하기 위해서는 이중층을 파괴해야 한다. 이러한 목적을 위해 세제 또는 유기 용제가 가장 많이 사용됩니다. 단백질을 막에 부착하는 방법은 매우 다양합니다(그림 4.8).
수송 단백질. 지질 이중층은 대부분의 수용성 분자와 이온에 대한 뚫을 수 없는 장벽이며 생체막을 통한 이들의 수송은 수송 단백질의 활성에 따라 달라집니다. 이러한 단백질에는 두 가지 주요 유형이 있습니다. 채널(모공) 그리고 캐리어. 채널은 수송된 물질의 결합 부위가 막의 양면에서 동시에 이용 가능한 막을 통과하는 터널입니다. 채널은 물질을 운반하는 동안 구조적 변화를 겪지 않으며, 열리고 닫힐 때만 구조가 바뀝니다. 반대로, 운반체는 막을 가로질러 물질이 이동하는 동안 형태를 변경합니다. 또한, 특정 시점마다 담체에서 전달된 물질의 결합 부위는 멤브레인의 한 표면에서만 사용할 수 있습니다.
채널은 차례로 전압 종속 및 화학적 조절의 두 가지 주요 그룹으로 나눌 수 있습니다. 전압 종속 채널의 예는 Na + 채널이며, 그 작동은 전계 전압의 변화에 의해 조절됩니다. 즉, 이러한 채널은 변화에 따라 열리고 닫힙니다. 막전위. 화학적으로 규제된 채널
특정 화학 물질의 결합에 반응하여 열리고 닫힙니다. 예를 들어, 신경 전달 물질이 니코틴 아세틸콜린 수용체에 결합하면 열린 형태로 바뀌고 1가 양이온이 통과할 수 있습니다(이 장의 하위 섹션 4.7). "기공"과 "채널"이라는 용어는 일반적으로 서로 바꿔 사용할 수 있지만 때로는 주로 크기로 물질을 구별하고 충분히 작은 모든 분자가 통과할 수 있도록 하는 비선택적 구조로 이해됩니다. 채널은 종종 이온 채널이라고 합니다. 열린 채널을 통한 이동 속도는 초당 10 6 - 10 8 이온에 이릅니다.
캐리어는 수동 및 능동의 두 그룹으로 나눌 수도 있습니다. 수동 운반체의 도움으로 한 가지 유형의 물질이 막을 가로질러 운반됩니다. 패시브 캐리어가 참여합니다. 촉진 확산전기 화학적 구배 (예 : 적혈구 막을 통한 포도당 전달)를 따라 수행되는 물질의 흐름 만 증가시킵니다. 활성 캐리어는 에너지 비용으로 막을 가로질러 물질을 운반합니다. 이러한 수송 단백질은 전기화학적 구배에 대해 물질을 운반하는 막의 한쪽 면에 물질을 축적합니다. 운송 업체의 도움을받는 운송 속도는 유형에 따라 크게 다르며 범위는 30 ~ 10 5 s -1 입니다. 종종 "permease", "translocase"라는 용어는 "carrier"라는 용어와 동의어로 간주될 수 있는 개별 캐리어를 나타내는 데 사용됩니다.
막 단백질의 효소 기능. 다양한 효소가 세포막에서 기능합니다. 그들 중 일부는 막에 국한되어 소수성 화합물의 전환에 적합한 환경을 찾고, 나머지는 막의 참여로 인해 엄격한 순서로 그 안에 위치하여 중요한 과정의 연속 단계를 촉매하고 다른 것들은 도움이 필요합니다. 지질의 구조를 안정화하고 활성을 유지합니다. 효소는 생체막에서 발견되었으며, 이는 알려진 모든 클래스를 대표합니다. 그들은 막을 통해 침투하거나 용해된 형태로 존재하거나 말초 단백질이기 때문에 일부 신호에 반응하여 막 표면에 결합할 수 있습니다. 다음과 같은 특징적인 유형의 막 효소를 구별할 수 있습니다.
1) 막의 반대쪽에서 결합 반응을 촉매하는 막관통 효소. 이 효소는 일반적으로 막의 반대쪽에 여러 개의 활성 센터가 있습니다. 이러한 효소의 전형적인 대표자는 전자 수송 및 막에 이온 구배 생성과 관련된 산화 환원 과정을 촉매하는 호흡 사슬 구성 요소 또는 광합성 산화 환원 센터입니다.
2) 물질 수송에 관여하는 막관통 효소. 예를 들어 물질의 전달과 ATP 가수분해를 결합하는 수송 단백질은 촉매 기능을 가지고 있습니다.
3) 막 결합 기질의 전환을 촉매하는 효소. 이 효소는 인지질, 당지질, 스테로이드 등 막 성분의 대사에 관여합니다.
4) 수용성 기질의 변형에 관여하는 효소. 막의 도움으로 효소는 막에 부착된 상태에서 기질의 함량이 가장 높은 막 영역에 집중할 수 있습니다. 예를 들어, 단백질과 전분을 가수분해하는 효소는 장내 미세융모막에 부착되어 이러한 기질의 분해 속도를 증가시킵니다.
세포골격의 단백질 . 세포 골격은 다양한 유형의 단백질 섬유의 복잡한 네트워크이며 진핵 세포에만 존재합니다. 세포 골격은 원형질막에 대한 기계적 지지를 제공하고 세포의 모양뿐만 아니라 세포소기관의 위치와 유사분열 동안의 움직임을 결정할 수 있습니다. cytoskeleton의 참여로 endo- 및 exocytosis, phagocytosis 및 amoeboid 이동과 같은 세포의 중요한 프로세스도 수행됩니다. 따라서 세포골격은 세포의 동적 틀이며 세포의 역학을 결정합니다.
세포 골격은 세 가지 유형의 섬유로 형성됩니다.
1) 마이크로필라멘트(직경 ~ 6nm). 그들은 사상체 소기관입니다 - 구형 단백질 액틴 및 이와 관련된 기타 단백질의 중합체입니다.
2) 중간 필라멘트(직경 8-10 nm). 케라틴 및 관련 단백질에 의해 형성됨;
3) 미세소관(직경 ~ 23 nm) - 긴 관형 구조.
그것들은 중공 실린더를 형성하는 소단위체의 구형 단백질 튜불린으로 구성됩니다. 미세소관의 길이는 세포의 세포질에서 수 마이크로미터, 신경의 축삭에서 수 밀리미터에 이를 수 있습니다.
세포 골격의 이러한 구조는 다른 방향으로 세포를 관통하고 막과 밀접하게 연관되어 일부 지점에서 부착됩니다. 막의 이 부분은 세포간 접촉에서 중요한 역할을 하며, 이들의 도움으로 세포가 기질에 부착될 수 있습니다. 그들은 또한 막에서 지질과 단백질의 막횡단 분포에 중요한 역할을 합니다.
일반적으로 막의 기능적 활동을 담당하는 것은 단백질입니다. 여기에는 다양한 효소, 수송 단백질, 수용체, 채널 및 기공이 포함됩니다. 그 전에는 막 단백질이 단백질의 2차 구조의 β-접힌 구조만을 갖고 있다고 믿었지만, 이러한 연구를 통해 막에는 많은 수의 α-나선이 포함되어 있음이 밝혀졌습니다. 추가 연구에 따르면 막 단백질은 지질 이중층 깊숙이 침투하거나 심지어 침투할 수 있으며 소수성으로 인해 안정화가 수행됩니다.
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강의 5
막 단백질의 구조와 기능
세포막에는 20~80%(중량 기준)의 단백질이 포함되어 있습니다. 일반적으로 막의 기능적 활동을 담당하는 것은 단백질입니다. 여기에는 다양한 효소, 수송 단백질, 수용체, 채널, 기공 등이 포함됩니다. 등, 각 막의 기능의 고유성을 보장합니다. 막 단백질 연구의 첫 번째 성공은 생화학자들이 세제를 사용하여 기능적으로 활성인 형태의 막 단백질을 분리하는 방법을 배웠을 때 달성되었습니다. 미토콘드리아 내막의 효소복합체 연구에 관한 연구였습니다. 이전에는 막 단백질이 β-접힌 구조(단백질의 2차 구조)만을 갖고 있다고 믿었으나, 이러한 연구를 통해 막에는 많은 수의 α-나선이 포함되어 있음이 밝혀졌습니다. 훨씬 덜 일반적이지만 β-나선은 생물학적으로 매우 중요합니다. 사실 지질로 둘러싸인 영역에서 β- 나선은 비극성 (소수성) 아미노산 잔기가 농축 된 외벽과 내벽 - 친수성 잔기가 농축 된 중공 실린더입니다. 이러한 실린더는 이온과 수용성 물질이 자유롭게 통과할 수 있는 멤브레인에 채널을 형성할 수 있습니다. 추가 연구에 따르면 막 단백질은 지질 이중층 깊숙이 침투하거나 심지어 침투할 수 있으며 소수성 상호 작용으로 인해 안정화가 수행됩니다. 막에는 최소한 4가지 유형의 단백질 배열이 있습니다. 첫 번째 유형은 단백질이 전체 막을 투과할 때 막횡단이고, 단백질의 소수성 영역은 α-배열을 갖습니다. 막의 유사한 배열에는 다음과 같은 박테리오로돕신 분자가 있습니다.할로박테리움 할로비움 그것의 α-나선은 순차적으로 이중층을 가로지른다. 두 번째 유형은 단백질이 카르복실 말단 근처에 소수성 아미노산 잔기로 구성된 짧은 섹션을 가질 때 소수성 앵커의 도움으로 결합하는 것입니다. 이것은 소위 소수성 앵커(anchor)로, 단백질 분해에 의해 제거될 수 있으며, 방출된 단백질은 수용성이 된다. 막의 이러한 배열은 많은 사이토크롬에 내재되어 있습니다. 세 번째 유형은 단백질의 상호작용이 주로 정전기적 또는 소수성인 경우 이중층의 표면에 결합하는 것입니다. 이러한 유형의 상호 작용은 막 횡단 고정과 같은 다른 상호 작용에 추가로 사용할 수 있습니다. 네 번째 유형은 이중층에 내장된 단백질에 결합하는 것으로, 일부 단백질이 지질 이중층 내부에 위치한 단백질에 결합하는 경우입니다. 예를 들어, F 1 - 부품 H + - 에 결합하는 ATPase F0 - 세포 골격의 일부 단백질뿐만 아니라 막에 잠긴 부분.
막 단백질의 구조에 대한 현대적 아이디어의 핵심은 지질 이중층의 비극성 영역과 접촉하는 비극성 소수성 표면이 형성되도록 폴리펩티드 사슬이 접혀 있다는 생각입니다. 단백질 분자의 극성 도메인은 이중층 표면에 있는 지질의 극성 머리와 상호작용할 수 있습니다. 많은 단백질이 막횡단이며 이중층에 걸쳐 있습니다. 일부 단백질은 다른 단백질과의 상호작용을 통해서만 막과 결합된 것으로 보입니다.
많은 막 단백질은 일반적으로 비공유 상호작용을 통해 막에 결합합니다. 그러나 지질과 공유적으로 연결된 단백질이 있습니다. 많은 원형질막 단백질은 당단백질 부류에 속합니다. 이 단백질의 탄수화물 잔기는 항상 원형질막 외부에 있습니다.
일반적으로 막 단백질은 외부(말초)와 내부(통합)로 나뉩니다. 기준은 막에서 이러한 단백질을 추출하는 데 필요한 처리의 심각도입니다. 주변 단백질은 이온 강도가 낮거나 반대로 pH가 높거나 2가 양이온에 결합하는 킬레이트제(예: EDTA)가 있는 완충 용액으로 막을 세척할 때 방출됩니다. 말초막 단백질을 분리하는 동안 막에 결합된 단백질과 구별하는 것이 매우 어려운 경우가 종종 있습니다.
통합 막 단백질을 방출하려면 세제 또는 유기 용매를 사용해야 합니다.
많은 진핵생물 및 원핵생물 막 단백질은 번역 후 폴리펩티드에 부착된 지질에 공유적으로 연결되어 있습니다.
지질에 공유 결합된 막 단백질
(하지만) 미리스트산이 결합된 단백질
(비) 팔미트산이 부착된 단백질
(에) 글리코실포스파티딜이노시톨 앵커가 있는 단백질
4. 신경세포의 접착분자 |
어떤 경우에는 이러한 지질이 단백질이 막에 부착되는 소수성 앵커 역할을 합니다. 다른 경우에, 지질은 세포의 적절한 영역으로의 단백질 이동 또는 막 융합에서 (바이러스 외피 단백질의 경우와 같이) 보조자 역할을 할 가능성이 있습니다.
원핵생물에서 외막의 주요 지단백질인 브라운 지단백질이 가장 완전히 특성화됩니다.이자형. 대장균 . 이 단백질의 성숙한 형태는 티오에테르 결합으로 연결된 아실글리세롤을 함유하고 있습니다. N - 말단 시스테인. 게다가, N - 말단 아미노산은 아미드 결합에 의해 지방산에 연결된다. 막 결합 형태의 페니실라아제는 다음을 통해 세포질 막에 부착됩니다. N - 막 지단백질과 유사한 말단 아실글리세롤.
진핵생물의 막단백질은 표와 같이 지질과 공유결합으로 연결되어 있으며 세 부류로 나눌 수 있다. 처음 두 클래스의 단백질은 분명히 원형질막의 세포질 표면에 주로 국한되어 있고 세 번째 클래스의 단백질은 외부 표면에 있습니다.
탄수화물과 공유 결합된 막 단백질이 있습니다. 여기에는 주로 수송 및 수용 기능을 수행하는 세포의 표면 단백질이 포함됩니다. 여기서 문제가 무엇인지는 아직 불분명합니다. 아마도 이것은 단백질이 원형질막으로 향할 때 분류되어야 한다는 사실 때문일 것입니다. 당 잔류물은 단백질 분해로부터 단백질을 보호하거나 인식 또는 접착에 참여할 수 있습니다. 따라서 막 당단백질의 당 잔기는 막의 바깥쪽에 독점적으로 국한됩니다.
막 당단백질의 올리고당 구조의 두 가지 주요 부류는 구별될 수 있다: 1) N - 아스파긴의 아미드기를 통해 단백질과 결합된 글리코시드 올리고당; 2) 세린과 트레오닌의 수산기를 통해 연결된 O-글리코시드 올리고당. 이 종류의 올리고당은 3개의 하위 분류로 구성됩니다.
- 올리고당에 만노오스 및 N - 아세틸글루코사민.
- 만노스가 풍부한 코어에 시알산과 같은 다른 당류 잔기를 포함하는 추가 측가지가 있는 정상 복합체.
- 적혈구막의 음이온 수송체와 관련된 큰 복합체
대부분의 막 당단백질 올리고당은 서브클래스 1 또는 2에 속합니다.
박테리아의 막 단백질
위에서 언급했듯이 세포질 막의 단백질은 표면의 약 50%를 구성합니다. 막의 약 10%는 단단히 결합된 단백질-지질 복합체에 의해 형성됩니다. 막에 내장된 모든 단백질 분자는 45-130개 이상의 지질 분자로 둘러싸여 있습니다. 유리 지질의 약 절반은 말초막 단백질과 관련이 있습니다.
박테리아의 세포질 막의 단백질 구성은 지질 구성보다 더 다양합니다. 따라서 세포질막에서이자형. 대장균 K 12 약 120개의 다른 단백질이 발견되었습니다. 막의 방향과 지질 이중층과의 연결 특성에 따라 위에서 언급한 바와 같이 단백질은 통합 단백질과 말초 단백질로 나뉩니다. 박테리아의 말초 단백질에는 NADH - 탈수소효소, 말산 탈수소효소 등과 같은 많은 효소와 ATPase 복합체의 일부인 일부 단백질이 포함됩니다. 이 복합체는 세포질, 주변 세포질 공간과 접촉하고 양성자가 통과하는 막에 채널을 형성하는 특정 방식으로 위치한 단백질 소단위 그룹입니다. 표시된 단지의 섹션 F1 , 세포질에 잠겨 있고, a와 c는 사이트의 구성 요소입니다. F0 - 분자의 소수성 면이 멤브레인에 잠겨 있습니다. 소단위비 소수성 부분이있는 막에 부분적으로 잠겨 있고 효소 복합체의 막과 세포질 부분의 연결 및 해당 지역의 ATP 합성 연결을 수행합니다. F1 막의 양성자 전위와 함께. 소단위 a,비 그리고 c 양성자 채널을 제공합니다. 컴플렉스의 다른 구성 요소는 구조적 및 기능적 무결성을 보장합니다.
통합 단백질에이자형. 대장균, 효소 활성의 발현에 필요한 지질은 숙시네이트 탈수소효소, 사이토크롬에 기인할 수 있습니다.비 . 항생제 gramicidin A, alamethicin, amphotericin 및 nystacin은 매우 흥미로운 특성을 가지고 있습니다. 박테리아 막과 상호 작용할 때 통합 단백질이 됩니다(항생제는 폴리펩티드와 거대고리임).
Gramicidin A는 15개의 펩타이드로 구성된 소수성 펩타이드입니다. L-D -아미노산. 멤브레인에 내장되면 1가 양이온이 통과할 수 있는 채널을 형성합니다. gramicidin A를 형성하는 이 채널은 가장 완전히 특성화되어 있습니다. 채널은 gramicidin A의 두 분자에 의해 형성됩니다. L과 D - 아미노산, 측쇄가 외부에 위치하고 골격의 카르복실기가 채널 내부에있는 나선이 형성됩니다. 이 유형의 나선은 다른 단백질에서 발견되지 않으며 gramicidin A에서 아미노산의 입체 이성질체의 비정상적인 교대로 인해 형성됩니다. 위에서 언급한 바와 같이 gramicidin 채널은 양이온 선택적입니다. 작은 무기 및 유기 양이온은 통과하지만 투과성은 Cl은 0과 같습니다.
Alameticin은 막에서 전기적으로 흥분 가능한 채널을 형성할 수 있는 20개 아미노산 잔기의 펩티드 항생제입니다. 알라메티신의 아미노산 서열은 특이한 잔기인 α-아미노부티르산과엘 -페닐알라닌. 막에 결합하면 gramicidin A와 달리 기공을 형성합니다. 그라미시딘 A가 형성하는 채널보다 훨씬 작은데, 우선 α나선 주위의 공간이 너무 작아 이온이 통과하기엔 너무 작다는 점이다.
nystatin 및 amphotericin과 같은 Marcolide 항생제는 콜레스테롤에 결합하여 채널을 형성합니다. 채널은 이러한 폴리엔 항생제의 8-10 분자에 의해 형성되지만, 이를 통해 이온은 낮은 속도로 침투합니다.
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에게 막 단백질세포막 또는 세포 소기관의 막에 내장되거나 결합된 단백질을 포함합니다. 모든 단백질의 약 25%가 막 단백질입니다.
생화학적 분류
생화학 적 분류에 따르면 막 단백질은 다음과 같이 나뉩니다. 완전한그리고 주변.
- 통합 막 단백질막에 단단히 박혀 있으며 세제 또는 비극성 용매의 도움으로 지질 환경에서만 제거할 수 있습니다. 지질 이중층과 관련하여 통합 단백질은 막횡단 폴리토프 또는 통합 모노토픽일 수 있습니다.
- 말초막 단백질모노토픽 단백질이다. 그들은 지질막에 약한 결합에 의해 결합되거나 소수성, 정전기 또는 기타 비공유력에 의해 통합 단백질과 결합됩니다. 따라서 통합 단백질과 달리 적절한 수용액(예: 낮거나 높은 pH, 높은 염 농도 또는 카오트로픽제)으로 처리하면 막에서 해리됩니다. 이 해리는 멤브레인의 파괴를 필요로 하지 않습니다.
막 단백질은 번역 후 변형 동안 단백질에 부착된 지방산 또는 프레닐 잔기 또는 글리코실포스파티딜이노시톨로 인해 막에 구축될 수 있습니다.
또 다른 중요한 점은 단백질을 막에 부착하는 방법입니다.
1. 이중층에 잠긴 단백질에 결합. 예에는 H + -ATRase의 F1 부분이 포함되며, 이는 막에 포함된 Fo 부분에 결합합니다. 일부 세포골격 단백질도 언급될 수 있습니다.
2. 이중층 표면에 결합. 이 상호작용은 본질적으로 주로 정전기적이거나(예: 수초 염기성 단백질) 소수성(예: 계면활성제 펩티드 및 가능하게는 포스포리파제)입니다. 일부 막 단백질의 표면에는 2차 또는 3차 구조의 특징으로 인해 형성된 소수성 도메인이 있습니다. 이러한 표면 상호 작용은 막 횡단 고정과 같은 다른 상호 작용에 추가하여 사용할 수 있습니다.
3. 소수성 "앵커"와의 결합; 이 구조는 일반적으로 비극성 아미노산 잔기의 시퀀스로 나타납니다(예: 시토크롬 65). 일부 막 단백질은 공유 결합된 지방산 또는 인지질을 앵커로 사용합니다.
4. 막관통 단백질. 그들 중 일부는 막을 한 번만 통과합니다 (예 : 글리코 포린), 다른 것들은 여러 번 (예 : 유당 투과 효소, 박테리오로돕신).
막 지질
막 지질은 자발적으로 이중층을 형성하는 양친매성 분자입니다. 지질은 물에 녹지 않으나 유기용매에는 잘 녹는다. 대부분의 동물 세포에서 원형질막 질량의 약 50%를 차지합니다. 지질 이중층의 1 x 1 μm 섹션에는 약 5 x 100,000개의 지질 분자가 있습니다. 따라서 작은 동물 세포의 원형질막에는 약 10개의 지질 분자가 포함되어 있습니다. 세포막에는 세 가지 주요 유형의 지질이 있습니다.
1) 인지질(가장 일반적인 유형), 글리세롤, 지방산, 인산 및 질소 화합물을 함유하는 복합 지질.
전형적인 인지질 분자는 극성 머리와 두 개의 소수성 탄화수소 꼬리를 가지고 있습니다. 꼬리의 길이는 사슬의 탄소 원자 14개에서 24개까지 다양합니다. 꼬리 중 하나는 일반적으로 하나 이상의 시스 이중 결합(불포화 탄화수소)을 포함하고 다른 하나(포화 탄화수소)에는 이중 결합이 없습니다. 각 이중 결합은 꼬리에 꼬임을 유발합니다. 꼬리 길이와 탄화수소 사슬의 포화도 차이는 막 유동성에 영향을 미치기 때문에 중요합니다.
수성 환경에서 양친매성 분자는 일반적으로 응집되어 소수성 꼬리가 숨겨져 있고 친수성 머리는 물 분자와 접촉하여 남아 있습니다. 이 유형의 응집은 두 가지 방식으로 수행됩니다. 꼬리가 안쪽으로 향하는 구형 미셀의 형성 또는 소수성 꼬리가 친수성 머리의 두 층 사이에 위치하는 이중 분자 필름 또는 이중층의 형성입니다.
혈장에 존재하는 두 가지 주요 인지질은 포스파티딜콜린(레시틴)과 스핑고미엘린입니다. 인지질 합성은 거의 모든 조직에서 일어나지만 혈장 인지질의 주요 공급원은 간입니다. 소장은 또한 유미미크론의 일부로 인지질, 즉 레시틴을 혈장에 공급합니다. 소장에 들어가는 대부분의 인지질(담즙산과의 복합체 형태 포함)은 췌장 리파아제에 의해 예비 가수분해됩니다. 이것은 식품에 첨가된 다중불포화 레시틴이 동일한 양의 옥수수 기름 트리글리세리드보다 리놀레이트의 혈장 인지질 함량에 영향을 미치지 않는 이유를 설명합니다.
인지질은 모든 세포막의 필수 구성 요소입니다. 포스파티딜콜린과 스핑고미엘린은 혈장과 적혈구 사이에서 지속적으로 교환됩니다. 이 인지질은 둘 다 지단백질의 구성 성분으로 혈장에 존재하며, 중성지방 및 콜레스테롤 에스테르와 같은 비극성 지질을 가용성 상태로 유지하는 데 중요한 역할을 합니다. 이 속성은 인지질 분자의 양친매성 특성을 반영합니다. 비극성 지방산 사슬은 지질 환경과 상호 작용할 수 있고 극성 머리는 수성 환경과 상호 작용할 수 있습니다(Jackson R.L. ea, 1974).
2) 콜레스테롤. 콜레스테롤은 4고리 스테로이드 핵과 수산기를 함유한 스테롤입니다.
이 화합물은 체내에서 유리 스테롤과 장쇄 지방산 중 하나와 에스테르로 발견됩니다. 유리 콜레스테롤은 모든 세포막의 구성 요소이며 콜레스테롤이 대부분의 조직에 존재하는 주요 형태입니다. 콜레스테롤 에스테르가 우세한 부신 피질, 혈장 및 죽종성 플라크는 예외입니다. 또한, 장 림프절과 간에 있는 콜레스테롤의 상당 부분도 에스테르화됩니다.
콜레스테롤은 유리 형태 또는 긴 사슬 지방산과의 에스테르 형태로 지단백질에서 발견됩니다. 그것은 아세틸-CoA로부터 많은 조직에서 합성되고 유리 콜레스테롤 또는 담즙염으로 담즙으로 배설됩니다. 콜레스테롤은 다른 스테로이드, 즉 코르티코스테로이드, 성 호르몬, 담즙산 및 비타민 D의 전구체입니다. 이것은 동물 대사의 전형적인 화합물이며 계란 노른자, 고기, 간 및 뇌와 같은 동물성 제품에서 상당한 양으로 발견됩니다.
진핵생물의 원형질막은 상당히 많은 양의 콜레스테롤(각 인지질 분자당 약 1분자)을 함유하고 있습니다. 흐름을 조절하는 것 외에도 콜레스테롤은 이중층의 기계적 강도를 증가시킵니다. 콜레스테롤 분자는 하이드록실 그룹이 인지질 분자의 극성 머리에 인접한 방식으로 이중층으로 배향됩니다.
3) 당지질
당지질은 이중층의 바깥쪽 절반에서만 발견되는 올리고당 함유 지질 부류에 속하는 지질 분자이며, 당 그룹은 세포 표면을 향하고 있습니다.
당지질은 지방산 잔기가 스핑가진의 NH 그룹에 부착된 스핑고지질이며, 올리고당 사슬, Gal, Glc, GalNAc(뉴라민산) - 강글리오사이드 그룹이 스핑진의 산소에 부착되어 있습니다. Gal 또는 Glc는 cerebrosides입니다. 설포사카라이드 Glc-SO3H, Gal-SO3H는 설포지질입니다.
당지질은 모든 원형질막의 표면에서 발견되지만 그 기능은 알려져 있지 않습니다. 당지질은 외부 단층의 지질 분자의 5%를 구성하며 종 간에는 물론 동일한 종의 다른 조직 내에서도 크게 다릅니다. 동물 세포에서는 긴 아미노알코올인 스핑고신(sphingosine)으로부터 합성되며 글리코스핑고리피드(glycosphingolipid)라고 불린다.
그들의 구조는 일반적으로 글리세롤로부터 형성된 인지질의 구조와 유사합니다. 모든 당지질 분자는 극성 머리에 있는 당 잔기의 수가 다릅니다. 가장 단순한 당지질 중 하나는 갈락토세레브로사이드입니다.
막 인지질은 막 단백질의 용매로 작용하여 막 단백질이 기능할 수 있는 미세 환경을 만듭니다. 단백질을 구성하는 20개 아미노산 중 6개는 α-탄소 원자에 붙어 있는 측기로 인해 소수성이 높고, 몇몇 아미노산은 약간 소수성, 나머지는 친수성이다. 우리가 챕터에서 본 것처럼. 도 5에 도시된 바와 같이, 펩타이드 그룹 자체의 소수성은 α-나선 형성 시 최소화된다. 따라서 단백질은 멤브레인과 통합된 전체를 형성할 수 있습니다. 이것은 소수성 영역이 이중층의 소수성 코어를 관통하는 동안 친수성 영역이 막에서 세포 내부로 돌출되어 있어야 합니다. 실제로, 막에 잠겨 있는 단백질 분자 영역은 많은 양의 소수성 아미노산을 함유하고 α-나선 또는 α-층의 함량이 높은 것이 특징입니다.
표 42.2. 다양한 막의 효소 마커
막에 있는 서로 다른 단백질의 수는 근형질 세망의 6-8개에서 원형질막의 100개 이상까지 다양합니다. 이들은 효소, 수송 단백질, 구조 단백질, 항원(즉, 조직 적합성을 결정하는 단백질) 및 다양한 분자에 대한 수용체입니다. 각 막은 고유한 단백질 집합을 특징으로 하기 때문에 특정 전형적인 막 구조의 존재에 대해 말하는 것은 불가능합니다. 테이블에서. 42.2는 일부 유형의 막에 고유한 효소 활성을 보여줍니다.
멤브레인은 동적 구조입니다. 막 단백질과 지질은 지속적으로 업데이트됩니다. 다른 지질과 다른 단백질의 재생 속도는 넓은 범위에 걸쳐 다양합니다. 멤브레인 자체는 구성 요소보다 훨씬 빠르게 재생될 수 있습니다. 이 문제는 엔도사이토시스 섹션에서 더 자세히 고려됩니다.
막 비대칭
비대칭은 중요한 재산막에 있는 단백질의 고르지 못한 분포에 부분적으로 기인합니다. 막횡단 비대칭은 또한 막 단백질과 관련된 탄수화물의 다른 국소화로 인한 것일 수 있습니다. 또한 일부 특정 효소는 막의 외부 또는 내부에 위치할 수 있습니다. 이것은 미토콘드리아와 원형질막 모두에 적용됩니다.
막은 또한 국소 비대칭을 나타냅니다. 어떤 경우에는(예: 점막 세포의 브러시 경계에서) 거의 거시적 수준에서 나타납니다. 다른 경우(예: 막 영역의 매우 작은 부분을 차지하는 간극 접합, 밀착 접합 및 시냅스 영역)에서는 국소 비대칭 영역이 작습니다.
막의 바깥쪽과 안쪽 사이의 인지질 분포에도 비대칭이 있습니다(횡방향 비대칭). 따라서 콜린을 함유한 인지질(포스파티딜콜린과 스핑고미엘린)은 주로 분자 외층에 위치하며, 아미노인지질은
(포스파티딜세린 및 포스파티딜에탄올아민) - 주로 내부에서. 콜레스테롤은 일반적으로 내부보다 외부에서 더 많이 발견됩니다. 분명히 이러한 비대칭이 원칙적으로 존재한다면 막 인지질의 횡단 이동성(플립플롭)이 제한되어야 합니다. 실제로, 합성 이중층의 인지질은 예외적으로 낮은 호핑 속도를 특징으로 합니다. 비대칭 수명은 며칠 또는 몇 주 만에 측정할 수 있습니다. 그러나 적혈구 글리코포린 단백질과 같은 합성 이중층에 일부 막 단백질을 인공적으로 통합하면 인지질의 플립플롭 전환 빈도가 100배 증가할 수 있습니다.
비대칭 지질 분포의 메커니즘은 아직 확립되지 않았습니다. 인지질 합성에 관여하는 효소는 마이크로솜 소포 막의 세포질 쪽에 국한되어 있습니다. 따라서 내부 층에서 외부 층으로 특정 인지질을 운반하는 트랜스로카제(translocase)가 있다고 가정할 수 있습니다. 또한, 특정 단백질은 두 층에 모두 존재할 수 있으며, 주로 특정 인지질에 결합하여 비대칭 분포를 유발합니다.
통합 및 말초 막 단백질
대부분의 막 단백질은 막의 필수 구성 요소입니다(인지질과 상호 작용). 충분히 연구된 거의 모든 단백질은 이중층의 두께와 동일한 값인 5-10 nm를 초과하는 길이를 가지고 있습니다. 이러한 통합 단백질은 일반적으로 구형 양친매성 구조입니다. 양쪽 끝이 친수성이며 이중층의 코어를 가로지르는 부분이 소수성입니다. 통합막 단백질의 구조를 확립한 후, 그 중 일부(예를 들어, 운반체 단백질 분자)가 그림 5에서와 같이 이중층을 여러 번 통과할 수 있다는 것이 분명해졌습니다. 42.7.
통합 단백질은 이중층에 비대칭으로 분포되어 있습니다(그림 42.8). 비대칭적으로 분포된 통합단백질을 포함하는 막을 세제에 녹인 후 세제를 천천히 제거하면 인지질과 통합단백질이 자가조직화되어 막구조가 형성되지만 그 안의 단백질은 더 이상 특이적으로 배향되지 않는다. 따라서, 적어도 일부 단백질의 막에서 비대칭 배향은 지질 이중층에 포함될 때 설정될 수 있습니다. 물론 세포 내부에서 합성되는 양친매성 단백질의 외부 친수성 부분은 막의 소수성 층을 가로질러 결국 외부로 끝나야 합니다.
쌀. 42.7. 인간 포도당 수송체의 추정 모델. 트랜스포터는 멤브레인을 12번 통과한다고 가정합니다. 막 교차 영역은 아미드 및 히드록실 측기와 함께 양친매성 α-나선을 형성할 수 있으며 포도당에 결합하거나 이의 전달을 위한 채널을 형성하는 것으로 보입니다. 사슬의 아미노 말단과 카르복실 말단은 세포질 표면에 있습니다. (Mueckler et al.: Sequence and structure of an human glucose transporter. Science, 1985. 229, 941, 동의하에.)
막 조직의 분자 메커니즘은 나중에 논의될 것이다.
말초 단백질은 이중층에서 인지질과 직접 상호작용하지 않습니다. 대신, 그들은 특정 통합 단백질의 친수성 영역과 약한 결합을 형성합니다. 예를 들어, 말초 단백질인 안키린은 적혈구막의 밴드 III의 통합 단백질과 연관되어 있습니다. 적혈구막의 골격을 이루는 스펙트린은 다시 안키린과 결합하여 적혈구의 양면이 오목한 형태를 유지하는 데 중요한 역할을 합니다. 면역글로불린 분자는 원형질막의 통합 단백질이며 막의 작은 단편과 함께만 방출됩니다. 다양한 호르몬에 대한 많은 수용체는 통합 단백질이며, 이러한 수용체에 결합하는 특정 폴리펩티드 호르몬은 따라서 말초 단백질로 간주될 수 있습니다. 펩타이드 호르몬과 같은 말초 단백질은 통합 단백질의 이중층 평면에서의 분포를 결정할 수 있습니다 - 수용체 (아래 참조).
