집 보일러 실 아미노산에는 이성질체가 있습니다. 산성 아미노산의 광학 활성 아미노산의 광학적 특성

아미노산에는 이성질체가 있습니다. 산성 아미노산의 광학 활성 아미노산의 광학적 특성

아미노산

아미노산

카르복실기(-COOH) 및 아미노기(-NH 2)를 함유하는 유기 화합물 부류; 산과 염기의 성질을 모두 가지고 있다. 그들은 모든 유기체에서 질소 물질의 신진 대사에 참여합니다 (호르몬, 비타민, 매개체, 색소, 퓨린 및 피리 미딘 염기, 알칼로이드 등의 생합성 초기 화합물). 150개 이상의 천연 아미노산이 있으며 약 20개의 필수 아미노산이 모든 단백질을 구성하는 단위체 역할을 합니다(아미노산이 포함된 순서는 유전자 코드에 의해 결정됨). 대부분의 미생물과 식물은 필요한 아미노산을 합성합니다. 동물과 인간은 음식에서 얻은 소위 필수 아미노산을 형성할 수 없습니다. 폴리아미드, 염료 및 의약품 생산을 위한 초기 제품으로 식품, 사료를 풍부하게 하는 데 사용되는 여러 아미노산의 산업적 합성(화학적 및 미생물학적)이 마스터되었습니다.

아미노산

아미노산, 유기(카복실( 센티미터. CARBOXIC ACIDS)) 아미노 그룹(-NH 2)을 포함하는 산. 유기체에 중요한 화합물(예: 퓨린( 센티미터.퓨린 염기) 및 피리미딘 염기( 센티미터. PYRIMIDINE BASES), 이는 핵산의 필수적인 부분입니다( 센티미터. NUCLEIC ACIDS))는 호르몬의 일부입니다( 센티미터.호르몬), 비타민( 센티미터.비타민), 알칼로이드( 센티미터. ALKALOIDS), 안료( 센티미터.색소(생물학)), 독소( 센티미터.독소), 항생제( 센티미터.항생제) 등; 디하이드록시페닐알라닌(DOPA)과 g-아미노부티르산은 신경 임펄스 전달에서 매개체 역할을 합니다. 센티미터.신경 충격). 약 300개의 서로 다른 아미노산이 살아있는 유기체의 세포와 조직에서 발견되지만 그중 20개만이 펩타이드가 만들어지는 연결(단량체) 역할을 합니다. 센티미터.펩티드) 및 단백질( 센티미터.단백질 (유기 화합물)) 모든 유기체의 (따라서 단백질 아미노산이라고 함). 단백질에서 이들 아미노산의 서열은 뉴클레오타이드 서열( 센티미터.해당 유전자의 NUCLEOTIDES)(유전자 코드( 센티미터.유전자 코드)). 나머지 아미노산은 자유 분자 형태와 결합 형태로 모두 발견됩니다. 많은 아미노산은 특정 유기체에서만 발견되며 일부는 설명된 많은 유기체 중 하나에서만 발견됩니다. 아미노산 발견의 역사첫 번째 아미노산은 아스파라긴( 센티미터.아스파라긴) - 1806년에 발견되었으며, 단백질에서 발견되는 마지막 아미노산은 트레오닌( 센티미터.트레오닌) - 1938년에 확인되었습니다. 각 아미노산에는 사소한(전통적인) 이름이 있으며 때로는 방출원과 관련이 있습니다. 예를 들어, 아스파라긴은 아스파라거스(아스파라거스), 글루탐산 - 밀의 글루텐(영어 글루텐 - 글루텐에서 유래)에서 처음 발견되었으며, 글리신은 달콤한 맛(그리스 글리키스 - 단맛에서 유래)으로 명명되었습니다. 아미노산의 구조와 성질모든 아미노산의 일반 구조식은 다음과 같이 나타낼 수 있습니다. 카르복실기(-COOH)와 아미노기(-NH2)는 동일한 α-탄소 원자에 연결되어 있습니다(원자 수는 카르복실기에서 그리스 알파벳의 문자 - a, b, g 등). 아미노산은 크기, 모양, 반응성이 다른 측쇄 또는 측쇄(라디칼 R)의 구조가 다르며 수성 매질에서 아미노산의 용해도 및 전하를 결정합니다. 그리고 프롤린에서만( 센티미터.프롤린), 측면 그룹은 a-탄소 원자뿐만 아니라 아미노 그룹에도 결합되어 고리 구조를 형성합니다. 중성 환경과 결정에서 -아미노산은 양극성 또는 양성 이온으로 존재합니다( 센티미터. ZWITTER 이온). 따라서 예를 들어 아미노산 글리신 -NH 2 -CH 2 -COOH -의 공식은 NH 3 + -CH 2 -COO -로 쓰는 것이 더 정확할 것입니다. 가장 단순한 아미노산인 글리신에서만 수소 원자가 라디칼로 작용합니다. 나머지 아미노산의 경우, α-탄소 원자에 있는 4개의 치환기는 모두 다릅니다(즉, α-탄소 탄소 원자는 비대칭입니다). 따라서 이들 아미노산은 광학 활성( 센티미터. OPTICAL ACTIVITY) (편광면을 회전시킬 수 있음), L(왼손잡이) 및 D(오른손잡이)의 두 가지 광학 이성질체 형태로 존재할 수 있습니다. 그러나 모든 천연 아미노산은 L-아미노산입니다. 예외는 글루탐산의 D-이성질체( 센티미터.글루탐산), 알라닌( 센티미터.알라닌), 발린( 센티미터. VALINE), 페닐알라닌( 센티미터.페닐알라닌), 류신( 센티미터. LEUCINE) 및 박테리아의 세포벽에서 발견되는 기타 여러 아미노산; D-conformation 아미노산은 일부 펩타이드 항생제의 일부입니다. 센티미터.항생제)(악티노마이신, 바시트라신, 그라미시딘 포함( 센티미터. GRAMICIDINS) A 및 S), 알칼로이드( 센티미터. ALKALOIDS) 맥각 등 아미노산 분류단백질을 구성하는 아미노산은 사이드 그룹의 특성에 따라 분류됩니다. 예를 들어, 생물학적 pH 값(약 pH 7.0)에서 물과의 관계에 따라 비극성 또는 소수성 아미노산은 극성 또는 친수성 아미노산과 구별됩니다. 또한, 중성(전하를 띠지 않은) 아미노산은 극성 아미노산 중에서 구분됩니다. 그들은 하나의 산성(카르복실) 그룹과 하나의 염기성 그룹(아미노 그룹)을 포함합니다. 위의 그룹 중 하나 이상이 아미노산에 존재하면 각각 산성 및 염기성이라고합니다. 대부분의 미생물과 식물은 더 간단한 분자에서 필요한 모든 아미노산을 생성합니다. 반대로 동물 유기체는 필요한 아미노산 중 일부를 합성할 수 없습니다. 그들은 그러한 아미노산을 완성된 형태, 즉 음식과 함께 섭취해야 합니다. 따라서 영양가에 따라 아미노산은 필수 아미노산과 비필수 아미노산으로 나뉩니다. 발린은 인간의 필수 아미노산 중 하나입니다. 센티미터. VALINE), 트레오닌( 센티미터.트레오닌), 트립토판( 센티미터.트립토판), 페닐알라닌( 센티미터.페닐알라닌), 메티오닌( 센티미터. METIONINE), 라이신( 센티미터.라이신), 류신( 센티미터.류신), 이소류신( 센티미터. ISOLEUCINE), 히스티딘도 어린이에게 없어서는 안 될 물질입니다( 센티미터.히스티딘) 및 아르기닌( 센티미터.아르기닌). 신체에 필수 아미노산이 부족하면 대사 장애, 느린 성장 및 발달로 이어집니다. 희귀(비표준) 아미노산은 개별 단백질에서 발견되며 리보솜에서 단백질 합성 중 또는 완료 후(소위 단백질의 번역 후 변형) 일반 아미노산의 측면 그룹의 다양한 화학적 변형에 의해 형성됩니다. (단백질( 센티미터.단백질(유기 화합물))). 예를 들어, 콜라겐의 조성( 센티미터. COLLAGEN)(결합 조직 단백질)에는 각각 프롤린 및 라이신의 유도체인 하이드록시프롤린 및 하이드록시라이신이 포함되며; 근육 단백질 미오신에서 센티미터. MYOSIN) 메틸리신이 존재하고; 단백질 엘라스틴( 센티미터. ELASTIN)에는 라이신 유도체인 데스모신이 함유되어 있습니다. 아미노산의 사용아미노산은 식품 첨가물로 널리 사용됩니다( 센티미터.영양 보충제). 예를 들어, 라이신, 트립토판, 트레오닌 및 메티오닌은 농장 동물의 사료를 풍부하게 하고, 글루탐산 나트륨 염(글루타민산 나트륨)을 첨가하면 여러 제품에 고기 맛이 납니다. 혼합물 또는 별도로 아미노산은 중추 신경계의 일부 질병 (g-아미노 부티르산 및 글루탐산, DOPA)에 대해 소화 시스템의 대사 장애 및 질병을 포함하여 의약에 사용됩니다. 아미노산은 의약품, 염료 제조, 향수 산업, 세제, 합성 섬유 및 필름 등 가정 및 의료용으로 소위 미생물 합성에 의해 미생물의 도움으로 아미노산을 얻습니다. 센티미터. MICROBIOLOGICAL SYNTHESIS)(라이신, 트립토판, 트레오닌); 그들은 또한 천연 단백질의 가수분해물(프롤린( 센티미터.프롤린), 시스테인( 센티미터. CYSTEIN), 아르기닌( 센티미터.아르기닌), 히스티딘( 센티미터.히스티딘). 그러나 가장 유망한 것은 화학 합성 방법과 효소 사용을 결합하여 얻는 혼합 방법입니다. 센티미터.효소).

단백질

(단백질), 복잡한 질소 함유 화합물의 한 종류로, 생명체의 가장 특징적이고 중요한 (핵산과 함께) 구성 요소입니다. 단백질은 많고 다양한 기능을 수행합니다. 대부분의 단백질은 화학 반응을 촉매하는 효소입니다. 생리적 과정을 조절하는 많은 호르몬도 단백질입니다. 콜라겐 및 케라틴과 같은 구조 단백질은 뼈 조직, 머리카락 및 손톱의 주요 구성 요소입니다. 근육의 수축성 단백질은 기계적 작업을 수행하기 위해 화학 에너지를 사용하여 길이를 변경할 수 있는 능력이 있습니다. 단백질은 독성 물질에 결합하여 중화시키는 항체입니다. 외부 영향(빛, 냄새)에 반응할 수 있는 일부 단백질은 감각 기관에서 자극을 감지하는 수용체 역할을 합니다. 세포 내부와 세포막에 위치한 많은 단백질이 조절 기능을 수행합니다. 19세기 전반 많은 화학자들, 특히 J. 폰 리비히(J. von Liebig)는 점차 단백질이 질소 화합물의 특수한 부류라는 결론에 도달했습니다. "단백질"(그리스 프로토스에서 유래-첫 번째)이라는 이름은 네덜란드 화학자 G. Mulder가 1840년에 제안했습니다. 물리적 특성단백질은 고체 상태에서는 흰색이지만 용액에서는 헤모글로빈과 같은 일부 발색단(색깔) 그룹을 가지고 있지 않는 한 무색입니다. 다른 단백질의 물에 대한 용해도는 크게 다릅니다. 또한 pH와 용액의 염 농도에 따라 달라지므로 한 단백질이 다른 단백질의 존재 하에서 선택적으로 침전되는 조건을 선택할 수 있습니다. 이 "염석 제거" 방법은 단백질을 분리하고 정제하는 데 널리 사용됩니다. 정제된 단백질은 종종 용액에서 결정으로 침전됩니다. 다른 화합물과 비교하여 단백질의 분자량은 수천에서 수백만 달톤까지 매우 큽니다. 따라서 초 원심 분리 중에 단백질이 침전되며 또한 다른 속도로 침전됩니다. 단백질 분자에는 양전하 및 음전하 그룹이 존재하기 때문에 전기장에서 서로 다른 속도로 움직입니다. 전기영동은 복잡한 혼합물에서 개별 단백질을 분리하는 데 사용되는 방법인 이를 기반으로 합니다. 단백질의 정제는 또한 크로마토그래피에 의해 수행됩니다. 화학적 특성구조. 단백질은 고분자, 즉 α-아미노산이 그 역할을 하는 반복되는 단량체 단위 또는 하위 단위로부터 사슬처럼 만들어진 분자. 아미노산의 일반식

<="" div="" style="border-style: none;">여기서 R은 수소 원자 또는 일부 유기 그룹입니다. 단백질 분자(폴리펩티드 사슬)는 상대적으로 적은 수의 아미노산 또는 수천 개의 단량체 단위로만 구성될 수 있습니다. 사슬에서 아미노산의 연결은 각각 두 가지 다른 화학적 그룹, 즉 기본 특성을 가진 아미노 그룹인 NH2와 산성 카르복실 그룹인 COOH를 가지고 있기 때문에 가능합니다. 이 두 그룹은 모두 탄소 원자에 부착되어 있습니다. 한 아미노산의 카르복실기는 다른 아미노산의 아미노기와 아미드(펩티드) 결합을 형성할 수 있습니다.

<="" div="" style="border-style: none;">두 개의 아미노산이 이런 식으로 연결되면 두 번째 아미노산에 세 번째 아미노산을 추가하는 식으로 사슬을 확장할 수 있습니다. 위의 방정식에서 알 수 있듯이 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 방출됩니다. 산, 알칼리 또는 단백질 분해 효소가 있는 경우 반응은 반대 방향으로 진행됩니다. 물을 첨가하면 폴리펩티드 사슬이 아미노산으로 절단됩니다. 이 반응을 가수분해라고 합니다. 가수분해는 자발적으로 진행되며 아미노산을 폴리펩타이드 사슬로 결합하는 데 에너지가 필요합니다. 카복실 그룹과 아미드 그룹(또는 프롤린 아미노산의 경우 이와 유사한 이미드 그룹)은 모든 아미노산에 존재하는 반면, 아미노산 간의 차이는 해당 그룹의 특성 또는 "측면"에 따라 결정됩니다. 곁사슬의 역할은 아미노산 글리신과 같은 수소 원자와 히스티딘 및 트립토판과 같은 일부 부피가 큰 그룹에 의해 수행될 수 있습니다. 일부 측쇄는 화학적으로 불활성인 반면 다른 측쇄는 반응성이 높습니다. 수천 가지의 다양한 아미노산이 합성될 수 있으며 자연계에서 다양한 아미노산이 발생하지만 단백질 합성에 사용되는 아미노산은 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 발린, 히스티딘, 글리신, 글루타민, 글루타민 등 20가지 유형뿐입니다. 산, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 프롤린, 세린, 티로신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌 및 시스테인(단백질에서 시스테인은 이량체-시스틴으로 존재할 수 있음). 사실 일부 단백질에는 규칙적으로 발생하는 20개 아미노산 외에 다른 아미노산이 있지만, 단백질에 포함된 후 나열된 20개 중 하나가 변형된 결과로 형성됩니다. 광학 활동.글리신을 제외한 모든 아미노산은 α-탄소 원자에 결합된 4개의 다른 그룹을 가지고 있습니다. 기하학적 측면에서 4개의 서로 다른 그룹이 두 가지 방식으로 부착될 수 있으므로 거울 이미지에 대한 물체로서 서로 관련된 두 가지 가능한 구성 또는 두 개의 이성질체가 있습니다. 왼손에서 오른손으로. 하나의 배열은 왼쪽 또는 왼손잡이(L)라고 하고 다른 하나는 오른손잡이 또는 오른손잡이(D)라고 합니다. 이러한 두 이성질체는 편광면의 회전 방향이 다르기 때문입니다. 단백질에는 L-아미노산만 존재하며(예외는 글리신입니다. 글리신은 4개의 그룹 중 2개가 동일하기 때문에 한 가지 형태로만 표시될 수 있습니다), 모두 광학 활성을 가집니다(이성질체가 하나만 있기 때문에). D-아미노산은 본질적으로 희귀합니다. 그들은 일부 항생제와 박테리아의 세포벽에서 발견됩니다.

아미노산 분자의 비대칭 탄소 원자는 여기에서 정사면체의 중심에 놓인 공으로 묘사됩니다. 제시된 4개의 치환기 그룹의 배열은 모든 천연 아미노산의 특징인 L-배열에 해당합니다.

아미노산의 서열.폴리펩타이드 사슬의 아미노산은 무작위로 배열되지 않고 일정한 순서로 배열되며, 이 순서가 단백질의 기능과 특성을 결정한다. 20가지 유형의 아미노산의 순서를 바꾸면 알파벳 문자로 많은 다른 텍스트를 구성할 수 있는 것처럼 엄청난 수의 다른 단백질을 얻을 수 있습니다. 과거에는 단백질의 아미노산 서열을 결정하는 데 종종 몇 년이 걸렸습니다. 자동으로 수행할 수 있는 장치가 만들어졌지만 직접 결정은 여전히 다소 힘든 작업입니다. 일반적으로 해당 유전자의 뉴클레오티드 서열을 결정하고 그로부터 단백질의 아미노산 서열을 유도하는 것이 더 쉽습니다. 지금까지 수백 가지 단백질의 아미노산 서열이 이미 결정되었습니다. 해독된 단백질의 기능은 일반적으로 알려져 있으며, 이는 예를 들어 악성 신생물에서 형성된 유사한 단백질의 가능한 기능을 상상하는 데 도움이 됩니다. 복합 단백질.아미노산만으로 구성된 단백질을 단순이라고합니다. 그러나 종종 아미노산이 아닌 금속 원자 또는 일부 화합물이 폴리펩티드 사슬에 부착됩니다. 이러한 단백질을 복합체라고합니다. 예를 들어 헤모글로빈이 있습니다. 헤모글로빈에는 철 포르피린이 포함되어 있어 붉은색을 띠고 산소 운반체 역할을 할 수 있습니다. 대부분의 복잡한 단백질의 이름에는 부착된 그룹의 특성에 대한 표시가 포함되어 있습니다. 당은 당단백질에, 지방은 지단백질에 있습니다. 효소의 촉매 활성이 부착된 그룹에 따라 달라지면 이를 보결분자 그룹이라고 합니다. 종종 일부 비타민은 보철 그룹의 역할을 하거나 그 일부입니다. 예를 들어, 망막의 단백질 중 하나에 부착된 비타민 A는 빛에 대한 감도를 결정합니다. 3차 구조. 중요한 것은 단백질의 아미노산 서열(1차 구조)이 아니라 단백질이 공간에 배치되는 방식입니다. 폴리펩타이드 사슬의 전체 길이를 따라 수소 이온은 규칙적인 수소 결합을 형성하여 나선형 또는 층(2차 구조)의 모양을 제공합니다. 이러한 나선과 층의 조합에서 단백질의 3차 구조인 다음 순서의 콤팩트한 형태가 발생합니다. 체인의 모노머 링크를 유지하는 결합 주위에서 작은 각도를 통한 회전이 가능합니다. 따라서 순전히 기하학적인 관점에서 볼 때 모든 폴리펩티드 사슬에 대해 가능한 구성의 수는 무한히 많습니다. 실제로 각 단백질은 일반적으로 아미노산 서열에 의해 결정되는 하나의 구성으로만 존재합니다. 이 구조는 단단하지 않고 "호흡"하는 것처럼 보입니다. 특정 평균 구성을 중심으로 변동합니다. 풀어진 용수철이 최소한의 자유 에너지에 해당하는 상태로만 압축되듯이 체인은 자유 에너지(일을 할 수 있는 능력)가 최소가 되는 구성으로 접혀 있습니다. 종종 사슬의 한 부분은 두 개의 시스테인 잔기 사이의 이황화(-S-S-) 결합에 의해 다른 부분에 견고하게 연결됩니다. 이것이 부분적으로 아미노산 중 시스테인이 특히 중요한 역할을 하는 이유입니다. 단백질 구조의 복잡성은 너무 커서 아미노산 서열을 알고 있어도 단백질의 3차 구조를 계산하는 것은 아직 불가능합니다. 그러나 단백질 결정을 얻을 수 있다면 X선 회절로 3차 구조를 결정할 수 있다. 구조적, 수축성 및 기타 일부 단백질에서 사슬은 길쭉하고 여러 개의 약간 접힌 사슬이 나란히 놓여 피브릴을 형성합니다. 피 브릴은 차례로 더 큰 형태 인 섬유로 접혀 있습니다. 그러나 용액에 있는 대부분의 단백질은 구형입니다. 사슬은 공의 실처럼 구형으로 감겨 있습니다. 소수성("발수성") 아미노산이 소구체 내부에 숨겨져 있고 친수성("수분 유인성") 아미노산이 소구체 표면에 있기 때문에 이 구성의 자유 에너지는 최소화됩니다. 많은 단백질은 여러 폴리펩티드 사슬의 복합체입니다. 이 구조를 단백질의 4차 구조라고 합니다. 예를 들어, 헤모글로빈 분자는 각각 구형 단백질인 4개의 하위 단위로 구성됩니다. 선형 구성으로 인한 구조 단백질은 인장 강도가 매우 높은 섬유를 형성하는 반면 구형 구성은 단백질이 다른 화합물과 특정 상호 작용을 할 수 있도록 합니다. 소구의 표면에 사슬이 올바르게 놓여 있으면 반응성 화학 그룹이있는 특정 형태의 공동이 나타납니다. 이 단백질이 효소라면 열쇠가 자물쇠에 들어가는 것처럼 일반적으로 더 작은 다른 물질 분자가 그러한 구멍에 들어갑니다. 이 경우 공동에 위치한 화학 그룹의 영향으로 분자의 전자 구름 구성이 변경되어 특정 방식으로 반응합니다. 이런 식으로 효소는 반응을 촉매합니다. 항체 분자는 또한 다양한 이물질이 결합하여 무해한 공동을 가지고 있습니다. 단백질과 다른 화합물의 상호 작용을 설명하는 "열쇠와 자물쇠" 모델은 효소와 항체의 특이성을 이해할 수 있게 합니다. 특정 화합물에만 반응하는 능력. 다른 유형의 유기체에 있는 단백질. 다른 식물과 동물 종에서 동일한 기능을 수행하므로 동일한 이름을 갖는 단백질도 유사한 구성을 갖습니다. 그러나 아미노산 서열이 다소 다릅니다. 종들이 공통 조상에서 갈라져 나가면서 특정 위치의 일부 아미노산이 다른 아미노산의 돌연변이로 대체됩니다. 유전병을 일으키는 해로운 돌연변이는 자연선택에 의해 폐기되지만 유익하거나 적어도 중립적인 돌연변이는 보존될 수 있습니다. 두 생물학적 종이 서로 더 가까울수록 단백질에서 더 적은 차이가 발견됩니다. 일부 단백질은 상대적으로 빠르게 변하고 다른 단백질은 상당히 보수적입니다. 후자는 예를 들어 대부분의 살아있는 유기체에서 발견되는 호흡 효소인 시토크롬 c를 포함합니다. 인간과 침팬지의 아미노산 서열은 동일한 반면, 밀의 시토크롬 c는 아미노산의 38%만이 다른 것으로 밝혀졌습니다. 박테리아와 인간의 공통 조상이 약 20억 년 전에 지구에 살았음에도 불구하고 인간과 박테리아를 비교할 때에도 사이토크롬의 유사성(여기서 차이점은 아미노산의 65%에 영향을 미침)을 여전히 볼 수 있습니다. 오늘날 아미노산 서열의 비교는 서로 다른 유기체 간의 진화 관계를 반영하는 계통수(계보)를 구축하는 데 자주 사용됩니다. 변성.합성 단백질 분자 접힘은 자체 구성을 얻습니다. 그러나 이러한 구성은 가열, pH 변화, 유기 용매의 작용, 심지어 표면에 기포가 나타날 때까지 용액을 휘저음으로써 파괴될 수 있습니다. 이러한 방식으로 변경된 단백질을 변성이라고 합니다. 생물학적 활성을 잃고 일반적으로 불용성이 됩니다. 변성 단백질의 잘 알려진 예 - 삶은 계란또는 휘핑 크림. 약 100개의 아미노산만 포함하는 작은 단백질은 재생성할 수 있습니다. 원래 구성을 다시 얻습니다. 그러나 대부분의 단백질은 단순히 얽힌 폴리펩타이드 사슬 덩어리로 변형되며 이전 구성을 복원하지 않습니다. 활성 단백질을 분리하는 주요 어려움 중 하나는 변성에 대한 극도의 민감성입니다. 단백질의 이러한 특성은 식품 보존에 유용하게 적용됩니다. 고온은 미생물의 효소를 돌이킬 수 없게 변성시키고 미생물은 죽습니다. 단백질 합성단백질 합성을 위해 살아있는 유기체는 하나의 아미노산을 다른 아미노산에 부착할 수 있는 효소 시스템을 가지고 있어야 합니다. 어떤 아미노산이 연결되어야 하는지를 결정하는 정보 소스도 필요합니다. 신체에는 수천 가지 유형의 단백질이 있고 각 단백질은 평균 수백 개의 아미노산으로 구성되어 있으므로 필요한 정보는 실로 엄청날 것입니다. 그것은 유전자를 구성하는 핵산 분자에 저장됩니다(기록이 자기 테이프에 저장되는 방식과 유사). 또한보십시오유전; 핵산. 효소활성화.아미노산으로부터 합성된 폴리펩타이드 사슬이 항상 최종 형태의 단백질인 것은 아닙니다. 많은 효소는 먼저 비활성 전구체로 합성되며 다른 효소가 사슬의 한쪽 끝에서 몇 개의 아미노산을 제거한 후에야 활성화됩니다. 트립신과 같은 일부 소화 효소는 이 비활성 형태로 합성됩니다. 이 효소는 사슬의 말단 조각이 제거된 결과 소화관에서 활성화됩니다. 활성 형태의 분자가 두 개의 짧은 사슬로 구성된 호르몬 인슐린은 소위 단일 사슬 형태로 합성됩니다. 프로인슐린. 그런 다음 이 사슬의 중간 부분이 제거되고 나머지 조각이 서로 결합하여 활성 호르몬 분자를 형성합니다. 복합 단백질은 특정 화학 그룹이 단백질에 부착된 후에만 형성되며 이러한 부착에는 종종 효소도 필요합니다. 대사 순환.탄소, 질소 또는 수소의 방사성 동위원소로 표시된 아미노산을 동물에게 먹인 후 라벨이 단백질에 빠르게 통합됩니다. 표지된 아미노산이 몸에 더 이상 들어가지 않으면 단백질의 표지 양이 감소하기 시작합니다. 이 실험은 생성된 단백질이 생명이 끝날 때까지 체내에 저장되지 않는다는 것을 보여줍니다. 그들 모두는 몇 가지 예외를 제외하고는 동적 상태에 있으며 끊임없이 아미노산으로 분해된 다음 다시 합성됩니다. 일부 단백질은 세포가 죽어 파괴될 때 분해됩니다. 예를 들어, 장의 내부 표면을 감싸고 있는 적혈구와 상피 세포에서 이러한 현상이 항상 발생합니다. 또한 단백질의 분해 및 재합성도 살아있는 세포에서 발생합니다. 이상하게도, 단백질 합성보다 분해에 대해 알려진 것이 적습니다. 그러나 분명한 것은 단백질 분해 효소가 소화관에서 단백질을 아미노산으로 분해하는 것과 유사하게 분해에 관여한다는 것입니다. 다른 단백질의 반감기는 몇 시간에서 몇 달까지 다릅니다. 유일한 예외는 콜라겐 분자입니다. 일단 형성되면 안정적으로 유지되며 갱신되거나 교체되지 않습니다. 그러나 시간이 지남에 따라 일부 속성, 특히 탄력성, 변화, 재생되지 않기 때문에 특정 연령 관련 변화, 예를 들어 피부 주름이 나타납니다. 합성 단백질.화학자들은 오랫동안 아미노산을 중합하는 방법을 알아냈지만 아미노산은 무작위로 결합하기 때문에 그러한 중합의 산물은 자연적인 것과 거의 유사하지 않습니다. 사실, 특정 순서로 아미노산을 결합하는 것이 가능하여 일부 생물학적 활성 단백질, 특히 인슐린을 얻을 수 있습니다. 이 과정은 매우 복잡하며, 이러한 방식으로 분자에 약 100개의 아미노산이 포함된 단백질만 얻을 수 있습니다. 대신에 원하는 아미노산 서열에 해당하는 유전자의 뉴클레오티드 서열을 합성하거나 분리한 다음 이 유전자를 박테리아에 도입하여 복제를 통해 원하는 제품을 대량 생산하는 것이 바람직합니다. 그러나 이 방법에도 단점이 있습니다. 또한보십시오유전 공학. 단백질과 영양신체의 단백질이 아미노산으로 분해되면 이러한 아미노산을 단백질 합성에 재사용할 수 있습니다. 동시에 아미노산 자체가 분해되어 완전히 활용되지 않습니다. 또한 성장, 임신 및 상처 치유 기간 동안 단백질 합성이 분해를 능가해야 한다는 것도 분명합니다. 신체는 지속적으로 일부 단백질을 잃습니다. 이들은 머리카락, 손톱 및 피부 표층의 단백질입니다. 따라서 단백질 합성을 위해 각 유기체는 식품으로부터 아미노산을 공급받아야 합니다. 아미노산 공급원.녹색 식물은 단백질에서 발견되는 20가지 아미노산을 모두 CO2, 물, 암모니아 또는 질산염에서 합성합니다. 많은 박테리아는 또한 설탕(또는 일부 등가물)과 고정 질소가 있는 상태에서 아미노산을 합성할 수 있지만 설탕은 궁극적으로 녹색 식물에 의해 공급됩니다. 동물에서 아미노산 합성 능력은 제한적입니다. 그들은 녹색 식물이나 다른 동물을 먹음으로써 아미노산을 얻습니다. 소화관에서 흡수된 단백질은 아미노산으로 분해되고 후자는 흡수되며 주어진 유기체의 특징적인 단백질이 생성됩니다. 흡수된 단백질 중 어느 것도 신체 구조에 통합되지 않습니다. 유일한 예외는 많은 포유류에서 모체 항체의 일부가 태반을 통해 태아 순환계로 온전하게 통과할 수 있고 모체 젖(특히 반추 동물의 경우)을 통해 출생 직후 신생아에게 전달될 수 있다는 것입니다. 단백질이 필요합니다.생명을 유지하기 위해서는 신체가 음식에서 일정량의 단백질을 섭취해야 한다는 것은 분명합니다. 그러나 이러한 요구의 크기는 여러 요인에 따라 달라집니다. 신체는 에너지원(칼로리)과 구조를 구축하기 위한 재료로서 음식이 필요합니다. 우선 에너지가 필요합니다. 이것은 식단에 탄수화물과 지방이 거의 없을 때식이 단백질이 자체 단백질 합성이 아니라 칼로리 공급원으로 사용됨을 의미합니다. 장기간 단식을 하면 자신의 단백질도 에너지 수요를 충족하는 데 사용됩니다. 식단에 탄수화물이 충분하면 단백질 섭취를 줄일 수 있습니다. 질소 균형. 평균 약. 총 단백질 질량의 16%는 질소입니다. 단백질을 구성하는 아미노산이 분해되면 그 안에 포함된 질소가 다양한 질소 화합물의 형태로 소변과 배설물을 통해 배설됩니다. 따라서 단백질 영양의 질을 평가하기 위해 질소 균형과 같은 지표를 사용하는 것이 편리합니다. 체내로 흡수되는 질소량과 하루에 배출되는 질소량의 차이(그램). 성인의 정상적인 영양 상태에서 이러한 양은 동일합니다. 성장하는 유기체에서 배출되는 질소의 양은 유입되는 양보다 적습니다. 균형은 긍정적입니다. 식단에 단백질이 부족하면 균형이 마이너스입니다. 식단에 충분한 칼로리가 있지만 단백질이 완전히 없으면 신체는 단백질을 저장합니다. 동시에 단백질 대사가 느려지고 단백질 합성에서 아미노산의 재사용이 가능한 한 효율적으로 진행됩니다. 그러나 손실은 불가피하며 질소 화합물은 여전히 소변으로 일부는 대변으로 배설됩니다. 단백질 기아 상태에서 하루에 몸에서 배출되는 질소의 양은 일일 단백질 부족의 척도가 될 수 있습니다. 이 결핍에 해당하는 양의 단백질을 식단에 도입함으로써 질소 균형을 회복할 수 있다고 가정하는 것은 당연합니다. 그러나 그렇지 않습니다. 이 양의 단백질을 섭취하면 신체는 아미노산을 덜 효율적으로 사용하기 시작하므로 질소 균형을 회복하기 위해 약간의 추가 단백질이 필요합니다. 식단의 단백질 양이 질소 균형을 유지하는 데 필요한 양을 초과하면 이로 인한 해가 없는 것 같습니다. 과잉 아미노산은 단순히 에너지원으로 사용됩니다. 특히 눈에 띄는 예는 질소 균형을 유지하는 데 필요한 것보다 약 10배 더 많은 단백질과 탄수화물을 거의 섭취하지 않는 에스키모입니다. 그러나 대부분의 경우 단백질을 에너지원으로 사용하는 것은 유익하지 않습니다. 동일한 양의 단백질보다 주어진 양의 탄수화물에서 더 많은 칼로리를 얻을 수 있기 때문입니다. 가난한 나라에서 인구는 탄수화물에서 필요한 칼로리를 받고 최소량의 단백질을 소비합니다. 신체가 비 단백질 제품의 형태로 필요한 칼로리를 섭취하면 질소 균형을 유지하는 단백질의 최소량은 약입니다. 하루 30g. 빵 4조각 또는 우유 0.5리터에 대략 같은 양의 단백질이 들어 있습니다. 일반적으로 약간 더 많은 양이 최적으로 간주됩니다. 50~70g을 권장합니다. 필수 아미노산.지금까지 단백질은 전체로 간주되었습니다. 한편, 단백질 합성이 일어나기 위해서는 필요한 모든 아미노산이 체내에 존재해야 합니다. 일부 아미노산은 동물 자체가 합성할 수 있습니다. 그들은식이 요법에 존재할 필요가 없기 때문에 상호 교환 가능하다고합니다. 일반적으로 질소 공급원으로서 단백질 섭취가 충분하다는 것이 중요합니다. 그런 다음 비필수 아미노산이 부족하면 신체가 과도하게 존재하는 아미노산을 희생하여 합성할 수 있습니다. 나머지 "필수" 아미노산은 합성할 수 없으며 음식과 함께 섭취해야 합니다. 인간에게 필수적인 것은 발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 메티오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 히스티딘, 라이신 및 아르기닌입니다. (아르기닌은 체내에서 합성이 가능하지만 신생아와 성장기 어린이에게는 부족하기 때문에 필수 아미노산으로 간주됩니다. 반면에 이러한 아미노산 중 일부는 성인의 경우 식이 섭취가 불필요해질 수 있습니다.) 필수 아미노산 목록 아미노산은 다른 척추 동물과 심지어 곤충에서도 거의 동일합니다. 단백질의 영양가는 일반적으로 성장하는 쥐에게 단백질을 먹이고 동물의 체중 증가를 모니터링하여 결정됩니다. 단백질의 영양가.단백질의 영양가는 가장 부족한 필수 아미노산에 의해 결정됩니다. 예를 들어 설명하겠습니다. 우리 몸의 단백질에는 평균 약. 2% 트립토판(중량 기준). 식단에 1% 트립토판을 함유한 10g의 단백질이 포함되어 있고 그 안에 충분한 다른 필수 아미노산이 있다고 가정해 봅시다. 우리의 경우, 이 결함 있는 단백질 10g은 본질적으로 완전한 단백질 5g과 같습니다. 나머지 5g은 에너지원으로만 사용할 수 있습니다. 아미노산은 체내에 실질적으로 저장되지 않고, 단백질 합성이 일어나기 위해서는 모든 아미노산이 동시에 존재해야 하므로 필수아미노산이 모두 체내에 들어와야 효과를 알 수 있다. 동시에 몸. 대부분의 동물성 단백질의 평균 구성은 인체 단백질의 평균 구성에 가깝기 때문에 육류, 계란, 우유, 치즈와 같은 음식이 풍부한 식단을 섭취하면 아미노산 결핍에 직면할 가능성이 적습니다. 그러나 젤라틴(콜라겐 변성의 산물)과 같은 단백질에는 필수 아미노산이 거의 포함되어 있지 않습니다. 식물성 단백질은 이런 의미에서 젤라틴보다 낫지만 필수 아미노산도 부족합니다. 특히 라이신과 트립토판이 적습니다. 그럼에도 불구하고 순수 채식은 몸에 필수 아미노산을 공급하기에 충분한 식물성 단백질을 약간 더 많이 섭취하지 않는 한 전혀 해롭지 않습니다. 대부분의 단백질은 식물의 씨앗, 특히 밀의 씨앗과 다양한 콩류에서 발견됩니다. 아스파라거스와 같은 어린 새싹에도 단백질이 풍부합니다. 식단의 합성 단백질.옥수수 단백질과 같은 불완전한 단백질에 소량의 합성 필수 아미노산 또는 단백질이 풍부한 단백질을 추가하면 후자의 영양가를 크게 높일 수 있습니다. 따라서 소비되는 단백질의 양이 증가합니다. 또 다른 가능성은 질소 공급원으로 질산염이나 암모니아를 첨가하여 석유 탄화수소에서 박테리아나 효모를 성장시키는 것입니다. 이렇게 얻은 미생물 단백질은 가금류나 가축의 사료로 사용하거나 사람이 직접 섭취할 수 있다. 널리 사용되는 세 번째 방법은 반추 동물의 생리학을 사용합니다. 반추 동물에서는 위장의 초기 부분에서 소위. 반추위에는 결함이 있는 식물 단백질을 보다 완전한 미생물 단백질로 전환시키는 특수한 형태의 박테리아와 원생동물이 살고 있으며, 이것들은 소화 및 흡수 후에 동물성 단백질로 변합니다. 저렴한 합성 질소 함유 화합물인 요소를 가축 사료에 첨가할 수 있습니다. 반추위에 사는 미생물은 요소 질소를 사용하여 탄수화물(사료에 훨씬 더 많이 있음)을 단백질로 전환합니다. 가축 사료에 있는 모든 질소의 약 1/3은 요소의 형태로 올 수 있으며, 이는 본질적으로 어느 정도 화학적 단백질 합성을 의미합니다. 미국에서는 이 방법이 단백질을 얻는 방법 중 하나로 중요한 역할을 한다. 문학

아미노산(AA)은 염기성 아미노 그룹(-NH2), 산성 카르복실 그룹(-COOH) 및 각 AA에 고유한 유기 R 라디칼(또는 측쇄)로 구성된 유기 분자입니다.

아미노산 구조

체내 아미노산의 기능

AA의 생물학적 특성의 예. 자연에서 발견되는 200개 이상의 AA가 있지만 그 중 약 10분의 1만이 단백질에 통합되고 나머지는 다른 생물학적 기능을 가지고 있습니다.

그들은 단백질과 펩타이드의 빌딩 블록입니다
AA에서 파생된 많은 생물학적으로 중요한 분자의 전구체. 예를 들어, 티로신은 호르몬 티록신과 피부 색소 멜라닌의 전구체이며, 티로신은 화합물 DOPA(디옥시-페닐알라닌)의 전구체이기도 합니다. 신경계에서 충동을 전달하는 신경 전달 물질입니다. 트립토판은 비타민 B3 - 니코틴산의 전구체입니다.
황의 출처 - 황 함유 AK.
AA는 포도당신생합성(체내 포도당 합성, 지방산 합성 등)과 같은 많은 대사 경로에 관여합니다.

카르복실기에 대한 아미노기의 위치에 따라 AA는 알파, α-, 베타, β- 및 감마(γ)가 될 수 있습니다.

알파 아미노 그룹은 카르복실 그룹에 인접한 탄소에 부착됩니다.

베타-아미노 그룹은 카르복실 그룹의 두 번째 탄소에 위치합니다.

감마 - 카르복실기에서 세 번째 탄소에 있는 아미노기

단백질 구성에 알파-AA만 포함

알파-AA 단백질의 일반적인 특성

1 - 광학 활성 - 아미노산의 특성

글리신을 제외한 모든 AA는 광학 활성을 나타냅니다. 적어도 하나를 포함 비대칭 탄소 원자(키랄 원자).

비대칭 탄소 원자는 무엇입니까? 이것은 4개의 다른 화학적 치환기가 부착된 탄소 원자입니다. 글리신이 광학 활성을 나타내지 않는 이유는 무엇입니까? 그것의 라디칼은 단지 세 개의 다른 치환체, 즉 알파 탄소는 비대칭이 아닙니다.

광학 활동은 무엇을 의미합니까? 이는 용액의 AA가 두 가지 이성질체로 존재할 수 있음을 의미합니다. Dextrorotatory isomer(+)는 편광면을 오른쪽으로 회전시키는 능력을 가지고 있습니다. 왼손잡이 이성질체(-)는 빛의 편광면을 왼쪽으로 회전시키는 능력이 있습니다. 두 이성질체는 같은 양만큼 반대 방향으로 빛의 편광면을 회전시킬 수 있습니다.

2 - 산-염기 속성

이온화 능력의 결과로 이 반응의 평형은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

R-COOH<------->R-C00-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

이러한 반응은 가역적이기 때문에 산(정반응) 또는 염기(역반응)로 작용할 수 있으며, 이는 아미노산의 양쪽성 특성을 설명합니다.

쯔비터 이온 - AK 속성

생리학적 pH 값(약 7.4)의 모든 중성 아미노산은 양성자화되지 않은 카르복실기와 양성자화된 아미노기인 양성자 이온으로 존재합니다(그림 2). 아미노산 등전점(IEP)보다 더 염기성인 용액에서 AA의 아미노기 -NH3+는 양성자를 제공합니다. IET AA보다 더 산성인 용액에서 AA의 카르복실기 -COO -는 양성자를 받아들입니다. 따라서 AA는 용액의 pH에 따라 때때로 산처럼 행동하고 다른 때에는 염기처럼 행동합니다.

아미노산의 일반적인 특성으로서의 극성

생리적 pH에서 AA는 양쪽성 이온으로 존재하며 양전하는 알파-아미노기에 의해 운반되고 음전하는 카르복시입니다. 따라서 AA 분자의 양쪽 끝에 두 개의 반대 전하가 생성되고 분자는 극성 특성을 갖습니다.

등전점(IEP)의 존재는 아미노산의 특성입니다.

아미노산의 순 전하가 0이 되어 전기장에서 이동할 수 없는 pH 값을 IEP라고 합니다.

자외선을 흡수하는 능력은 방향족 아미노산의 특성입니다.

페닐알라닌, 히스티딘, 티로신 및 트립토판은 280nm에서 흡수합니다. 무화과. 이러한 AA의 몰 흡광 계수(ε) 값이 표시됩니다. 스펙트럼의 보이는 부분에서 아미노산은 흡수하지 않으므로 무색입니다.

AA는 L-이성질체와 D-이성질체의 두 가지 이성질체로 존재할 수 있습니다. 거울상이고 α-탄소 원자 주변의 화학 그룹 배열이 다른 이성질체.

단백질의 모든 아미노산은 L-구성, L-아미노산에 있습니다.

아미노산의 물리적 특성

아미노산은 극성과 하전 그룹의 존재로 인해 대부분 수용성입니다. 그들은 극성에 용해되고 비극성 용매에 용해되지 않습니다.

AA는 결정 격자를 지지하는 강한 결합의 존재를 반영하는 높은 녹는점을 가지고 있습니다.

흔하다 AK의 특성은 모든 AK에 공통적이며 많은 경우 알파-아미노 그룹과 알파-카르복실 그룹에 의해 결정됩니다. AA는 또한 고유한 사이드 체인에 의해 결정되는 특정 속성을 가지고 있습니다.

글리신을 제외한 단백질의 가수분해 과정에서 형성된 모든 아미노산은 광학 활성을 가집니다. 이것은 비대칭 탄소 원자의 존재 때문입니다.

유기 화합물의 광학 활성은 편광면을 오른쪽 또는 왼쪽으로 회전시키는 능력입니다. "+" 및 "-" 기호는 회전 방향을 나타내는 데 사용됩니다. 아미노산 용액이 편광면을 오른쪽으로 회전시키면 이름 앞에 "+" 기호가 표시되고 왼쪽으로 이동하면 "-" 기호가 표시됩니다. 선광도를 결정할 때 항상 측정이 이루어진 조건(용매, 온도)을 표시해야 합니다.

아미노산이 단백질의 가수분해에 의해 얻어지면 광학 활성을 유지합니다. 화학 합성에 의해 아미노산을 얻는 경우에는 보통 불활성 형태로 얻어진다. 이 형태는 일반적으로 L- 및 D-이성질체의 등몰 혼합물로 구성되며 DL로 지정되고 라세미체라고 합니다.

인종화.입체 화학의 고전 이론에 따르면, 비대칭 탄소 원자에 있는 두 개의 치환기가 위치를 교환할 때 해당 화합물은 광학적 대립체로 변합니다. 따라서 광학 회전은 부호를 변경합니다.

아미노산의 산-염기 특성

아미노산의 산-염기 특성은 단백질의 특성을 이해하는 데 필수적입니다. 또한, 아미노산과 단백질을 분리, 확인 및 정량화하는 방법은 아미노산의 이러한 특성을 기반으로 합니다.

아미노산 분자는 카르복실기와 아미노기의 두 가지 작용기를 포함합니다. 따라서 아미노산은 산성과 염기성을 모두 가지고 있습니다. 아미노산(a)의 일반적인 형태는 이러한 화합물의 정확한 구조를 나타내지 않습니다. 아미노산은 양쪽성 양극성 이온(b)의 구조로 지정됩니다.

R-CH-COOH R-CH-COO -

중성 수용액에서 아미노산이 양극성 이온 형태로 존재한다는 증거 중 하나는 물에 대한 용해도가 더 좋고 녹는점이 보통 200 0 이상이라는 점입니다.

양쪽성 특성으로 인해 아미노산은 산과 염기 모두와 함께 염을 형성합니다.

아미노산 용액에 산을 첨가하면 식(1)에 따라 수소이온(H+)이 사라지고, 가성알칼리를 첨가하면 식(2)에 따라 수산화이온(OH-)이 중화된다. 두 경우 모두 용액의 pH는 변하지 않거나 약간 변합니다. 완충액에 아미노산을 사용하는 것은 이 특성에 근거합니다.

H3N + -CH-COO - + H + H3N + -CH-COOH (1)

H3N + -CH-COO - + OH - H2N-CH-COO - + H2O (2)

수용액에서 α-아미노산은 양극성 이온, 양이온 또는 음이온으로 존재할 수 있습니다.

H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -

음이온 양이온 양극성 이온

아미노산의 산-염기 특성은 Brønsted-Lowry의 산과 염기 이론에 따라 가장 쉽게 해석할 수 있습니다. 이 이론에 따르면 산은 양성자 기증자로 간주되고 염기는 양성자 수용자로 간주됩니다. 이 이론에 따르면, 아미노산 양이온은 이염기산이며, 양이온 분자에는 양성자를 기증할 수 있는 두 개의 그룹인 COOH와 + NH3가 있습니다. 완전히 양성자화된 산이 염기로 완전히 적정되면 2개의 양성자를 제공할 수 있습니다.

산의 해리 능력은 해리 상수로 특징지어집니다. 완전히 양성자화된 아미노산의 경우 해리 과정은 두 단계로 진행됩니다.

H3N + -CH-COOH + H2O? H3N + -CH-COO - + H + + H2O (1)

H3N + -CH-COO - + H2O? H2N-CH-COO - + H + + H2O (2)

그래픽으로 적정 과정은 그래프 1에 표시됩니다.

쌀. 1 NaOH로 완전히 양성자화된 알라닌의 적정

pK 1 - 카르복실기의 해리 상수,

pK 2 - 아미노 그룹의 해리 상수,

pI는 아미노산의 등전점이다.

아미노산 단백질 가수분해 적정

곡선은 명확하게 분리된 2개의 분기로 구성됩니다. 각 가지에는 OH - 첨가에 따른 pH 변화가 최소화되는 중간점이 있습니다. 카르복실기(pK 1) 및 아미노기(pK 2)의 해리 상수는 각 단계에 해당하는 중간점에서 결정할 수 있습니다. 이 경우, 예를 들어 알라닌의 경우 pK 1 = 2.34, pK 2 = 9.69의 값이 얻어진다.

적정 초기에 용액의 아미노산은 양이온 형태로 존재합니다. 첫 번째 단계의 중간점에 해당하는 pH = 2.34에서 두 개의 이온(양이온 및 양극성 이온)이 등몰 농도로 존재합니다.

H 3 N + -CH(R) -COOH 및 H 3 N + -CH(R) -COO -

pH = 9.69에서, 즉 두 번째 단계의 중간 지점에서 음이온과 양극성 이온이 등몰 농도로 존재합니다.

H 2 N-CH(R) -COO - 및 H 3 N + -CH(R) -COOH

알라닌 적정 곡선의 두 분기 사이의 전이점은 pH 6.02에 있습니다. 이 pH 값에서 아미노산 분자는 완전히 양극성 이온 형태입니다.

H 3 N + -CH(R) -COO -

그것은 총 전하를 운반하지 않으며 전기장에서 움직이지 않습니다. 아미노산이 양극성 이온의 형태로 존재하는 pH 값을 아미노산의 등전점이라 하고 pI로 표시한다.

아미노산의 등전점은 두 해리 상수의 값에 의해 결정됩니다. 이것은 pK 1과 pK 2 사이의 산술 평균입니다.

PI = --------------

따라서 낮은 pH에서 모노아미노카르복실산은 완전히 양성자화된 형태(양이온)이며 이염기산이며, 양극성 이온은 일염기산입니다. 두 개의 산성 그룹 중 - (COOH 및 H 3 N +) COOH 그룹은 강산입니다. 양성자 친화력이 낮은 산은 강산이며 쉽게 양성자를 기증합니다. 양성자 친화력이 강한 산은 약산이며 미미하게 해리됩니다. 모든 b-아미노산은 모든 pH에서 강한 전해질처럼 작용합니다.

아미노산의 용액은 완충 특성을 가지며 완충 능력은 산 그룹의 pK 값과 동일한 pH에서 최대입니다. 하나의 아미노산인 히스티딘만이 pH 6-8 범위(생리학적 pH 범위)에서 상당한 완충 능력을 가집니다.

모노아미노카르복실산의 pI는 약 6이고, 디카르복실산의 pI는 산성 영역에 있으며, 디아미노산의 pI는 염기성 영역에 있습니다. 따라서, 알라닌의 pI = 6.02, 아스파라긴산의 pI = 3.0, 라이신의 pI = 9.7이다.

아미노산은 알칼리성 용액에서 양극으로, 산성 용액에서 음극으로 이동합니다. 등전점에서는 이동이 없습니다. 등전점에서 아미노산의 용해도는 최소입니다. 등전 포커싱 방법은 이 특성에 기초합니다.

소개 ................................................. . .................................. .. ..............삼

1. 산성아미노산의 구조와 성질 .................................................. ..... ..5

1.1. 물질 .................................................................. .................................................. .......5

1.2. 유기물 .................................................. .................................................. ...5

1.3. 탄화수소의 기능적 유도체 .................................................. ................6

1.4. 아미노산 ................................................ ................ .................. ...............7

1.5. 글루탐산 ................................................ .................................................. ......9

1.6 생물학적 특성........................................................... ................ .................. .열하나

2. 산성아미노산의 광학활성 ........................................................ ..... .....12

2.1 키랄 분자........................................................... ................ .................. .......13

2.2 선광도 특성 .................................................................. .................. 15

2.3 선광도 측정.............................................................. ..................................17

2.4 산성 아미노산의 선광도에 대한 알려진 데이터 ........................ 18

결론................................................. .................................. . .........21

문학................................................. .................................. . .........22

소개
아미노산의 발견은 일반적으로 세 가지 발견과 관련이 있습니다.
1806년 최초의 아미노산 유도체인 아스파라긴 아마이드가 발견되었습니다.
1810년 비단백성 자연 요로결석의 대상체에서 분리된 아미노산 시스틴이 최초로 발견되었습니다.
1820년에 아미노산 글리신이 처음으로 단백질 가수분해물에서 분리되었고 거의 완전히 정제되었습니다.

그러나 글루탐산의 발견은 다소 조용히 일어났습니다. 독일 화학자 Heinrich Ritthausen은 1866년에 식물성 단백질, 특히 밀 글루텐에서 분리했습니다. 전통적으로 새로운 물질의 이름은 독일어 글루텐에서 번역된 das Gluten이라는 출처에 의해 주어졌습니다.
유럽과 미국에서 사용되는 글루탐산을 얻는 가능한 방법은 예를 들어 이 물질을 처음 얻은 것과 동일한 글루텐과 같은 단백질의 가수분해입니다. 일반적으로 소련에서 사용되는 밀 또는 옥수수 글루텐-비트 당밀. 이 기술은 매우 간단합니다. 원료는 탄수화물로 청소하고 20 % 염산으로 가수 분해하고 중화하고 휴믹 물질을 분리하고 다른 아미노산은 농축 및 침전시킵니다. 용액에 남아있는 글루탐산은 다시 농축되고 결정화됩니다. 목적에 따라 식품 또는 의약품, 추가 정제 및 재결정이 수행됩니다. 이 경우 글루탐산의 수율은 글루텐 중량의 약 5% 또는 단백질 자체 중량의 6%이다.

이 작업의 목적은 산성 아미노산의 광학 활성을 연구하는 것입니다.

이 목표를 달성하기 위해 다음 작업을 설정했습니다.
1. 예를 들어 글루탐산을 사용하여 산성 아미노산의 특성, 구조 및 생물학적 중요성을 연구하고 문헌 검토를 준비합니다.
2. 아미노산의 광학 활성을 연구하고 연구에 대한 문헌 검토를 준비합니다.

제1장 산성아미노산의 구조와 성질

아미노산을 연구하기 위해서는 기본적인 특성, 구조 및 응용에 대한 연구가 필요하므로 이 장에서는 탄소의 주요 기능성 유도체 유형과 글루탐산을 고려합니다.

1.1. 물질

모든 물질은 단순 (기본) 및 복합으로 나뉩니다. 단순 물질은 하나의 원소로 구성되는 반면 복합 물질은 둘 이상의 원소로 구성됩니다.
단순 물질은 차례로 금속과 비금속 또는 준금속으로 나뉩니다. 복합 물질은 유기 및 무기로 나뉩니다. 탄소 화합물은 일반적으로 유기라고하며 다른 모든 물질은 무기 (때로는 광물)라고합니다.
무기 물질은 조성(2원소 또는 2원소 화합물 및 다원소 화합물; 산소 함유, 질소 함유 등) 또는 화학적 특성, 즉 기능(산-염기, 산화 환원 등 .d.), 이러한 물질은 화학 반응, 기능적 특징에 따라. 다음으로 아미노산을 포함하는 유기 물질을 고려할 것입니다.

1.2. 유기물

유기 물질 - 탄소를 포함하는 화합물 종류(탄화물, 탄산, 탄산염, 탄소 산화물 및 시안화물 제외).

유기 화합물은 일반적으로 공유 결합에 의해 함께 연결된 탄소 원자 사슬과 이러한 탄소 원자에 부착된 다양한 치환기로 구성됩니다. 체계화 및 유기 물질의 이름 지정을 편리하게 하기 위해 분자에 존재하는 특성 그룹에 따라 클래스로 나뉩니다. 탄화수소 및 탄화수소의 기능성 유도체. 탄소와 수소만 포함하는 화합물을 탄화수소라고 합니다.

탄화수소는 지방족, 지환족 및 방향족일 수 있습니다.
1) 방향족 탄화수소는 다른 말로 아렌(arenes)이라고 합니다.
2) 지방족 탄화수소는 차례로 몇 가지 더 좁은 부류로 나뉘며, 그 중 가장 중요한 부류는 다음과 같습니다.
- 알칸(탄소 원자는 단순 공유 결합에 의해서만 연결됨);
- 알켄(이중 탄소-탄소 결합 함유);

Alkynes(아세틸렌과 같은 삼중 결합 포함).

3) 순환 탄화수소 폐쇄 탄소 사슬을 가진 탄화수소. 차례로 다음과 같이 나뉩니다.
-탄소환(탄소 원자로만 구성된 순환)
- 헤테로사이클릭(사이클은 탄소 원자 및 기타 원소로 구성됨)

1.3. 탄화수소의 기능성 유도체

탄화수소 유도체도 있습니다. 이들은 탄소와 수소 원자로 구성된 화합물입니다. 탄화수소의 골격은 공유 결합으로 연결된 탄소 원자로 구성됩니다. 탄소 원자의 나머지 결합은 수소 원자에 결합하는 데 사용됩니다. 단일 및 이중 탄소-탄소 결합의 전자 쌍이 인접한 두 탄소 원자에 동등하게 속하기 때문에 탄화수소 골격은 매우 안정적입니다.

탄화수소의 하나 이상의 수소 원자는 다양한 작용기로 치환될 수 있습니다. 이 경우 다양한 종류의 유기 화합물이 형성됩니다.
특징적인 작용기를 가진 유기 화합물의 전형적인 부류는 분자에 하나 이상의 수산기, 아민 및 아미노기를 함유하는 아미노산을 포함하는 알코올; 카르보닐기를 포함하는 케톤 및 카르복실기를 갖는 산.

많은 물리적 및 화학적 특성탄화수소의 파생물은 이 사슬 자체보다 주 탄화수소 사슬에 부착된 그룹에 더 의존합니다.
제 수업의 목적은 아미노산을 공부하는 것이기 때문에 그것에 집중합시다.

1.4. 아미노산

아미노산은 아미노기와 카르복실기를 모두 포함하는 화합물입니다.

일반적으로 아미노산은 물에 녹고 유기용매에 녹지 않는다. 중성 수용액에서 아미노산은 양극성 이온으로 존재하며 양쪽 성 화합물처럼 행동합니다. 산과 염기의 성질.
자연계에는 150개가 넘는 아미노산이 있지만 약 20개의 필수 아미노산만이 단백질 분자를 구성하는 모노머 역할을 합니다. 아미노산이 단백질에 포함되는 순서는 유전자 코드에 의해 결정됩니다.

분류에 따르면 각 아미노산은 적어도 하나의 산과 하나의 염기성 그룹을 포함합니다. 아미노산은 α-탄소 원자에 결합된 아미노산 분자의 원자 그룹인 R 라디칼의 화학적 성질이 서로 다르며 단백질 합성 동안 펩티드 결합 형성에 관여하지 않습니다. 거의 모든 α-아미노- 및 α-카르복실 그룹은 단백질 분자의 펩타이드 결합 형성에 관여하지만 유리 아미노산에 특유한 산-염기 특성을 상실합니다. 따라서 단백질 분자의 구조 및 기능의 모든 다양한 특징은 아미노산 라디칼의 화학적 성질 및 물리화학적 특성과 관련이 있습니다.

R 그룹의 화학 구조에 따라 아미노산은 다음과 같이 나뉩니다.
1) 지방족(글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신);

2) 수산기 함유(세린, 트레오닌);

3) 황 함유(시스테인, 메티오닌);

4) 방향족(페닐알라닌, 티로신, 트리트로판);

5) 산성 및 아미드(아스파르트산, 아스파라긴, 글루탐산, 글루타민);

6) 염기성(아르기닌, 히스티딘, 라이신);

7) 이미노산(프롤린).

R 그룹의 극성에 따라:

1) 극성(글리신, 세린, 트레오닌, 시스테인, 티로신, 아스파르트산, 글루탐산, 아스파라긴, 글루타민, 아르기닌, 라이신, 히스티딘);
2) 비극성(알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 프롤린).

R 그룹의 이온 특성에 따르면:

1) 산성(아스파르트산, 글루탐산, 시스테인, 티로신);
2) 염기성(아르기닌, 라이신, 히스티딘);

3) 중성(글리신, 알라닌, 발린, 류신, 이소류신, 메티오닌, 페닐알라닌, 세린, 트레오닌, 아스파라긴, 글루타민, 프롤린, 트립토판).

영양가 기준:

1) 교체 가능(트레오닌, 메티오닌, 발린, 류신, 이소류신, 페닐알라닌, 트립토판, 라이신, 아르기닌, 히스티딘);

2) 필수(글리신, 알라닌, 세린, 시스테인, 프롤린, 아스파르트산, 글루탐산, 아스파라긴, 글루타민, 티로신).

글루탐산의 특성을 더 자세히 살펴보겠습니다.

1.5. 글루탐산

글루타민산은 단백질 구성에서 가장 흔한 것 중 하나이며, 나머지 19개 단백질 아미노산 중에는 추가 아미노 그룹에서만 다른 글루타민 유도체도 있습니다.
글루탐산은 때때로 글루탐산이라고도 불리며 덜 자주 알파-아미노글루타르산이라고도 합니다. 매우 드물지만 화학적으로 정확함
2-아미노펜탄디오익.
글루탐산은 또한 흥분성 아미노산 부류의 중요한 구성원 중 하나인 신경 전달 물질 아미노산입니다.

구조는 그림 1에 나와 있습니다.

Fig.1 글루탐산의 구조식

물리화학적 특성

눈에 띄지 않는 무색 결정으로 물에 잘 녹지 않는 순수한 형태의 물질. 수산기 함유 아미노산의 극성은 쌍극자 모멘트가 크고 OH 그룹이 수소 결합을 형성하는 능력 때문에 발생하므로 글루탐산은 냉수에 약간 용해되고 뜨거운 물. 따라서 25 ° C에서 물 100g 당 최대 용해도는 0.89g이고 75 ° C - 5.24g의 온도에서 알코올에 거의 녹지 않습니다.

글루타민산과 그 음이온 글루타메이트는 유리 형태의 살아있는 유기체와 여러 저분자량 물질에서 발견됩니다. 체내에서는 아미노부티르산으로 탈카르복실화되고 트리카르복실산 회로를 통해 숙신산으로 변합니다.
전형적인 지방족 α-아미노산. 가열하면 Cu 및 Zn 불용성 염과 함께 2-피롤리돈-5-카르복실산 또는 피로글루탐산을 형성합니다. α-카르복실 그룹은 주로 펩티드 결합의 형성에 관여하며, 어떤 경우에는 예를 들어 천연 트리펩티드 글루타티온, γ-아미노 그룹에 관여합니다. L-이성질체로부터 펩타이드를 합성할 때 α-NH2 그룹과 함께 γ-카르복실 그룹이 보호되어 벤질 알코올로 에스테르화되거나 tert-부틸 에스테르가 존재 하에서 이소부틸렌의 작용에 의해 얻어집니다. 산의.

화학적 구성 요소글루탐산은 표 1에 제시되어 있다.

1.6 생물학적 특성

글루타민산은 중추신경계 정신분열증, 정신병(신체성, 중독, 축퇴), 탈진, 우울증, 수막염 및 뇌염의 결과, 독성 신경병증의 배경에 대한 반응성 상태의 질병 치료에 사용됩니다. 이소니코틴산 히드라지드(티아민 및 피리독신과 함께) 사용, 간성 혼수. 소아 정신 지체, 뇌성마비, 두개내 출산 외상의 결과, 다운병, 소아마비(급성 및 회복기).그것의 나트륨 염은 식품의 향료 및 방부제 첨가제로 사용됩니다. .

그것은 과민증, 발열, 간 및 / 또는 신부전, 신 증후군, 위와 십이지장의 소화성 궤양, 조혈 기관의 질병, 빈혈, 백혈구 감소증, 과민성, 폭력적인 정신병 반응, 비만과 같은 많은 금기 사항이 있습니다. 과흥분, 불면증, 복통, 메스꺼움, 구토 - 이것이 방법입니다. 부작용치료 중. 설사, 알레르기 반응, 오한, 단기 고열증을 유발할 수 있습니다. 빈혈, 백혈구 감소증, 구강 점막 자극.

제2장 산성아미노산의 광학활성

이 작업을 수행하기 위해서는 광학 활성을 자세히 고려할 필요가 있습니다.

빛은 사람의 눈으로 감지되는 전자기파입니다. 자연과 편광으로 나눌 수 있습니다. 자연광에서 진동은 서로 다른 방향으로 향하고 빠르고 무작위로 서로 교체됩니다(그림 2.a). 그리고 진동의 방향이 어떻게든 정렬되거나 한 평면에 있는 빛을 편광이라고 합니다(그림 2.b).

편광된 빛이 일부 물질을 통과할 때 흥미로운 현상이 발생합니다. 진동하는 전기장의 선이 위치한 평면이 빔이 이동하는 축을 중심으로 점차 회전합니다.

평면편광파의 광벡터의 진동방향과 이 파동의 전파방향을 통과하는 평면을 편파면이라고 한다.
유기 화합물 중에는 빛의 편광면을 회전시킬 수 있는 물질이 있습니다. 이 현상을 광학 활성이라고 하며, 해당 물질을 광학 활성이라고 합니다.
광학 활성 물질은 광학 쌍으로 발생합니다.
대척 - 편광면의 회전 방향을 제외하고 정상적인 조건에서 물리적 및 화학적 특성이 기본적으로 동일한 이성질체.

2.1 키랄 분자

글리신을 제외한 모든 아미노산은 키랄 구조로 인해 광학적으로 활성입니다.

그림 3에 표시된 분자인 1-bromo-1-iodoethane은 4개의 서로 다른 치환기에 결합된 4면체 탄소 원자를 가지고 있습니다. 따라서 분자에는 대칭 요소가 없습니다. 이러한 분자를 비대칭 또는 키랄이라고 합니다.

글루타민산은 축 키랄성을 가지고 있습니다. 이는 키랄성 축의 일부 축에 대한 치환기의 비평면 배열의 결과로 발생합니다. 키랄성 축은 비대칭적으로 치환된 알렌에 존재합니다. 알렌의 sp-하이브리드 탄소 원자는 두 개의 서로 수직인 p-오비탈을 갖는다. 이웃 탄소 원자의 p-오비탈과 겹치는 것은 allene의 치환기가 상호 수직 평면에 있다는 사실로 이어집니다. 스피로사이클릭 화합물뿐만 아니라 방향족 고리를 연결하는 결합 주위의 회전이 어려운 치환된 비페닐에서도 유사한 상황이 관찰됩니다.

평면 편광이 키랄 물질의 용액을 통과하면 진동이 발생하는 평면이 회전하기 시작합니다. 이러한 회전을 일으키는 물질을 광학 활성이라고 합니다. 회전 각도는 편광계라는 장치로 측정됩니다(그림 4). 빛의 편광면을 회전시키는 물질의 능력은 특정 회전을 특징으로 합니다.

광학 활성이 물질의 분자 구조와 어떤 관련이 있는지 봅시다. 아래는 키랄 분자와 거울 반사의 공간 이미지입니다(그림 5).

언뜻 보기에 이것은 다른 방식으로 묘사된 동일한 분자인 것처럼 보일 수 있습니다. 그러나 두 형태의 모델을 모아서 모든 원자가 서로 일치하도록 결합하려고 하면 이것이 불가능하다는 것을 금방 알 수 있습니다. 분자가 거울상과 호환되지 않는다는 것이 밝혀졌습니다.

따라서 물체와 그 거울상으로서 서로 관련된 두 개의 키랄 분자는 동일하지 않습니다. 이러한 분자(물질)는 거울상이성질체라고 하는 이성질체입니다. 거울상 이성질체 형태 또는 광학 대척체는 선형 편광의 왼쪽 및 오른쪽 원형 편광 성분에 대해 서로 다른 굴절률(원형 복굴절) 및 서로 다른 몰 흡광 계수(원편광 이색성)를 갖는다.

2.2 선광특성

광학 회전은 평면 편광된 빛이 통과할 때 편광 평면을 편향시키는 물질의 능력입니다.
선광은 좌우 원편광이 있는 빛의 굴절률이 다르기 때문에 발생합니다. 평면 편광 광선의 회전은 매질의 비대칭 분자가 왼쪽 및 오른쪽 원형 편광을 가진 빛에 대해 서로 다른 굴절률 τ 및 π를 갖기 때문에 발생합니다.
편광면이 관찰자의 오른쪽(시계 방향)으로 회전하는 경우 연결을 우회전이라고 하며 특정 회전은 플러스 기호로 기록됩니다. 왼쪽(시계 반대 방향)으로 회전할 때 연결을 왼손잡이라고 하며 특정 회전은 빼기 기호로 기록됩니다.

각도로 표현되는 초기 위치에서 편광면의 편차 양은 회전 각도라고 하며 α로 표시됩니다.

각도 값은 광학 활성 물질의 특성, 물질 층의 두께, 온도 및 빛의 파장에 따라 달라집니다. 회전 각도는 레이어 두께에 정비례합니다. 편광면을 회전시키는 다양한 물질의 능력을 비교 평가하기 위해 소위 비 회전이 계산됩니다. 비회전은 부피 1ml에 물질 1g의 함량으로 환산했을 때 두께가 1dm인 물질 층에 의해 발생하는 편광면의 회전입니다.

액체 물질의 경우 특정 회전은 다음 공식에 의해 결정됩니다.

물질 용액의 경우:

(여기서 α는 측정된 회전 각도(도), l은 액체 층의 두께, dm, c는 용액 100ml당 그램으로 표시되는 용액의 농도, d는 액체의 밀도)

특정 회전 값은 산성 아미노산의 특성과 농도에 따라 달라집니다. 많은 경우 특정 회전은 특정 농도 범위에서만 일정합니다. 특정 회전이 일정한 농도 범위에서 회전 각도로부터 농도를 계산할 수 있습니다.

많은 광학 활성 물질이 회전 각도를 결정된 상수 값으로 변경합니다. 이것은 다음을 갖는 입체이성질체 형태의 혼합물이 존재하기 때문입니다. 다양한 의미회전 각도. 잠시 후에야 평형이 성립됩니다. 일정 시간 동안 회전 각도 값을 변경하는 속성을 mutarotation이라고 합니다.
편광면의 회전 각도 결정은 위에서 언급한 소위 편광계(그림 4)라는 장치에서 수행됩니다.

2.3 선광도 측정

편광면의 회전 각도 결정은 편광계라는 장치에서 수행됩니다. 이 편광계 모델을 사용하는 규칙은 장치 지침에 명시되어 있습니다. 결정은 일반적으로 20C에서 나트륨의 D 라인에 대해 수행됩니다.

일반 원칙편광계의 장치 및 작동은 다음과 같습니다. 광원에서 나오는 광선은 황색광 필터를 통해 편광 프리즘으로 향합니다. Nicol 프리즘을 통과하면 광선이 편광되고 진동은 한 평면에서만 이루어집니다. 평면 편광은 광학 활성 물질의 용액과 함께 큐벳을 통과합니다. 이 경우 빛의 편광면 편차는 두 번째 회전 Nicol 프리즘(분석기)을 사용하여 결정되며 눈금이 있는 눈금에 단단히 연결되어 있습니다. 밝기가 다른 두세 부분으로 나누어 접안렌즈를 통해 관찰되는 중요한 필드는 분석기를 돌려 균일하게 비춰야 합니다. 눈금에서 회전량을 읽습니다. 장치의 영점을 확인하기 위해 테스트 솔루션 없이 유사한 측정이 수행됩니다. 편광면의 방향은 일반적으로 분석기의 회전 방향으로 설정됩니다. 국내 편광계의 설계는 균일 한 "조명 시야를 얻기 위해 분석기를 오른쪽, 즉 시계 방향으로 돌려야하는 경우 연구중인 물질이 우회전이며 기호로 표시됩니다. + (더하기) 또는 d 분석기를 시계 반대 방향으로 돌리면 기호 - (빼기) 또는 I로 표시된 왼쪽 회전을 얻습니다.

다른 기기에서 정확한 회전 방향은 액체 층 두께의 절반 또는 농도의 절반으로 수행되는 반복 측정에 의해 결정됩니다. 이 경우 회전 각도 또는 를 구하면 물질이 우회전적이라고 가정할 수 있습니다. 새 회전 각도가 90도 또는 180도이면 물질이 왼쪽으로 회전합니다. 특정 회전은 온도에 크게 의존하지 않지만 정확한 측정을 위해 큐벳의 온도 제어가 필요합니다. 선광에 대한 데이터를 사용하면 사용되는 용매와 용액의 물질 농도를 표시해야 합니다(예: 물에서 [α]o \u003d 27.3(C \u003d 0.15g/ml) ).

편광 측정은 용액에서 광학 활성 물질의 정량적 함량을 설정하고 순도를 확인하는 데 모두 사용됩니다.

2.4 산성 아미노산의 선광도에 대한 알려진 데이터
기반을 둔 일반 규칙동일한 구성을 가진 화합물은 동일한 영향 하에서 동일한 회전 변화를 나타내므로 개별 화합물 그룹에 대해 더 많은 구체적인 규칙이 만들어졌습니다. 이러한 규칙 중 하나는 아미노산에 적용되며 산성 용액에서 모든 천연 아미노산(L-시리즈)의 선광도가 오른쪽으로 이동한다고 말합니다. 다시 한 번 상기: 이 규칙은 오른쪽 회전의 증가가 필연적으로 발생하는 방식으로 이해되어서는 안 됩니다. "오른쪽으로 이동"은 왼쪽 회전의 감소를 의미할 수도 있습니다. 산성 용액에서 일부 아미노산의 회전에 대한 데이터는 아래 표에 나와 있습니다. 2.

선광 연구에서 분자가 기체 상태에서 용액으로 전이하는 동안 전이 파장이 크게 변하는 반면(평균 ~ 5nm), 연구된 용액에서는 그 차이가 미미하다는 것이 밝혀졌습니다(~ 0.5nm). 용액에서 이성질체 분자의 쌍극자 모멘트 변화가 감소함에 따라 주요 전자 전이의 파장 이동이 감소하고 분극률이 증가함에 따라 증가하는 것으로 나타났습니다. 다양한 용액에서 이성질체 분자의 전이 회전력이 계산됩니다. 분리된 분자에서 용액으로 이동할 때 전이의 회전력 값이 크게 변하는 것으로 나타났습니다. 다양한 솔루션에서 편광면의 특정 회전의 스펙트럼 종속성이 플롯됩니다. 또한 100~300nm 범위에서 전이의 파장이 방사선의 파장과 일치할 때 공명이 관찰됩니다. L-이성질체 용액에서 방사선의 편광면의 특정 회전은 240nm에서 ~ 50deg * m2 / kg에서 650nm에서 1deg * m / kg까지 파장이 증가함에 따라 감소하고 D 이성질체 용액에서 360 nm에서 ~ 5 deg * m2/kg 및 650 nm에서 최대 ~ 2 deg*m2/kg. 용액의 농도가 증가함에 따라 회전각도가 선형적으로 증가함을 확인하였다. 용매 분자의 분극률이 증가함에 따라 편광면의 비 회전 값이 증가하고 두 이성질체 용액에서 분자의 분극률 변화가 증가함에 따라 감소하는 것으로 나타났습니다.

글루탐산의 L 및 DL 이성질체의 선광도 연구에서 4000 ~ 5000 범위에서 비간섭성 방사선의 편광면 회전각이 4280의 파장에서 최대이고 증가함에 따라 감소하는 것으로 나타났습니다. 방사선 파장. 또한, 레이저 방사선의 편광면의 회전 각도는 장파장 A, = 650 nm의 방사선에 대해 1.6% 농도에서 -5°로 증가하고 X = 532 nm에 대해 -9°까지 증가합니다. 집중. 광학 활성은 글루탐산의 중성(pH = 7) 용액에서 최대이고 용액의 산도 및 알칼리도가 증가함에 따라 감소하는 것으로 밝혀졌습니다. 라세미 형태의 글루탐산 수용액에서 회전 능력이 없음이 입증되었습니다.

결론

작업 과정에서 산성 아미노산의 특성, 글루탐산의 선광도 특성 및 메커니즘에 대한 문헌 검토가 준비되었습니다.
그리하여 설정한 목표 기말 보고서완전히 달성했습니다.

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