Aminokislotalar izomeristikdir. Kislotali aminokislotalarning optik faolligi Aminokislotalarning optik xossalari
aminokislotalar
aminokislotalar
aminokislotalar
karboksil (-COOH) va aminokislotalarni (-NH 2) o'z ichiga olgan organik birikmalar sinfi; kislotalar ham, asoslar ham xossalariga ega. Ular barcha organizmlarda azotli moddalar almashinuvida (gormonlar, vitaminlar, mediatorlar, pigmentlar, purin va pirimidin asoslari, alkaloidlar va boshqalar biosintezidagi boshlang'ich birikma) ishtirok etadi. 150 dan ortiq tabiiy aminokislotalar mavjud.20 ga yaqin muhim aminokislotalar monomerik birliklar bo'lib, ulardan barcha oqsillar hosil bo'ladi (aminokislotalarning ularning tarkibiga kirish tartibi genetik kod bilan belgilanadi). Aksariyat mikroorganizmlar va o'simliklar kerakli aminokislotalarni sintez qiladi; Hayvonlar va odamlar oziq-ovqatdan olinadigan muhim aminokislotalarni ishlab chiqarishga qodir emas. Oziq-ovqat, em-xashakni boyitish, poliamidlar, bo'yoqlar va dori-darmonlarni ishlab chiqarish uchun boshlang'ich mahsulot sifatida ishlatiladigan bir qator aminokislotalarning sanoat sintezi (kimyoviy va mikrobiologik) o'zlashtirildi.
aminokislotalar
aminokislotalar, organik (karboksilik) sm. KARBOKSIL KISLOTALAR)) aminokislotalar (- NH 2) ni o'z ichiga olgan kislotalar. Oqsillar va uglevodlar almashinuvida, organizmlar uchun muhim birikmalar hosil bo'lishida ishtirok eting (masalan, purin ( sm. PURIN asoslari) va pirimidin asoslari ( sm. Nuklein kislotalarning ajralmas qismi bo'lgan pirimidin asoslari ( sm. NUCLEIN KISLOTALAR)) gormonlar tarkibiga kiradi ( sm. GORMOLAR), vitaminlar ( sm. VITAMINLAR), alkaloidlar ( sm. ALKALOIDLAR), pigmentlar ( sm. PIGMENTLAR (biologiyada), toksinlar ( sm. toksinlar), antibiotiklar ( sm. Antibiotiklar) va boshqalar; Dihidroksifenilalanin (DOPA) va g-aminobutirik kislota nerv impulslarini uzatishda vositachi bo'lib xizmat qiladi. sm. Asab impulsi). Tirik organizmlarning hujayralari va to'qimalarida 300 ga yaqin turli xil aminokislotalar mavjud, ammo ulardan faqat 20 tasi peptidlar hosil bo'lgan birlik (monomer) bo'lib xizmat qiladi ( sm. PEPTIDLAR) va oqsillar ( sm. PROTEINLAR (organik birikmalar)) barcha organizmlarning (shuning uchun ular protein aminokislotalari deb ataladi). Ushbu aminokislotalarning oqsillarda joylashish ketma-ketligi nukleotidlar ketma-ketligida kodlangan ( sm. tegishli genlarning NUCLEOTIDLARI (qarang: Genetik kod (). sm. GENETIK KOD)). Qolgan aminokislotalar erkin molekulalar shaklida ham, bog'langan holda ham mavjud. Aminokislotalarning ko'pchiligi faqat ma'lum organizmlarda, boshqalari esa faqat tasvirlangan juda ko'p turli xil organizmlardan birida topilgan. Aminokislotalarning kashf etilishi tarixi Birinchi aminokislota asparagin ( sm. ASPARAGINE) - 1806 yilda kashf etilgan, oqsillarda topilgan aminokislotalarning oxirgisi treonindir ( sm. Treonin) - 1938 yilda aniqlangan. Har bir aminokislota arzimas (an'anaviy) nomga ega, ba'zida u izolyatsiya manbai bilan bog'liq. Masalan, asparagin birinchi marta qushqo'nmasda (qushqo'nmas), glutamik kislota - bug'doyning kleykovinasida (inglizcha kleykovinadan - kleykovina) topilgan, glitsin shirin ta'mi (yunoncha glykys - shirin) uchun nomlangan. Aminokislotalarning tuzilishi va xossalari Har qanday aminokislotalarning umumiy tuzilish formulasini quyidagicha ifodalash mumkin: karboksil guruhi (- COOH) va aminokislota (- NH 2) bir xil a-uglerod atomiga bog'langan (atomlar harflar yordamida karboksil guruhidan hisoblanadi). yunon alifbosidan - a, b, g va boshqalar). Aminokislotalar yon guruh yoki yon zanjirning (radikal R) tuzilishida farqlanadi, ular turli o'lchamlarga, shakllarga, reaktivlikka ega bo'lib, aminokislotalarning suvli muhitda eruvchanligini va ularning elektr zaryadini aniqlaydi. Va faqat prolin ( sm. PROLINE) yon guruhi nafaqat a-uglerod atomiga, balki aminokislotalarga ham biriktiriladi, natijada tsiklik tuzilma hosil bo'ladi. Neytral muhitda va kristallarda a-aminokislotalar bipolyar yoki zvitterionlar shaklida mavjud. sm. ZWITTER ionlari). Shuning uchun, masalan, aminokislota glitsin - NH 2 -CH 2 -COOH - formulasini NH 3 + -CH 2 -COO - deb yozish to'g'riroq bo'ladi. Faqat tuzilishdagi eng oddiy aminokislota - glitsinda vodorod atomi radikal vazifasini bajaradi. Qolgan aminokislotalar uchun a-uglerod atomidagi barcha to'rtta o'rinbosar farq qiladi (ya'ni, a-uglerod uglerod atomi assimetrikdir). Shuning uchun bu aminokislotalar optik faollikka ega ( sm. OPTIK FAOLIYAT (qutblangan yorug'lik tekisligini aylantirishga qodir) va ikkita optik izomer shaklida mavjud bo'lishi mumkin - L (chap qo'l) va D (o'ng qo'l). Biroq, barcha tabiiy aminokislotalar L-aminokislotalardir. Istisnolarga glutamik kislotaning D-izomerlari kiradi ( sm. GLUTAMIK kislota), alanin ( sm. ALANIN), valin ( sm. VALINE), fenilalanin ( sm. FENILALANIN), leysin ( sm. LEUCINE) va bakteriyalarning hujayra devorida joylashgan boshqa bir qator aminokislotalar; D-konformatsiyasining aminokislotalari ba'zi peptidli antibiotiklarning bir qismidir ( sm. Antibiotiklar (shu jumladan aktinomitsinlar, bakitratsin, gramitsidinlar) sm. GRAMICIDINLAR) A va S), alkaloidlar ( sm. ALKALOIDLAR) ergotdan va boshqalar. Aminokislotalarning tasnifi Proteinlarni tashkil etuvchi aminokislotalar ularning yon guruhlari xususiyatlariga qarab tasniflanadi. Masalan, biologik pH qiymatlarida (taxminan pH 7,0) suvga bo'lgan munosabatiga ko'ra, qutbsiz yoki hidrofobik aminokislotalar qutbli yoki hidrofildan ajralib turadi. Bundan tashqari, qutbli aminokislotalar orasida neytral (zaryadlanmagan)lar ajralib turadi; ularda bitta kislotali guruh (karboksil guruhi) va bitta asosiy guruh (amino guruhi) mavjud. Agar aminokislotalarda yuqoridagi guruhlarning bir nechtasi bo'lsa, ular mos ravishda kislotali va asosli deb ataladi. Aksariyat mikroorganizmlar va o'simliklar o'zlariga kerak bo'lgan barcha aminokislotalarni oddiyroq molekulalardan hosil qiladi. Bundan farqli o'laroq, hayvon organizmlari o'zlariga kerak bo'lgan aminokislotalarning bir qismini sintez qila olmaydi. Ular bunday aminokislotalarni tayyor shaklda, ya'ni oziq-ovqat bilan olishlari kerak. Shuning uchun ozuqaviy qiymatiga qarab, aminokislotalar muhim va muhim bo'lmaganlarga bo'linadi. Odamlar uchun muhim aminokislotalar orasida valin ( sm. VALINE), treonin ( sm. treonin), triptofan ( sm. TRYPTOFAN), fenilalanin ( sm. FENILALANIN), metionin ( sm. METIONIN), lizin ( sm. LIZIN), leysin ( sm. LEYSIN), izolösin ( sm. Isoleucine) va bolalar uchun histidin ( sm. GISTIDIN) va arginin ( sm. ARGININ). Tanadagi muhim aminokislotalarning etishmasligi metabolik kasalliklarga, o'sish va rivojlanishning sekinlashishiga olib keladi. Ba'zi oqsillar ribosomalarda oqsil sintezi paytida yoki u tugagandan so'ng (oqsillarning translatsiyadan keyingi modifikatsiyasi deb ataladigan) oddiy aminokislotalarning yon guruhlarining turli xil kimyoviy o'zgarishlari natijasida hosil bo'lgan noyob (nostandart) aminokislotalarni o'z ichiga oladi (qarang. Proteinlar ( sm. PROTEINLAR (organik birikmalar))). Masalan, kollagen tarkibida ( sm. KOLLAGEN) (biriktiruvchi to‘qima oqsili) tarkibiga mos ravishda prolin va lizin hosilalari bo‘lgan gidroksiprolin va gidroksilizin kiradi; mushak oqsilida miyozin ( sm. MYOSIN) metillizin mavjud; faqat elastin oqsilida ( sm. ELASTIN) tarkibida lizin hosilasi - desmozin mavjud. Aminokislotalardan foydalanish Aminokislotalar oziq-ovqat qo'shimchalari sifatida keng qo'llaniladi ( sm. OZQA QO'ShIMChALAR). Masalan, qishloq xo'jaligi hayvonlarining ozuqasi lizin, triptofan, treonin va metionin bilan boyitiladi, glutamik kislotaning natriy tuzi (monosodiy glutamat) qo'shilishi bir qator mahsulotlarga go'shtli ta'm beradi. Aralashmada yoki alohida aminokislotalar tibbiyotda, shu jumladan metabolik kasalliklar va ovqat hazm qilish tizimi kasalliklarida, markaziy asab tizimining ayrim kasalliklarida (g-aminobutirik va glutamik kislotalar, DOPA) qo'llaniladi. Aminokislotalar dori-darmonlar, bo'yoqlar ishlab chiqarishda, parfyumeriya sanoatida, ishlab chiqarishda qo'llaniladi yuvish vositalari, sintetik tolalar va plyonkalar va boshqalar. Uy va tibbiy ehtiyojlar uchun aminokislotalar mikroorganizmlar yordamida mikrobiologik sintez deb ataladigan yo'l bilan olinadi ( sm. MIKROBIOLOGIK SINTEZ) (lizin, triptofan, treonin); ular tabiiy oqsillarning gidrolizatlaridan (prolin () sm. PROLINE), sistein ( sm. Sistein), arginin ( sm. ARGININ), histidin ( sm. GISTIDIN)). Ammo eng istiqbolli ishlab chiqarishning aralash usullari, kimyoviy sintez usullari va fermentlardan foydalanish ( sm. fermentlar).
PROTEINLAR
(oqsillar), azotli murakkab birikmalar sinfi, tirik materiyaning eng xarakterli va muhim (nuklein kislotalar bilan birga) tarkibiy qismlari. Proteinlar ko'p va xilma-xil funktsiyalarni bajaradi. Aksariyat oqsillar kimyoviy reaktsiyalarni katalizlovchi fermentlardir. Fiziologik jarayonlarni tartibga soluvchi ko'plab gormonlar ham oqsillardir. Kollagen va keratin kabi strukturaviy oqsillar suyak to'qimasi, soch va tirnoqlarning asosiy komponentlari hisoblanadi. Mushak qisqarish oqsillari mexanik ishlarni bajarish uchun kimyoviy energiyadan foydalangan holda uzunligini o'zgartirish qobiliyatiga ega. Proteinlar toksik moddalarni bog'laydigan va zararsizlantiradigan antikorlarni o'z ichiga oladi. Tashqi ta'sirlarga (yorug'lik, hid) javob bera oladigan ba'zi oqsillar tirnash xususiyati sezadigan sezgilarda retseptorlar bo'lib xizmat qiladi. Hujayra ichida va hujayra membranasida joylashgan ko'plab oqsillar tartibga solish funktsiyalarini bajaradi. 19-asrning birinchi yarmida. ko'plab kimyogarlar va ular orasida birinchi navbatda J. von Liebig asta-sekin oqsillar azotli birikmalarning maxsus sinfini ifodalaydi degan xulosaga kelishdi. "Oqsillar" nomi (yunoncha protosdan - birinchi) 1840 yilda golland kimyogari G. Mulder tomonidan taklif qilingan. Jismoniy xossalari Proteinlar qattiq holatda oq, ammo eritmada rangsiz, agar ular gemoglobin kabi xromofor (rangli) guruhni o'z ichiga olmaydi. Suvdagi eruvchanligi turli oqsillarda katta farq qiladi. Shuningdek, u eritmadagi pH va tuzlarning konsentratsiyasiga qarab o'zgaradi, shuning uchun boshqa oqsillar ishtirokida bitta oqsil tanlab cho'kmaga tushadigan sharoitlarni tanlash mumkin. Ushbu "tuzlash" usuli oqsillarni ajratish va tozalash uchun keng qo'llaniladi. Tozalangan oqsil ko'pincha eritmadan kristallar shaklida cho'kadi. Boshqa birikmalar bilan solishtirganda, oqsillarning molekulyar og'irligi juda katta - bir necha mingdan ko'p million daltongacha. Shuning uchun ultratsentrifugalash paytida oqsillar cho'kadi va har xil tezlikda. Protein molekulalarida musbat va manfiy zaryadlangan guruhlar mavjudligi sababli ular turli tezlikda va elektr maydonida harakatlanadi. Bu elektroforezning asosi bo'lib, murakkab aralashmalardan alohida oqsillarni ajratish uchun ishlatiladigan usul. Proteinlar xromatografiya yordamida ham tozalanadi. KIMYOVIY XUSUSIYATLARI Tuzilishi. Proteinlar polimerlardir, ya'ni. a-aminokislotalar rolini o'ynaydigan takrorlanuvchi monomer birliklari yoki bo'linmalaridan zanjir kabi qurilgan molekulalar. Aminokislotalarning umumiy formulasi
<="" div="" style="border-style: none;">bu erda R - vodorod atomi yoki ba'zi bir organik guruh. Protein molekulasi (polipeptid zanjiri) nisbatan kam miqdordagi aminokislotalardan yoki bir necha ming monomer birliklaridan iborat bo'lishi mumkin. Aminokislotalarning zanjirdagi birikmasi mumkin, chunki ularning har biri ikki xil kimyoviy guruhga ega: asosiy aminokislota NH2 va kislotali karboksil guruhi COOH. Bu ikkala guruh a-uglerod atomiga biriktirilgan. Bitta aminokislotaning karboksil guruhi boshqa aminokislotalarning aminokislotalari bilan amid (peptid) aloqasini hosil qilishi mumkin:
<=""
div="" style="border-style: none;">Ikki aminokislota shu tarzda bog'langandan so'ng, ikkinchi aminokislotaga uchinchisini qo'shish orqali zanjir uzaytirilishi mumkin va hokazo. Yuqoridagi tenglamadan ko'rinib turibdiki, peptid bog'i hosil bo'lganda, suv molekulasi ajralib chiqadi. Kislotalar, ishqorlar yoki proteolitik fermentlar ishtirokida reaktsiya teskari yo'nalishda boradi: polipeptid zanjiri suv qo'shilishi bilan aminokislotalarga bo'linadi. Bu reaksiya gidroliz deb ataladi. Gidroliz o'z-o'zidan sodir bo'ladi va aminokislotalarni polipeptid zanjiriga ulash uchun energiya talab qilinadi. Karboksil guruhi va amid guruhi (yoki aminokislota prolin holatida shunga o'xshash imid guruhi) barcha aminokislotalarda mavjud, ammo aminokislotalar orasidagi farqlar guruhning tabiati yoki "yon zanjir" bilan belgilanadi. Bu yuqorida R harfi bilan belgilangan. Yon zanjirning rolini bitta vodorod atomi, masalan, aminokislota glitsin va ba'zi bir katta hajmli guruhlar, masalan, histidin va triptofan o'ynashi mumkin. Ba'zi yon zanjirlar kimyoviy jihatdan inert, boshqalari esa sezilarli darajada reaktivdir. Ko'p minglab turli xil aminokislotalar sintezlanishi mumkin va tabiatda juda ko'p turli xil aminokislotalar mavjud, ammo oqsil sintezi uchun faqat 20 turdagi aminokislotalar ishlatiladi: alanin, arginin, asparagin, aspartik kislota, valin, histidin, glisin, glutamin, glutamik. kislota, izolösin, leysin, lizin, metionin, prolin, serin, tirozin, treonin, triptofan, fenilalanin va sistein (oqsillarda sistein dimer - sistin sifatida bo'lishi mumkin). To'g'ri, ba'zi oqsillar muntazam ravishda uchraydigan yigirmatadan tashqari boshqa aminokislotalarni ham o'z ichiga oladi, lekin ular protein tarkibiga kiritilgandan so'ng sanab o'tilgan yigirmatadan birining modifikatsiyasi natijasida hosil bo'ladi. Optik faoliyat. Glitsindan tashqari barcha aminokislotalar a-uglerod atomiga biriktirilgan to'rt xil guruhga ega. Geometriya nuqtai nazaridan, to'rt xil guruhni ikki yo'l bilan biriktirish mumkin va shunga mos ravishda ikkita mumkin bo'lgan konfiguratsiya yoki ikkita izomer mavjud bo'lib, ular bir-biriga bog'liq bo'lib, ob'ekt uning oyna tasviriga, ya'ni. chap qo'l kabi o'ngga. Bitta konfiguratsiya chap qo'l yoki chap qo'l (L) deb ataladi, ikkinchisi esa o'ng yoki dekstrorotatsion (D) deb ataladi, chunki ikkita izomer qutblangan yorug'lik tekisligining aylanish yo'nalishi bo'yicha farqlanadi. Oqsillarda faqat L-aminokislotalar mavjud (glitsin bundan mustasno; u faqat bitta shaklda bo'lishi mumkin, chunki uning to'rtta guruhidan ikkitasi bir xil) va barchasi optik faol (chunki bitta izomer mavjud). D-aminokislotalar tabiatda kam uchraydi; ular ba'zi antibiotiklarda va bakteriyalarning hujayra devorida uchraydi.
Aminokislotalar molekulasidagi ASIMMETRIK KARBOD ATOMI bu yerda tetraedr markazida joylashgan shar shaklida tasvirlangan. To'rtta o'rinbosar guruhlarning taqdim etilgan joylashuvi barcha tabiiy aminokislotalarning L-konfiguratsiyasi xarakteristikasiga mos keladi.
Aminokislotalar ketma-ketligi. Polipeptid zanjiridagi aminokislotalar tasodifiy emas, balki ma'lum bir qat'iy tartibda joylashadi va oqsilning funktsiyalari va xususiyatlarini aynan shu tartib belgilaydi. 20 turdagi aminokislotalarning tartibini o'zgartirib, siz alifbo harflaridan juda ko'p turli xil matnlarni yaratishingiz mumkin bo'lganidek, juda ko'p turli xil oqsillarni yaratishingiz mumkin. Ilgari, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini aniqlash ko'pincha bir necha yil davom etdi. To'g'ridan-to'g'ri aniqlash hali ham juda ko'p mehnat talab qiladigan ish bo'lib qolmoqda, garchi uni avtomatik ravishda amalga oshirishga imkon beruvchi qurilmalar yaratilgan. Odatda mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini aniqlash va undan oqsilning aminokislotalar ketma-ketligini chiqarish osonroq. Bugungi kunga kelib, yuzlab oqsillarning aminokislotalar ketma-ketligi allaqachon aniqlangan. Shifrlangan oqsillarning funktsiyalari odatda ma'lum va bu, masalan, malign neoplazmalarda hosil bo'lgan o'xshash oqsillarning mumkin bo'lgan funktsiyalarini tasavvur qilishga yordam beradi. Murakkab oqsillar. Faqat aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar oddiy deyiladi. Biroq, ko'pincha, polipeptid zanjiriga metall atomi yoki aminokislota bo'lmagan ba'zi kimyoviy birikmalar biriktiriladi. Bunday oqsillar kompleks deb ataladi. Masalan, gemoglobin: uning qizil rangini aniqlaydigan va kislorod tashuvchisi sifatida harakat qilish imkonini beruvchi temir porfirin mavjud. Ko'pgina murakkab oqsillarning nomlari biriktirilgan guruhlarning tabiatini ko'rsatadi: glikoproteinlar shakar, lipoproteinlar yog'larni o'z ichiga oladi. Agar fermentning katalitik faolligi biriktirilgan guruhga bog'liq bo'lsa, u holda protez guruhi deyiladi. Ko'pincha vitamin protez guruhining rolini o'ynaydi yoki bir qismidir. Masalan, to'r pardadagi oqsillardan biriga biriktirilgan A vitamini uning nurga sezgirligini aniqlaydi. Uchinchi darajali tuzilish. Eng muhimi, oqsilning aminokislotalar ketma-ketligi (birlamchi tuzilishi) emas, balki uning kosmosda joylashishi. Polipeptid zanjirining butun uzunligi bo'ylab vodorod ionlari muntazam vodorod bog'larini hosil qiladi, bu esa unga spiral yoki qatlam (ikkilamchi tuzilish) shaklini beradi. Bunday spiral va qatlamlarning birikmasidan keyingi tartibning ixcham shakli - oqsilning uchinchi darajali tuzilishi paydo bo'ladi. Zanjirning monomer birliklarini ushlab turadigan bog'lanishlar atrofida kichik burchaklardagi aylanishlar mumkin. Shuning uchun, sof geometrik nuqtai nazardan, har qanday polipeptid zanjiri uchun mumkin bo'lgan konfiguratsiyalar soni cheksiz katta. Haqiqatda, har bir protein odatda aminokislotalar ketma-ketligi bilan belgilanadigan faqat bitta konfiguratsiyada mavjud. Ushbu struktura qattiq emas, u "nafas olayotganga" o'xshaydi - u ma'lum bir o'rtacha konfiguratsiya atrofida o'zgarib turadi. Sxema shunday konfiguratsiyaga o'ralganki, unda erkin energiya (ish ishlab chiqarish qobiliyati) minimal bo'ladi, xuddi bo'shatilgan kamon faqat minimal bo'sh energiyaga mos keladigan holatga siqiladi. Ko'pincha zanjirning bir qismi ikkinchisi bilan ikkita sistein qoldig'i orasidagi disulfid (-S-S-) bog'lari bilan mahkam bog'langan. Qisman shuning uchun sistein aminokislotalar orasida ayniqsa muhim rol o'ynaydi. Oqsillar tuzilishining murakkabligi shunchalik kattaki, aminokislotalar ketma-ketligi ma'lum bo'lsa ham, oqsilning uchinchi darajali tuzilishini hisoblash hali mumkin emas. Ammo agar oqsil kristallarini olish mumkin bo'lsa, u holda uning uchinchi darajali tuzilishini rentgen nurlari diffraktsiyasi bilan aniqlash mumkin. Strukturaviy, kontraktil va boshqa ba'zi oqsillarda zanjirlar cho'zilgan bo'lib, yaqin atrofda joylashgan bir nechta biroz buklangan zanjirlar fibrillalarni hosil qiladi; fibrillalar, o'z navbatida, kattaroq shakllanishlarga - tolalarga aylanadi. Shu bilan birga, eritmadagi oqsillarning ko'pchiligi sharsimon shaklga ega: zanjirlar to'pdagi ip kabi globula shaklida o'ralgan. Ushbu konfiguratsiya bilan bo'sh energiya minimaldir, chunki globulaning ichida hidrofobik ("suvni qaytaruvchi") aminokislotalar yashiringan va uning yuzasida hidrofil ("suvni tortuvchi") aminokislotalar mavjud. Ko'pgina oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining komplekslari. Bu struktura oqsilning to'rtlamchi tuzilishi deb ataladi. Masalan, gemoglobin molekulasi to'rtta bo'linmadan iborat bo'lib, ularning har biri globulyar oqsildir. Strukturaviy oqsillar chiziqli konfiguratsiyasi tufayli juda yuqori kuchlanish kuchiga ega bo'lgan tolalarni hosil qiladi, globulyar konfiguratsiya esa oqsillarni boshqa birikmalar bilan o'ziga xos o'zaro ta'sirga kirishiga imkon beradi. Globulaning yuzasida, zanjirlar to'g'ri yotqizilganida, reaktiv kimyoviy guruhlar joylashgan ma'lum bir shakldagi bo'shliqlar paydo bo'ladi. Agar oqsil ferment bo'lsa, kalit qulfga kirganidek, qandaydir moddaning boshqa, odatda kichikroq molekulasi shunday bo'shliqqa kiradi; bu holda bo'shliqda joylashgan kimyoviy guruhlar ta'sirida molekulaning elektron bulutining konfiguratsiyasi o'zgaradi va bu uni ma'lum bir tarzda reaksiyaga kirishga majbur qiladi. Shunday qilib, ferment reaksiyani katalizlaydi. Antikor molekulalarida turli xil begona moddalar bog'langan va shu bilan zararsiz bo'lgan bo'shliqlar ham mavjud. Proteinlarning boshqa birikmalar bilan o'zaro ta'sirini tushuntiruvchi "qulf va kalit" modeli bizga fermentlar va antikorlarning o'ziga xosligini tushunishga imkon beradi, ya'ni. ularning faqat ma'lum birikmalar bilan reaksiyaga kirishish qobiliyati. Har xil turdagi organizmlardagi oqsillar. Turli xil o'simliklar va hayvonlarda bir xil funktsiyani bajaradigan va shuning uchun bir xil nomga ega bo'lgan oqsillar ham xuddi shunday konfiguratsiyaga ega. Biroq, ular aminokislotalar ketma-ketligida bir oz farq qiladi. Turlar umumiy ajdoddan ajralib chiqqanligi sababli, ma'lum bir pozitsiyadagi ba'zi aminokislotalar boshqalari tomonidan mutatsiyalar bilan almashtiriladi. Irsiy kasalliklarga olib keladigan zararli mutatsiyalar tabiiy tanlanish yo'li bilan yo'q qilinadi, ammo foydali yoki hech bo'lmaganda neytral bo'lishi mumkin. Ikki tur bir-biriga qanchalik yaqin bo'lsa, ularning oqsillarida kamroq farqlar topiladi. Ba'zi oqsillar nisbatan tez o'zgaradi, boshqalari juda konservalangan. Ikkinchisiga, masalan, ko'pchilik tirik organizmlarda uchraydigan nafas olish fermenti bo'lgan sitoxrom c kiradi. Odamlarda va shimpanzelarda uning aminokislotalar ketma-ketligi bir xil, ammo bug'doy sitoxromida aminokislotalarning atigi 38% farq qiladi. Odamlar va bakteriyalarni solishtirganda ham, sitoxrom c ning o'xshashligini (farqlar aminokislotalarning 65 foiziga ta'sir qiladi) hali ham sezilishi mumkin, garchi bakteriyalar va odamlarning umumiy ajdodi Yerda taxminan ikki milliard yil oldin yashagan. Hozirgi vaqtda aminokislotalar ketma-ketligini taqqoslash ko'pincha turli organizmlar o'rtasidagi evolyutsion munosabatlarni aks ettiruvchi filogenetik (oilaviy) daraxtni qurish uchun ishlatiladi. Denaturatsiya. Sintezlangan oqsil molekulasi buklanib, o'ziga xos konfiguratsiyaga ega bo'ladi. Biroq, bu konfiguratsiyani isitish, pH ni o'zgartirish, organik erituvchilar ta'sirida va hatto uning yuzasida pufakchalar paydo bo'lguncha shunchaki silkitib yo'q qilish mumkin. Shu tarzda o'zgartirilgan oqsil denaturatsiyalangan deb ataladi; u o'zining biologik faolligini yo'qotadi va odatda erimaydigan bo'ladi. Denatüratsiyalangan oqsilning taniqli misollari - qaynatilgan tuxum yoki ko'pirtirilgan krem. Faqat yuzga yaqin aminokislotalarni o'z ichiga olgan kichik oqsillar renaturatsiyaga qodir, ya'ni. asl konfiguratsiyani qaytarib oling. Ammo oqsillarning aksariyati shunchaki chigallashgan polipeptid zanjirlari massasiga aylanadi va ularning oldingi konfiguratsiyasini tiklamaydi. Faol oqsillarni ajratib olishning asosiy qiyinchiliklaridan biri ularning denaturatsiyaga o'ta sezgirligidir. Proteinlarning bu xususiyati oziq-ovqat mahsulotlarini saqlashda foydali qo'llaniladi: yuqori harorat mikroorganizmlarning fermentlarini qaytarib bo'lmaydigan darajada denatüratsiya qiladi va mikroorganizmlar nobud bo'ladi. PROTEIN SINTEZI Proteinni sintez qilish uchun tirik organizmda bir aminokislotani boshqasiga birlashtira oladigan fermentlar tizimi bo'lishi kerak. Qaysi aminokislotalarni birlashtirish kerakligini aniqlash uchun ma'lumot manbai ham kerak. Organizmda minglab turdagi oqsillar mavjudligi va ularning har biri o'rtacha bir necha yuz aminokislotadan iborat bo'lganligi sababli, talab qilinadigan ma'lumotlar haqiqatan ham juda katta bo'lishi kerak. U genlarni tashkil etuvchi nuklein kislota molekulalarida saqlanadi (yozuv magnit lentada qanday saqlanganiga o'xshash). Shuningdek qarang irsiyat; NUCLEIN KISLOTALAR. Ferment faollashuvi. Aminokislotalardan sintez qilingan polipeptid zanjiri har doim ham oxirgi shaklda oqsil bo'lavermaydi. Ko'pgina fermentlar birinchi navbatda faol bo'lmagan prekursorlar sifatida sintezlanadi va boshqa ferment zanjirning bir uchida bir nechta aminokislotalarni olib tashlaganidan keyingina faollashadi. Ovqat hazm qilish fermentlarining ba'zilari, masalan, tripsin, bu faol bo'lmagan shaklda sintezlanadi; bu fermentlar ovqat hazm qilish traktida zanjirning terminal qismini olib tashlash natijasida faollashadi. Insulin gormoni, uning molekulasi faol shaklda ikkita qisqa zanjirdan iborat bo'lib, bitta zanjir deb ataladigan shaklda sintezlanadi. proinsulin. Keyin bu zanjirning o'rta qismi chiqariladi va qolgan bo'laklar faol gormon molekulasini hosil qilish uchun bir-biriga bog'lanadi. Murakkab oqsillar oqsilga ma'lum bir kimyoviy guruh biriktirilgandan keyingina hosil bo'ladi va bu biriktirma ko'pincha fermentni ham talab qiladi. Metabolik qon aylanishi. Uglerod, azot yoki vodorodning radioaktiv izotoplari bilan etiketlangan hayvon aminokislotalarini oziqlantirgandan so'ng, etiket tezda uning oqsillariga kiritiladi. Belgilangan aminokislotalar tanaga kirishni to'xtatsa, oqsillardagi yorliq miqdori kamayishni boshlaydi. Ushbu tajribalar shuni ko'rsatadiki, hosil bo'lgan oqsillar hayotning oxirigacha tanada saqlanmaydi. Ularning barchasi, bir nechta istisnolardan tashqari, dinamik holatda bo'lib, doimo aminokislotalarga bo'linadi va keyin yana sintezlanadi. Ba'zi oqsillar hujayralar nobud bo'lganda va yo'q qilinganda parchalanadi. Bu har doim sodir bo'ladi, masalan, qizil qon tanachalari va ichakning ichki yuzasini qoplaydigan epiteliya hujayralari. Bundan tashqari, oqsillarning parchalanishi va qayta sintezi ham tirik hujayralarda sodir bo'ladi. Ajablanarlisi shundaki, oqsillarning parchalanishi haqida ularning sintezi haqida kamroq ma'lumot mavjud. Shu bilan birga, parchalanish ovqat hazm qilish traktida oqsillarni aminokislotalarga parchalaydiganlarga o'xshash proteolitik fermentlarni o'z ichiga olishi aniq. Turli xil oqsillarning yarimparchalanish davri har xil - bir necha soatdan ko'p oylargacha. Faqatgina istisno - bu kollagen molekulalari. Shakllanganidan keyin ular barqaror bo'lib qoladi va yangilanmaydi yoki almashtirilmaydi. Biroq, vaqt o'tishi bilan ularning ba'zi xususiyatlari, xususan, elastiklik o'zgaradi va ular yangilanmaganligi sababli, bu yoshga bog'liq ma'lum o'zgarishlarga olib keladi, masalan, terida ajinlar paydo bo'lishi. Sintetik oqsillar. Kimyogarlar aminokislotalarni polimerizatsiya qilishni uzoq vaqtdan beri o'rganishgan, ammo aminokislotalar tartibsiz tarzda birlashtirilgan, shuning uchun bunday polimerizatsiya mahsulotlari tabiiy mahsulotlarga juda oz o'xshaydi. To'g'ri, aminokislotalarni ma'lum bir tartibda birlashtirish mumkin, bu ba'zi biologik faol oqsillarni, xususan, insulinni olish imkonini beradi. Jarayon ancha murakkab va shu tarzda faqat molekulalarida yuzga yaqin aminokislotalar mavjud bo'lgan oqsillarni olish mumkin. Buning o'rniga kerakli aminokislotalar ketma-ketligiga mos keladigan genning nukleotidlar ketma-ketligini sintez qilish yoki izolyatsiya qilish va keyin bu genni ko'paytirish orqali kerakli mahsulotni ko'p miqdorda ishlab chiqaradigan bakteriyaga kiritish afzalroqdir. Biroq, bu usul o'zining kamchiliklariga ham ega. Shuningdek qarang GENETIK INJENERING. PROTEIN VA OZIQLANISH Tanadagi oqsillar aminokislotalarga bo'linib ketganda, bu aminokislotalar yana oqsillarni sintez qilish uchun ishlatilishi mumkin. Shu bilan birga, aminokislotalarning o'zlari parchalanishga duchor bo'ladilar, shuning uchun ular butunlay qayta ishlatilmaydi. Bundan tashqari, o'sish, homiladorlik va jarohatni davolashda oqsil sintezi parchalanishdan oshib ketishi aniq. Tana doimiy ravishda ba'zi oqsillarni yo'qotadi; Bular sochlar, tirnoqlar va terining sirt qatlamining oqsillari. Shuning uchun oqsillarni sintez qilish uchun har bir organizm oziq-ovqatdan aminokislotalarni olishi kerak. Aminokislotalarning manbalari. Yashil o'simliklar oqsillarda mavjud bo'lgan barcha 20 ta aminokislotalarni CO2, suv va ammiak yoki nitratlardan sintez qiladi. Ko'pgina bakteriyalar shakar (yoki ba'zi ekvivalenti) va qattiq azot ishtirokida aminokislotalarni sintez qilishga qodir, ammo shakar oxir-oqibat yashil o'simliklar tomonidan ta'minlanadi. Hayvonlarning aminokislotalarni sintez qilish qobiliyati cheklangan; ular yashil o'simliklar yoki boshqa hayvonlarni iste'mol qilish orqali aminokislotalarni olishadi. Ovqat hazm qilish traktida so'rilgan oqsillar aminokislotalarga bo'linadi, ikkinchisi so'riladi va ulardan ma'lum bir organizmga xos bo'lgan oqsillar hosil bo'ladi. So'rilgan oqsillarning hech biri tana tuzilmalariga qo'shilmaydi. Faqatgina istisno shundaki, ko'plab sutemizuvchilarda onaning ba'zi antikorlari yo'ldosh orqali homila qon oqimiga buzilmagan holda o'tishi va ona suti orqali (ayniqsa kavsh qaytaruvchi hayvonlarda) tug'ilgandan keyin darhol yangi tug'ilgan chaqaloqqa o'tishi mumkin. Proteinga bo'lgan ehtiyoj. Hayotni saqlab qolish uchun organizm oziq-ovqatdan ma'lum miqdorda protein olishi kerakligi aniq. Biroq, bu ehtiyojning ko'lami bir qator omillarga bog'liq. Tana energiya manbai (kaloriya) sifatida ham, tuzilmalarini qurish uchun material sifatida ham oziq-ovqatga muhtoj. Energiyaga bo'lgan ehtiyoj birinchi o'rinda turadi. Bu shuni anglatadiki, dietada uglevodlar va yog'lar kam bo'lsa, parhez oqsillari o'z oqsillarini sintez qilish uchun emas, balki kaloriya manbai sifatida ishlatiladi. Uzoq muddatli ro'za paytida, hatto o'zingizning oqsillaringiz ham energiya ehtiyojlarini qondirish uchun ishlatiladi. Agar dietada uglevodlar etarli bo'lsa, unda protein iste'molini kamaytirish mumkin. Azot balansi. O'rtacha taxminan. Proteinning umumiy massasining 16% azotdir. Oqsillar tarkibidagi aminokislotalar parchalanganda ulardagi azot organizmdan siydik bilan va (kamroq darajada) najas bilan turli azotli birikmalar shaklida chiqariladi. Shuning uchun oqsillarni oziqlantirish sifatini baholash uchun azot balansi kabi ko'rsatkichdan foydalanish qulay, ya'ni. organizmga kiradigan azot miqdori va bir sutkada chiqariladigan azot miqdori o'rtasidagi farq (gramda). Katta yoshdagi normal ovqatlanish bilan bu miqdorlar tengdir. O'sayotgan organizmda chiqarilgan azot miqdori olingan miqdordan kamroq, ya'ni. balans ijobiy. Ratsionda protein etishmasligi bo'lsa, balans salbiy bo'ladi. Agar dietada kaloriyalar etarli bo'lsa, lekin unda oqsillar bo'lmasa, organizm oqsillarni saqlaydi. Shu bilan birga, oqsil almashinuvi sekinlashadi va oqsil sintezida aminokislotalarning takroriy ishlatilishi eng yuqori samaradorlik bilan sodir bo'ladi. Biroq, yo'qotishlar muqarrar va azotli birikmalar hali ham siydik va qisman najas bilan chiqariladi. Proteinli ro'za tutish vaqtida tanadan bir kunda chiqariladigan azot miqdori kunlik protein etishmasligining o'lchovi bo'lib xizmat qilishi mumkin. Ushbu etishmovchilikka teng protein miqdorini dietaga kiritish orqali azot balansini tiklash mumkin deb taxmin qilish tabiiydir. Biroq, unday emas. Ushbu miqdordagi proteinni olgandan so'ng, organizm aminokislotalarni kamroq samarali ishlata boshlaydi, shuning uchun azot muvozanatini tiklash uchun ba'zi qo'shimcha protein kerak bo'ladi. Agar ratsiondagi protein miqdori azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lganidan oshib ketgan bo'lsa, unda hech qanday zarar yo'qdek ko'rinadi. Ortiqcha aminokislotalar oddiygina energiya manbai sifatida ishlatiladi. Ayniqsa, yorqin misol sifatida, Eskimoslar azot muvozanatini saqlash uchun zarur bo'lgan oz miqdordagi uglevodlarni va taxminan o'n baravar ko'p protein iste'mol qiladilar. Biroq, ko'p hollarda, proteinni energiya manbai sifatida ishlatish foydali emas, chunki ma'lum miqdordagi uglevod bir xil miqdordagi proteinga qaraganda ko'proq kaloriya ishlab chiqarishi mumkin. Kambag'al mamlakatlarda odamlar kaloriyalarni uglevodlardan olishadi va minimal miqdorda protein iste'mol qiladilar. Agar tana protein bo'lmagan mahsulotlar shaklida kerakli miqdordagi kaloriyalarni qabul qilsa, u holda azot muvozanatini saqlashni ta'minlash uchun minimal protein miqdori taxminan. Kuniga 30 g. Taxminan bu ko'p protein to'rt bo'lak non yoki 0,5 litr sutda mavjud. Bir oz kattaroq raqam odatda optimal hisoblanadi; 50 dan 70 g gacha tavsiya etiladi. Muhim aminokislotalar. Hozirgacha protein bir butun sifatida ko'rib chiqildi. Ayni paytda, oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun organizmda barcha kerakli aminokislotalar mavjud bo'lishi kerak. Hayvon tanasining o'zi aminokislotalarning bir qismini sintez qilishga qodir. Ular almashtiriladigan deb ataladi, chunki ular dietada bo'lishi shart emas - azot manbai sifatida oqsilning umumiy ta'minoti etarli bo'lishi muhimdir; keyin, agar muhim bo'lmagan aminokislotalarning etishmasligi bo'lsa, organizm ularni ortiqcha mavjud bo'lganlar hisobiga sintez qilishi mumkin. Qolgan, "muhim" aminokislotalar sintez qilinmaydi va tanaga oziq-ovqat orqali etkazib berilishi kerak. Odamlar uchun zarur bo'lgan moddalar valin, leysin, izolösin, treonin, metionin, fenilalanin, triptofan, histidin, lizin va arginindir. (Arginin organizmda sintezlanishi mumkin bo'lsa-da, u muhim aminokislotalarga kiradi, chunki u yangi tug'ilgan chaqaloqlarda va o'sayotgan bolalarda etarli miqdorda ishlab chiqarilmaydi. Boshqa tomondan, bu aminokislotalarning ba'zilari ovqatdan kattalar uchun keraksiz bo'lib qolishi mumkin. shaxs.) Muhim aminokislotalarning ushbu ro'yxati aminokislotalar boshqa umurtqali hayvonlarda va hatto hasharotlarda ham taxminan bir xil. Proteinlarning ozuqaviy qiymati odatda ularni o'sib borayotgan kalamushlarga boqish va hayvonlarning vaznini kuzatish orqali aniqlanadi. Proteinlarning ozuqaviy qiymati. Proteinning ozuqaviy qiymati eng kam bo'lgan muhim aminokislota bilan belgilanadi. Buni misol bilan tushuntirib beraylik. Bizning tanamizdagi oqsillar o'rtacha taxminan o'z ichiga oladi. 2% triptofan (og'irlik bo'yicha). Aytaylik, dietada 1% triptofan bo'lgan 10 g protein mavjud va unda boshqa muhim aminokislotalar etarli. Bizning holatda, bu to'liq bo'lmagan oqsilning 10 g 5 g to'liq proteinga teng; qolgan 5 g faqat energiya manbai bo'lib xizmat qilishi mumkin. E'tibor bering, aminokislotalar organizmda deyarli saqlanmaydi va oqsil sintezi sodir bo'lishi uchun barcha aminokislotalar bir vaqtning o'zida mavjud bo'lishi kerak, muhim aminokislotalarni qabul qilish ta'sirini faqat ularning barchasi aniqlangan taqdirdagina aniqlash mumkin. bir vaqtning o'zida tanaga kiring. Ko'pgina hayvonlar oqsillarining o'rtacha tarkibi inson organizmidagi oqsillarning o'rtacha tarkibiga yaqin, shuning uchun bizning dietamiz go'sht, tuxum, sut va pishloq kabi oziq-ovqatlarga boy bo'lsa, biz aminokislota etishmovchiligiga duch kelmasligimiz mumkin. Shu bilan birga, juda oz miqdordagi muhim aminokislotalarni o'z ichiga olgan jelatin (kollagen denaturatsiyasi mahsuloti) kabi oqsillar mavjud. O'simlik oqsillari, bu ma'noda jelatindan yaxshiroq bo'lsa-da, muhim aminokislotalarda ham kambag'aldir; Ularda lizin va triptofan ayniqsa kam. Shunga qaramay, sof vegetarian dietani zararli deb hisoblash mumkin emas, agar u tanani muhim aminokislotalar bilan ta'minlash uchun etarli bo'lgan o'simlik oqsillarini biroz ko'proq iste'mol qilmasa. O'simliklar urug'larida, ayniqsa bug'doy va turli dukkaklilar urug'larida eng ko'p protein mavjud. Qushqo'nmas kabi yosh kurtaklar ham oqsilga boy. Ratsiondagi sintetik oqsillar. To'liq bo'lmagan oqsillarga, masalan, makkajo'xori oqsillariga oz miqdorda sintetik muhim aminokislotalar yoki aminokislotalarga boy oqsillarni qo'shib, ikkinchisining ozuqaviy qiymati sezilarli darajada oshishi mumkin, ya'ni. shu bilan iste'mol qilinadigan protein miqdorini oshiradi. Yana bir imkoniyat - azot manbai sifatida nitratlar yoki ammiak qo'shilgan holda neft uglevodorodlarida bakteriyalar yoki xamirturushlarni etishtirishdir. Shu tarzda olingan mikrob oqsili parranda yoki chorva uchun ozuqa sifatida xizmat qilishi yoki odamlar tomonidan bevosita iste'mol qilinishi mumkin. Uchinchi, keng qo'llaniladigan usul kavsh qaytaruvchi hayvonlarning fiziologiyasidan foydalanadi. Kavsh qaytaruvchi hayvonlarda, oshqozonning boshlang'ich qismida, deb ataladigan. Qorin bo'shlig'ida to'liq bo'lmagan o'simlik oqsillarini to'liqroq mikrobial oqsillarga aylantiradigan bakteriyalar va protozoalarning maxsus shakllari yashaydi va ular, o'z navbatida, hazm qilish va so'rilgach, hayvon oqsillariga aylanadi. Arzon sintetik azot o'z ichiga olgan karbamidni chorva ozuqasiga qo'shish mumkin. Qorin bo'shlig'ida yashovchi mikroorganizmlar uglevodlarni (ulardan ozuqada ko'proq) oqsilga aylantirish uchun karbamid azotidan foydalanadilar. Chorvachilik em-xashakidagi barcha azotning uchdan bir qismi karbamid shaklida bo'lishi mumkin, bu esa ma'lum darajada oqsilning kimyoviy sintezini anglatadi. AQShda bu usul oqsil olish usullaridan biri sifatida muhim rol o'ynaydi. ADABIYOT
Aminokislotalar (AA) organik molekulalar bo'lib, ular asosiy aminokislotalar (-NH 2), kislotali karboksil guruhi (-COOH) va har bir AAga xos bo'lgan organik R radikalidan (yoki yon zanjir) iborat.
Aminokislota tuzilishi
Aminokislotalarning organizmdagi vazifalari
AK ning biologik xossalariga misollar. Tabiatda 200 dan ortiq turli xil AAlar mavjud bo'lsa-da, ularning faqat o'ndan bir qismi oqsillarga kiritilgan, boshqalari boshqa biologik funktsiyalarni bajaradi:
- Ular qurilish bloklari oqsillar va peptidlar
- AK dan olingan ko'plab biologik muhim molekulalarning prekursorlari. Masalan, tirozin tiroksin gormoni va teri pigmenti melaninining kashshofidir, tirozin ham DOPA (dioksifenilalanin) birikmasining kashshofidir. Bu asab tizimidagi impulslarni uzatish uchun neyrotransmitterdir. Triptofan B3 vitamini - nikotinik kislotaning kashshofidir
- Oltingugurt manbalari oltingugurt o'z ichiga olgan AAdir.
- AA ko'plab metabolik yo'llarda ishtirok etadi, masalan, glyukoneogenez - organizmda glyukoza sintezi, yog' kislotalari sintezi va boshqalar.
Aminoguruhning karboksil guruhiga nisbatan joylashishiga qarab, AA alfa, a-, beta, b- va gamma, g bo'lishi mumkin.
|
Alfa amino guruhi karboksil guruhiga qo'shni uglerodga biriktirilgan:
|
Beta-amino guruhi karboksil guruhining 2-uglerodida joylashgan
|
Gamma - karboksil guruhining 3-uglerodidagi aminokislota
|
Proteinlar tarkibida faqat alfa-AA mavjud
Alfa-AA oqsillarining umumiy xossalari
1 - Optik faollik - aminokislotalarning xossasi
Glitsindan tashqari barcha AA lar optik faollikni namoyon etadi, chunki kamida bittasini o'z ichiga oladi assimetrik uglerod atomi (xiral atom).
Asimmetrik uglerod atomi nima? Bu uglerod atomi bo'lib, unga to'rt xil kimyoviy o'rnini bosuvchi biriktirilgan. Nima uchun glitsin optik faollik ko'rsatmaydi? Uning radikali faqat uchta turli o'rnini bosuvchiga ega, ya'ni. alfa uglerod assimetrik emas.
Optik faollik nimani anglatadi? Bu eritmadagi AA ikkita izomerda bo'lishi mumkinligini anglatadi. Qutblangan yorug'lik tekisligini o'ngga aylantirish qobiliyatiga ega bo'lgan dekstrorotatsion izomer (+). Yorug'likning polarizatsiya tekisligini chapga aylantirish qobiliyatiga ega bo'lgan levorotator izomeri (-). Ikkala izomer ham yorug'likning qutblanish tekisligini bir xil miqdorda, lekin teskari yo'nalishda aylantirishi mumkin.
2 - kislota-asos xususiyatlari
Ularning ionlash qobiliyati natijasida ushbu reaksiyaning quyidagi muvozanatini yozish mumkin:
R-COOH<------->R-C00-+H+
R-NH2<--------->R-NH 3+
Bu reaksiyalar teskari bo‘lganligi sababli, bu ularning kislotalar (oldinga reaktsiya) yoki asoslar (teskari reaksiya) sifatida harakat qilishini anglatadi, bu esa aminokislotalarning amfoter xususiyatlarini tushuntiradi.
Tsvitter ioni - AKning xossasi
Fiziologik pH qiymatida (taxminan 7,4) barcha neytral aminokislotalar zvitterionlar shaklida mavjud - karboksil guruhi protonlanmagan va aminokislotalar protonlangan (2-rasm). Aminokislota (IEP) ning izoelektrik nuqtasidan ko'ra asosiyroq eritmalarda AAdagi -NH3 + aminokislotalari proton beradi. AA ning IET idan kislotaliroq eritmada AAdagi karboksil guruhi -COO - protonni qabul qiladi. Shunday qilib, AA eritmaning pH darajasiga qarab ba'zan kislota, boshqa paytlarda esa asos kabi harakat qiladi.
Aminokislotalarning umumiy xossasi sifatida qutblanish
Fiziologik pH da AA zvitter ionlari sifatida mavjud.Ijobiy zaryadni alfa-amino guruhi, manfiy zaryadni esa karboksilik guruh olib boradi. Shunday qilib, AK molekulasining ikkala uchida ikkita qarama-qarshi zaryad hosil bo'ladi, molekula qutbli xususiyatlarga ega.
Izoelektrik nuqta (IEP) mavjudligi aminokislotalarga xos xususiyatdir
Aminokislotalarning aniq elektr zaryadi nolga teng bo'lgan va shuning uchun u elektr maydonida harakatlana olmaydigan pH qiymati IET deb ataladi.
Ultrabinafsha nurni yutish qobiliyati aromatik aminokislotalarga xos xususiyatdir
Fenilalanin, histidin, tirozin va triptofan 280 nm da so‘riladi. Shaklda. Ushbu AAlarning molyar so'nish koeffitsienti (e) qiymatlari ko'rsatiladi. Spektrning ko'rinadigan qismida aminokislotalar so'rilmaydi, shuning uchun ular rangsizdir.
AA ikkita izomerda bo'lishi mumkin: L-izomer va D- 
izomerlar, ular oyna tasvirlari bo'lib, a-uglerod atomi atrofida kimyoviy guruhlarning joylashishida farqlanadi.
Proteinlardagi barcha aminokislotalar L-konfiguratsiyada, L-aminokislotalarda.
Aminokislotalarning fizik xossalari
Aminokislotalar qutbliligi va zaryadlangan guruhlar mavjudligi tufayli asosan suvda eriydi. Ular qutbda eriydi va qutbsiz erituvchilarda erimaydi.
AK lar yuqori erish nuqtasiga ega, bu ularning kristall panjarasini qo'llab-quvvatlovchi kuchli bog'lanishlar mavjudligini aks ettiradi.
Umumiy AA ning xossalari barcha AA uchun umumiy bo'lib, ko'p hollarda alfa amino guruhi va alfa karboksil guruhi bilan belgilanadi. AA larning o'ziga xos xususiyatlari ham bor, ular o'zlarining noyob yon zanjiri bilan belgilanadi.
Glitsindan tashqari oqsillarning gidrolizi natijasida hosil bo'lgan barcha aminokislotalar optik faollikka ega. Bu assimetrik uglerod atomining mavjudligi bilan bog'liq.
Organik birikmalarning optik faolligi qutblangan yorug'lik tekisligini o'ngga yoki chapga aylantirish qobiliyatidir. Aylanish yo'nalishini ko'rsatish uchun "+" va "-" belgilaridan foydalaning. Agar aminokislota eritmasi qutblangan yorug'lik tekisligini o'ngga aylantirsa, uning nomi oldiga "+" belgisi, chapga aylantirilsa, "-" belgisi qo'yiladi. Optik aylanishni aniqlashda har doim o'lchovlar amalga oshirilgan sharoitlarni (eritma, harorat) ko'rsatish kerak.
Agar aminokislotalar oqsillarni gidrolizlash natijasida olingan bo'lsa, ular optik faolligini saqlab qoladilar. Aminokislotalar kimyoviy sintez natijasida hosil bo'lganda, ular odatda faol bo'lmagan shaklda olinadi. Bu shakl odatda L- va D-izomerlarning ekvimolyar aralashmasidan iborat bo'lib, DL bilan belgilanadi va rasemat deb ataladi.
Rasemizatsiya. Klassik stereokimyo nazariyasiga ko'ra, assimetrik uglerod atomidagi ikkita o'rinbosar almashganda, mos keladigan birikmalar uning optik antipodiga aylanadi. Binobarin, uning optik aylanishi belgisini o'zgartiradi.
Aminokislotalarning kislota-asos xossalari
Aminokislotalarning kislota-asos xossalari oqsillarning xossalarini tushunish uchun muhim ahamiyatga ega. Bundan tashqari, aminokislotalar va oqsillarni ajratish, aniqlash va miqdoriy tahlil qilish usullari aminokislotalarning ushbu xususiyatlariga asoslanadi.
Aminokislota molekulasi ikkita funktsional guruhni o'z ichiga oladi - karboksil va aminokislota. Shunga ko'ra, aminokislotalar ham kislotali, ham asosli xususiyatlarga ega. Aminokislotalarning umumiy shakli (a) bu birikmalarning aniq tuzilishini tasvirlamaydi. Aminokislotalar amfoter bipolyar ionlarning tuzilishi bilan belgilanadi (b).
R-CH-COOH R-CH-COO -
Neytral suvli eritmalarda aminokislotalarning bipolyar ionlar shaklida mavjudligini tasdiqlovchi dalillardan biri ularning suvda yaxshi eruvchanligi, yuqori erish nuqtasi, odatda 200 0 dan yuqori.
Amfoter tabiati tufayli aminokislotalar ham kislotalar, ham asoslar bilan tuzlar hosil qiladi.
Aminokislota eritmasiga kislota qo‘shilganda (1) tenglamaga muvofiq vodorod ionlari (H+) yo‘qoladi, gidroksil ionlari (OH -) tenglama (2) bo‘yicha neytrallanadi. Ikkala holatda ham eritmaning pH qiymati o'zgarmaydi yoki ozgina o'zgaradi. Aminokislotalarni bufer eritmalarda qo'llash shu xususiyatga asoslanadi.
H 3 N + -CH-COO - + H + H 3 N + -CH-COO (1)
H 3 N + -CH-COO - + OH - H 2 N-CH-COO - + H 2 O (2)
Suvli eritmalarda a-aminokislotalar bipolyar ion, kation yoki anion shaklida bo'lishi mumkin.
H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -
Anion kationi bipolyar ion
Aminokislotalarning kislota-asos xususiyatlarini Bronsted-Lowry kislotalar va asoslar nazariyasi yordamida osongina talqin qilish mumkin. Ushbu nazariyaga ko'ra, kislota proton donori, asos esa proton qabul qiluvchi hisoblanadi. Ushbu nazariyaga ko'ra, aminokislota kationi ikki asosli kislotadir; kation molekulasida proton berishga qodir ikkita guruh mavjud - COOH va + NH 3. To'liq protonlangan kislota asos bilan to'liq titrlanganda, u 2 proton berishi mumkin.
Kislotalarning dissotsilanish qobiliyati uning dissotsilanish konstantasi bilan tavsiflanadi. To'liq protonlangan aminokislota uchun dissotsiatsiya jarayoni ikki bosqichda sodir bo'ladi.
H 3 N + -CH-COOH + H 2 O? H 3 N + -CH-COO - + H + + H 2 O (1)
H 3 N + -CH-COO - + H 2 O? H 2 N-CH-COO - + H + + H 2 O (2)
Grafik jihatdan titrlashning borishi 1-chizmada ko'rsatilgan.
Guruch. 1 To'liq protonlangan alaninni NaOH bilan titrlash
pK 1 - karboksil guruhining dissotsiatsiya konstantasi,
pK 2 - aminokislotalarning dissotsiatsiya konstantasi,
pI - aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi.
aminokislotalar oqsillari gidrolizini titrlash
Egri chiziq 2 ta aniq ajratilgan shoxlardan iborat. Har bir filialda OH qo'shganda pH o'zgarishi minimal bo'lgan o'rta nuqta mavjud. Karboksil (pK 1) va aminokislotalarning (pK 2) dissotsiatsiya konstantasi qiymatlari har bir bosqichga mos keladigan o'rta nuqta bilan aniqlanishi mumkin. Bunday holda, masalan, alanin uchun olingan qiymatlar pK 1 = 2,34, pK 2 = 9,69.
Titrlashning dastlabki momentida aminokislota eritmada kation sifatida mavjud. Birinchi bosqichning o'rta nuqtasiga to'g'ri keladigan pH = 2,34 da, ekvimolyar kontsentratsiyada ikkita ion mavjud - kation va bipolyar ion:
H 3 N + -CH(R) -COOH va H 3 N + -CH(R) -COO -
pH = 9,69 da, ya'ni. Ikkinchi bosqichning o'rta nuqtasida anion va bipolyar ion ekvimolyar konsentratsiyalarda mavjud:
H 2 N-CH(R) -COO - va H 3 N + -CH(R) -COOH
Alanin titrlash egri chizig'ining ikkita tarmog'i orasidagi o'tish nuqtasi pH 6,02 da yotadi. Ushbu pH qiymatida aminokislotalar molekulasi butunlay bipolyar ion shaklida bo'ladi
H 3 N + -CH(R) -COO -
U umumiy elektr zaryadini olib yurmaydi va elektr maydonida harakat qilmaydi. Aminokislota bipolyar ion shaklida bo'lgan pH qiymati amino kislotaning izoelektrik nuqtasi deb ataladi va pI sifatida belgilanadi.
Aminokislotalarning izoelektrik nuqtasi ikkita dissotsilanish konstantasining qiymati bilan aniqlanadi. Bu pK 1 va pK 2 o'rtasidagi arifmetik o'rtachani ifodalaydi, ya'ni.
pI = --------------
Shunday qilib, past pH da monoaminokarboksilik kislota to'liq protonlangan shaklda (kation) va ikki asosli kislotadir, bipolyar ion esa bir asosli kislotadir. Ikki kislotali guruhdan - (COOH va H 3 N +), COOH guruhi kuchli kislotadir. Protonlarga yaqinligi zaif bo'lgan kislotalar kuchli kislotalar bo'lib, ular protonlarni osongina beradilar. Protonlarga yaqinligi kuchli bo'lgan kislotalar kuchsiz kislotalar bo'lib, ular ozgina dissotsiatsiyalanadi. Barcha b-aminokislotalar har qanday pH qiymatida kuchli elektrolitlar kabi harakat qiladi.
Aminokislotalarning eritmalari buferlash xususiyatiga ega va ularning bufer sig'imi kislota guruhlarining pK qiymatiga teng pHda maksimal bo'ladi. Faqat bitta aminokislota, histidin, pH 6-8 oralig'ida (diapazonda) sezilarli buferlik qobiliyatiga ega. fiziologik ahamiyati pH).
Monoaminokarboksilik kislotalarning pI taxminan 6 ga teng, dikarbon kislotalarning pI kislotali mintaqada, diaminokislotalar esa asosli mintaqada joylashgan. Shunday qilib, alaninning pI = 6,02, aspartik kislotaning pI = 3,0, lizinning pI = 9,7.
Aminokislotalar ishqoriy eritmalarda anodga, kislotali eritmalarda katodga o'tadi. Izoelektrik nuqtada migratsiya yo'q. Izoelektrik nuqtada aminokislotalarning eruvchanligi minimaldir. Izoelektrik fokuslash usuli shu xususiyatga asoslanadi.
Kirish................................................................. ....... ................................................. ............. ................3
1. Kislotali aminokislotalarning tuzilishi va xossalari...................................... ............ .........5
1.1. Moddalar................................................. ....... ................................................. ............. ........5
1.2. Organik moddalar................................................. ........ ...................................5
1.3. Uglevodorodlarning funksional hosilalari................................................... .....6
1.4. Aminokislotalar.................................................. ........ ................................................ .........7
1.5. Glutamik kislota.................................................. ... ...................................9
1.6 Biologik xossalari................................................. ................................................................ .....o'n bir
2.Kislotali aminokislotalarning optik faolligi...................................... ............ ......12
2.1 Xiral molekula...................................... ......................................................13
2.2 Optik aylanishning xarakteristikalari...................................... ......... .........15
2.3 Optik aylanishni o'lchash................................................ ...... ...................17
2.4 Kislotali aminokislotalarning optik aylanishi haqidagi ma'lum ma'lumotlar............18
Xulosa................................................. ................................................................ ...... .........21
Adabiyot.................................................. ................................................................ ...... .........22
Kirish
Aminokislotalarning kashf etilishi odatda uchta kashfiyot bilan bog'liq:
1806 yilda birinchi aminokislota hosilasi - asparagin amid topildi.
1810 yilda birinchi aminokislota - sistin topildi, u oqsil bo'lmagan ob'ektdan, siydik toshlaridan ajratilgan.
1820 yilda aminokislota glitsin birinchi marta oqsil gidrolizatidan ajratilgan va ko'proq yoki kamroq tozalangan.
Ammo glutamik kislotaning kashf etilishi juda jimgina sodir bo'ldi. Nemis kimyogari Geynrix Rittausen 1866 yilda uni o'simlik oqsilidan, xususan, bug'doy kleykovinasidan ajratib oldi. An'anaga ko'ra, yangi moddaning nomi uning manbai tomonidan berilgan: das Gluten nemis kleykovinadan tarjima qilingan.
Evropa va AQShda qo'llaniladigan glutamik kislotani olishning mumkin bo'lgan usuli oqsillarni gidrolizlashdir, masalan, ushbu modda birinchi bo'lib olingan kleykovina. Odatda bug'doy yoki makkajo'xori kleykovina ishlatilgan, SSSRda lavlagi pekmezi ishlatilgan. Texnologiya juda oddiy: xom ashyo uglevodlardan tozalanadi, 20% xlorid kislotasi bilan gidrolizlanadi, neytrallanadi, gumusli moddalar ajratiladi, boshqa aminokislotalar konsentratsiyalanadi va cho'ktiriladi. Eritmada qolgan glutamik kislota yana konsentratsiyalanadi va kristallanadi. Maqsadga qarab, oziq-ovqat yoki tibbiy, qo'shimcha tozalash va qayta kristallanish amalga oshiriladi. Glutamik kislotaning hosildorligi kleykovina og'irligining taxminan 5% yoki oqsilning o'zi og'irligining 6% ni tashkil qiladi.
Ushbu ishning maqsadi kislotali aminokislotalarning optik faolligini o'rganishdir.
Ushbu maqsadga erishish uchun quyidagi vazifalar belgilandi:
1. Glutamik kislotadan misol qilib, kislotali aminokislotalarning xossalari, tuzilishi va biologik ahamiyatini o‘rganing va adabiyotlar sharhini tayyorlang.
2. Aminokislotalardagi optik faollikni o'rganing va ularni tadqiq qilish bo'yicha adabiyotlar sharhini tayyorlang.
1-bob. Kislotali aminokislotalarning tuzilishi va xossalari
Aminokislotalarni o'rganish uchun asosiy xususiyatlarni, tuzilishini va qo'llanilishini o'rganish kerak, shuning uchun ushbu bobda biz funktsional uglerod hosilalarining asosiy turlarini ko'rib chiqamiz va glutamik kislotani ko'rib chiqamiz.
1.1. Moddalar
Barcha moddalar oddiy (elementar) va murakkab bo'linadi. Oddiy moddalar bir elementdan, murakkab moddalar ikki yoki undan ortiq elementlardan iborat.
Oddiy moddalar, o'z navbatida, metallar va nometall yoki metalloidlarga bo'linadi. Murakkab moddalar organik va noorganiklarga bo'linadi: uglerod birikmalari odatda organik deb ataladi, qolgan barcha moddalar noorganik (ba'zan mineral) deb ataladi.
Noorganik moddalar tarkibiga ko'ra (ikki elementli yoki ikkilik, birikmalar va ko'p elementli birikmalar; kislorodli, azot o'z ichiga olgan va boshqalar) yoki kimyoviy xossalari bo'yicha, ya'ni vazifalari bo'yicha (kislota-asos, oksidlanish-qaytarilish va boshqalar .d.), bu moddalar amalga oshiradi kimyoviy reaksiyalar, ularning funktsional xususiyatlariga ko'ra. Keyinchalik, organik moddalar ko'rib chiqiladi, chunki ular tarkibida aminokislotalar mavjud.
1.2. Organik moddalar
Organik moddalar - uglerodni o'z ichiga olgan birikmalar sinfi (karbidlar, karbonat kislotasi, karbonatlar, uglerod oksidi va siyanidlar bundan mustasno).
Organik birikmalar odatda bir-biriga kovalent aloqalar orqali bog'langan uglerod atomlari zanjirlaridan va bu uglerod atomlariga biriktirilgan turli o'rinbosarlardan iborat. Organik moddalarni tizimlashtirish va nomlashni qulay qilish uchun ular molekulalarda qanday xarakterli guruhlar mavjudligiga qarab sinflarga bo'linadi. Uglevodorodlar va uglevodorodlarning funktsional hosilalari uchun. Faqat uglerod va vodoroddan tashkil topgan birikmalar uglevodorodlar deyiladi.
Uglevodorodlar alifatik, alitsiklik va aromatik bo'lishi mumkin.
1) Aromatik uglevodorodlar boshqacha tarzda arenlar deb ataladi.
2) Alifatik uglevodorodlar, o'z navbatida, bir nechta tor sinflarga bo'linadi, ularning eng muhimlari:
- alkanlar (uglerod atomlari bir-biriga faqat oddiy kovalent bog'lar orqali bog'langan);
- alkenlar (qo'sh uglerod-uglerod aloqasi mavjud);
Alkinlar (asetilen kabi uch aloqani o'z ichiga oladi).
3) Tsiklik uglevodorodlar yopiq uglerod zanjirli uglevodorodlar. O'z navbatida, ular quyidagilarga bo'linadi:
-karbotsiklik (sikl faqat uglerod atomlaridan iborat)
- geterotsiklik (sikl uglerod atomlari va boshqa elementlardan iborat)
1.3. Uglevodorodlarning funksional hosilalari
Uglevodorodlarning hosilalari ham bor. Bular uglerod va vodorod atomlaridan tashkil topgan birikmalardir. Uglevodorod skeleti kovalent bogʻlar bilan bogʻlangan uglerod atomlaridan tashkil topgan; uglerod atomlarining qolgan aloqalari ularni vodorod atomlari bilan bog'lash uchun ishlatiladi. Uglevodorod skeletlari juda barqaror, chunki uglerod-uglerodli bitta va qo'sh bog'lardagi elektron juftlari ikkala qo'shni uglerod atomlari tomonidan teng taqsimlanadi.
Uglevodorodlardagi bir yoki bir nechta vodorod atomlari turli funktsional guruhlar bilan almashtirilishi mumkin. Bunda organik birikmalarning turli oilalari hosil bo'ladi.
Xarakterli funktsional guruhlarga ega bo'lgan organik birikmalarning tipik oilalariga molekulalarida bir yoki bir nechta gidroksil guruhlari, aminlar va aminokislotalarni o'z ichiga olgan aminokislotalar mavjud bo'lgan spirtlar kiradi; tarkibida karbonil guruhlari bo'lgan ketonlar va karboksil guruhlari bo'lgan kislotalar.
Ko'p jismoniy va Kimyoviy xossalari uglevodorod hosilalari zanjirning o'ziga qaraganda asosiy uglevodorod zanjiriga biriktirilgan ba'zi bir guruhga ko'proq bog'liq.
Mening kurs ishimning maqsadi aminokislotalarni o'rganish bo'lganligi sababli, biz bunga e'tibor qaratamiz.
1.4. Aminokislotalar
Aminokislotalar ham aminokislotalar, ham karboksil guruhini o'z ichiga olgan birikmalardir:
Odatda, aminokislotalar suvda eriydi va organik erituvchilarda erimaydi. Neytral suvli eritmalarda aminokislotalar bipolyar ionlar shaklida mavjud bo'lib, amfoter birikmalar sifatida harakat qiladi, ya'ni. kislotalarning ham, asoslarning ham xossalari namoyon bo'ladi.
Tabiatda 150 dan ortiq aminokislotalar mavjud, ammo eng muhim aminokislotalarning faqat 20 ga yaqini oqsil molekulalarini qurish uchun monomer bo'lib xizmat qiladi. Aminokislotalarning oqsillarga qo'shilish tartibi genetik kod bilan belgilanadi.
Tasnifga ko'ra, har bir aminokislotada kamida bitta kislotali va bitta asosiy guruh mavjud. Aminokislotalar bir-biridan a-uglerod atomi bilan bog'langan va oqsil sintezi jarayonida peptid bog'lanish hosil bo'lishida ishtirok etmaydigan aminokislotalar molekulasidagi atomlar guruhini ifodalovchi R radikalining kimyoviy tabiati bilan farqlanadi. Deyarli barcha a-amino- va a-karboksil guruhlari erkin aminokislotalarga xos kislota-asos xususiyatlarini yo'qotib, oqsil molekulasining peptid bog'larini hosil qilishda ishtirok etadi. Shuning uchun oqsil molekulalarining tuzilishi va funktsiyalarining barcha xilma-xilligi aminokislotalar radikallarining kimyoviy tabiati va fizik-kimyoviy xususiyatlari bilan bog'liq.
R guruhining kimyoviy tuzilishiga ko'ra aminokislotalar quyidagilarga bo'linadi:
1) alifatik (glisin, alanin, valin, leysin, izolösin);
2) gidroksil o'z ichiga olgan (serin, treonin);
3) oltingugurt o'z ichiga olgan (sistein, metionin);
4) aromatik (fenilalanin, tirozin, tritrofan);
5) kislotali va amidlar (aspartik kislota, asparagin, glutamin kislotasi, glutamin);
6) asosiy (arginin, histidin, lizin);
7) iminokislotalar (prolin).
R-guruhning qutbliligiga ko'ra:
1) Polar (glisin, serin, treonin, sistein, tirozin, aspartik kislota, glutamik kislota, asparagin, glutamin, arginin, lizin, gistidin);
2) qutbsiz (alanin, valin, leysin, izolösin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin).
R-guruhning ion xususiyatlariga ko'ra:
1) kislotali (aspartik kislota, glutamik kislota, sistein, tirozin);
2) Asosiy (arginin, lizin, histidin);
3) Neytral (glisin, alanin, valin, leysin, izolösin, metionin, fenilalanin, serin, treonin, asparagin, glutamin, prolin, triptofan).
Oziqlanish qiymati bo'yicha:
1) almashtiriladigan (treonin, metionin, valin, leysin, izolösin, fenilalanin, triptofan, lizin, arginin, histidin);
2) Essential (glisin, alanin, serin, sistein, prolin, aspartik kislota, glutamik kislota, asparagin, glutamin, tirozin).
Keling, glutamik kislotaning xususiyatlarini batafsil ko'rib chiqaylik.
1.5. Glutamik kislota
Glutamik kislota oqsillarda eng keng tarqalganlardan biri bo'lib, qolgan 19 ta protein aminokislotalari orasida uning hosilasi glutamin ham mavjud bo'lib, u undan faqat qo'shimcha aminokislotalar bilan farq qiladi.
Glutamik kislota ba'zan glutamik kislota, kamroq tez-tez alfa-aminoglutar kislota deb ataladi. Kimyoviy jihatdan to'g'ri bo'lsa-da, juda kam
2-aminopentandioik kislota.
Glutamik kislota shuningdek, "qo'zg'atuvchi aminokislotalar" sinfining muhim vakillaridan biri bo'lgan neyrotransmitter aminokislotadir.
Tuzilishi 1-rasmda ko'rsatilgan.
|
|
1-rasm Glutamik kislotaning struktur formulasi
Fizik-kimyoviy xususiyatlari
Suvda yomon eriydigan, rangsiz kristallardan tashkil topgan sof shakldagi modda. Gidroksil o'z ichiga olgan aminokislotalarning qutbliligi ulardagi katta dipol momentning mavjudligi va OH guruhlarining vodorod aloqalarini hosil qilish qobiliyati bilan bog'liq, shuning uchun glutamik kislota yomon eriydi. sovuq suv, ichida eriydi issiq suv. Demak, 25°C da 100 g suv uchun maksimal eruvchanligi 0,89 g, 75°S haroratda esa 5,24 g.Spirtlida amalda erimaydi.
Glutamik kislota va uning anion glutamati tirik organizmlarda erkin shaklda, shuningdek, bir qator past molekulyar moddalar tarkibida mavjud. Organizmda u aminobutirik kislotaga dekarboksillanadi va trikarboksilik kislota aylanishi orqali süksin kislotasiga aylanadi.
Oddiy alifatik a-aminokislota. Qizdirilganda Cu va Zn erimaydigan tuzlar bilan 2-pirolidon-5-karboksilik kislota yoki piroglutamik kislota hosil qiladi. Peptid bog'larining hosil bo'lishida asosan a-karboksil guruhi, ba'zi hollarda, masalan, tabiiy tripeptid glutation, g-amino guruhi ishtirok etadi. L-izomerdan peptidlarni sintez qilishda a-NH2 guruhi bilan bir qatorda g-karboksil guruhi himoyalanadi, buning uchun u benzil spirti yoki tert-butil efir bilan esterlanadi, uning ishtirokida izobutilen ta'sirida olinadi. kislotalar.
Kimyoviy tarkibi glutamik kislota 1-jadvalda keltirilgan.
1.6 Biologik xossalari
Glutamik kislota markaziy asab tizimining kasalliklarini davolashda qo'llaniladi: shizofreniya, psixozlar (somatogen, intoksikatsiya, involyutsiya), charchoq belgilari bilan yuzaga keladigan reaktiv holatlar, depressiya, meningit va ensefalit oqibatlari, izonikotinikni qo'llash bilan toksik neyropatiya. kislotali gidrazidlar (tiamin va piridoksin bilan birgalikda), jigar komasi. Pediatriyada: aqliy zaiflik, miya yarim falaji, intrakranial tug'ilish shikastlanishining oqibatlari, Daun kasalligi, poliomielit (o'tkir va tiklanish davrlari).Uning natriy tuzi oziq-ovqat mahsulotlarida xushbo'y va konservant qo'shimcha sifatida ishlatiladi. .
Yuqori sezuvchanlik, isitma, jigar va / yoki buyrak etishmovchiligi, nefrotik sindrom, oshqozon va o'n ikki barmoqli ichak yaralari, qon hosil qiluvchi organlarning kasalliklari, anemiya, leykopeniya, qo'zg'aluvchanlikning kuchayishi, tez paydo bo'ladigan psixotik reaktsiyalar, semirib ketish kabi bir qator kontrendikatsiyaga ega. Qo'zg'aluvchanlikning kuchayishi, uyqusizlik, qorin og'rig'i, ko'ngil aynishi, qusish - ular shunday aks etadi. yon effektlar davolash paytida. Diareya, allergik reaktsiya, titroq, qisqa muddatli gipertermiyaga olib kelishi mumkin; anemiya, leykopeniya, og'iz bo'shlig'i shilliq qavatining tirnash xususiyati.
2-bob. Kislotali aminokislotalarning optik faolligi
Ushbu vazifani bajarish uchun optik faollikni batafsil ko'rib chiqish kerak.
Yorug'lik - bu inson ko'zi tomonidan qabul qilinadigan elektromagnit nurlanish. Tabiiy va polarizatsiyaga bo'linishi mumkin. Tabiiy yorug'likda tebranishlar turli yo'nalishlarga yo'naltiriladi va tez va tasodifiy bir-birini almashtiradi (2.a-rasm). Va tebranish yo'nalishlari qandaydir tarzda tartiblangan yoki bir tekislikda joylashgan yorug'lik qutblangan deb ataladi (2.b-rasm).
|
|
Qutblangan yorug'lik ba'zi moddalardan o'tganda, qiziqarli hodisa ro'y beradi: tebranuvchi elektr maydonining chiziqlari joylashgan tekislik, nur harakatlanadigan o'q atrofida asta-sekin aylanadi.
Tekislik-polyarizatsiyalangan to'lqinning yorug'lik vektorining tebranish yo'nalishi va bu to'lqinning tarqalish yo'nalishi orqali o'tadigan tekislik qutblanish tekisligi deyiladi.
Organik birikmalar orasida yorug'likning qutblanish tekisligini aylantira oladigan moddalar mavjud. Bu hodisa optik faollik, mos keladigan moddalar esa optik faollik deyiladi.
Optik faol moddalar optik juftlik shaklida bo'ladi
antipodlar - fizik va kimyoviy xossalari oddiy sharoitlarda asosan bir xil bo'lgan izomerlar, bir narsa bundan mustasno - qutblanish tekisligining aylanish yo'nalishi.
2.1 Xiral molekula
Barcha aminokislotalar, glisindan tashqari, ularning chiral tuzilishi tufayli optik faoldir.
3-rasmda ko'rsatilgan molekula, 1-bromo-1-iyodoetan, to'rt xil o'rinbosarga biriktirilgan tetraedral uglerod atomiga ega. Demak, molekulada simmetriya elementlari mavjud emas. Bunday molekulalar assimetrik yoki chiral deb ataladi.
|
|
Glutamik kislota eksenel chiraliteye ega. U o'rinbosarlarning ma'lum bir o'qqa, xirallik o'qiga nisbatan tekis bo'lmagan joylashishi natijasida paydo bo'ladi. Asimmetrik almashtirilgan allenlarda xirallik o'qi mavjud. Allendagi sp-gibrid uglerod atomi ikkita o'zaro perpendikulyar p-orbitalga ega. Ularning qo'shni uglerod atomlarining p-orbitallari bilan ustma-ust tushishi allendagi o'rinbosarlarning o'zaro perpendikulyar tekisliklarda yotishiga olib keladi. Xuddi shunday holat aromatik halqalarni tutashtiruvchi bog` atrofida aylanish qiyin bo`lgan almashtirilgan bifenillarda, shuningdek, spirotsiklik birikmalarda ham kuzatiladi.
Agar xiral moddaning eritmasidan tekis qutblangan yorug'lik o'tkazilsa, tebranishlar sodir bo'lgan tekislik aylana boshlaydi. Bunday aylanishga olib keladigan moddalar optik faol deb ataladi. Burilish burchagi polarimetr deb ataladigan asbob bilan o'lchanadi (4-rasm). Moddaning yorug'likning qutblanish tekisligini aylantirish qobiliyati o'ziga xos aylanish bilan tavsiflanadi.
Keling, optik faollik moddaning molekulyar tuzilishi bilan qanday bog'liqligini ko'rib chiqaylik. Quyida xiral molekulaning fazoviy tasviri va uning oyna tasviri keltirilgan (5-rasm).
Bir qarashda, ular boshqacha tasvirlangan bir xil molekulalar kabi ko'rinishi mumkin. Biroq, agar siz ikkala shaklning modellarini to'plasangiz va ularni barcha atomlar bir-biriga mos kelishi uchun birlashtirishga harakat qilsangiz, buning iloji yo'qligini tezda ko'rishingiz mumkin, ya'ni. molekulaning ko'zgu tasviriga mos kelmasligi ma'lum bo'ladi.
Shunday qilib, ob'ekt sifatida bir-biriga bog'langan ikkita chiral molekulalar va uning oyna tasviri bir xil emas. Bu molekulalar (moddalar) enantiomerlar deb ataladigan izomerlardir. Enantiomerik shakllar yoki optik antipodlar chiziqli qutblangan yorug'likning chap va o'ng dumaloq qutblangan komponentlari uchun turli xil sinishi ko'rsatkichlariga (dumaloq ikki sinishi) va turli xil molyar so'nish koeffitsientlariga (dumaloq dikroizm) ega.
2.2 Optik aylanishning xarakteristikalari
Optik aylanish - bu moddaning qutblangan yorug'lik u orqali o'tganda qutblanish tekisligini burish qobiliyati.
Optik aylanish yorug'likning chap va o'ng dumaloq polarizatsiyasi bilan teng bo'lmagan sinishi tufayli sodir bo'ladi. Tekislik qutblangan yorug'lik dastasining aylanishi muhitning assimetrik molekulalari chap va o'ng dumaloq qutblangan yorug'lik uchun turli xil sindirish ko'rsatkichlari t va p ga ega bo'lganligi sababli sodir bo'ladi.
Agar qutblanish tekisligi kuzatuvchining o'ng tomoniga (soat yo'nalishi bo'yicha) aylansa, ulanish dekstrorotator deb ataladi va maxsus aylanish ortiqcha belgisi bilan yoziladi. Chapga (soat miliga teskari) aylantirilganda, ulanish levorotator deb ataladi va o'ziga xos aylanish minus belgisi bilan yoziladi.
Qutblanish tekisligining burchak graduslarida ifodalangan dastlabki holatdan chetlanish miqdori burilish burchagi deb ataladi va a bilan belgilanadi.
Burchakning kattaligi optik faol moddaning tabiatiga, modda qatlamining qalinligiga, haroratga va yorug'lik to'lqin uzunligiga bog'liq. Burilish burchagi qatlam qalinligi bilan to'g'ridan-to'g'ri proportsionaldir. Turli moddalarning qutblanish tekisligini aylantirish qobiliyatini qiyosiy baholash uchun o'ziga xos aylanish deb ataladigan narsa hisoblanadi. Maxsus aylanish - 1 ml hajmdagi 1 g moddaning tarkibiga qayta hisoblanganda 1 dm qalinlikdagi modda qatlami tufayli yuzaga keladigan qutblanish tekisligining aylanishi.
Uchun suyuq moddalar Maxsus aylanish formula bilan aniqlanadi:
Moddalarning eritmalari uchun:
(bu erda a - darajalarda o'lchangan burilish burchagi; l - suyuqlik qatlamining qalinligi, dm; c - eritmaning kontsentratsiyasi, 100 ml eritma uchun grammda ifodalangan; d - suyuqlikning zichligi)
Maxsus aylanishning kattaligi kislotali aminokislotalarning tabiatiga va uning konsentratsiyasiga ham bog'liq. Ko'pgina hollarda, o'ziga xos aylanish faqat ma'lum bir konsentratsiya oralig'ida doimiy bo'ladi. Maxsus aylanish doimiy bo'lgan kontsentratsiya oralig'ida kontsentratsiyani aylanish burchagidan hisoblash mumkin:
Optik diapazon faol moddalar burilish burchagini belgilangan doimiy qiymatga o'zgartiradi. Bu stereoizomerik shakllar aralashmasi mavjudligi bilan izohlanadi turli ma'nolar aylanish burchagi. Faqat bir muncha vaqt o'tgach, muvozanat o'rnatiladi. Aylanish burchagini ma'lum vaqt oralig'ida o'zgartirish xususiyati mutarotatsiya deyiladi.
Polarizatsiya tekisligining burilish burchagini aniqlash asboblarda, yuqorida aytib o'tilganidek, polarimetrlar deb ataladigan asboblarda amalga oshiriladi (4-rasm).
2.3 Optik aylanishni o'lchash
Polarizatsiya tekisligining burilish burchagini aniqlash polarimetrlar deb ataladigan asboblarda amalga oshiriladi. Ushbu polarimetr modelidan foydalanish qoidalari qurilma uchun ko'rsatmalarda keltirilgan. Aniqlash odatda natriy D liniyasi uchun 20 C da amalga oshiriladi.
Umumiy tamoyil Polarimetrlarning dizayni va ishlashi quyidagicha. Yorug'lik manbasidan keladigan nur sariq filtr orqali qutblanish prizmasiga yo'naltiriladi. Nikolay prizmasidan o'tgan yorug'lik nuri qutblangan va faqat bitta tekislikda tebranadi. Tekis qutblangan yorug'lik optik faol moddaning eritmasi bo'lgan kyuvetadan o'tkaziladi. Bunda yorug'likning qutblanish tekisligining og'ishi gradusli shkalaga qattiq bog'langan ikkinchi, aylanadigan Nikolay prizmasi (analizator) yordamida aniqlanadi. Har xil yorqinlikdagi ikki yoki uch qismga bo'lingan okulyar orqali kuzatilgan muhim maydon analizatorni aylantirish orqali teng ravishda yoritilgan bo'lishi kerak. Aylanish miqdori shkaladan o'qiladi. Qurilmaning nol nuqtasini tekshirish uchun shunga o'xshash o'lchovlar sinov eritmasisiz amalga oshiriladi. Polarizatsiya tekisligining yo'nalishi odatda analizatorning aylanish yo'nalishi bilan belgilanadi. Maishiy polarimetrlarning dizayni shundayki, agar bir hil yoritilgan ko'rish maydonini olish uchun analizatorni o'ngga, ya'ni soat yo'nalishi bo'yicha aylantirish kerak bo'lsa, u holda o'rganilayotgan modda dekstrorotator bo'lgan, bu + bilan ko'rsatilgan. (ortiqcha) yoki d ishorasi.Analizatorni soat miliga teskari burishda - (minus) yoki I belgisi bilan ko'rsatilgan chap aylanishni olamiz.
Boshqa asboblarda aylanishning aniq yo'nalishi takroriy o'lchovlar bilan aniqlanadi, ular suyuq qatlam qalinligining yarmi yoki konsentratsiyasining yarmi bilan amalga oshiriladi. Agar bu burilish burchagiga olib kelsa yoki, u holda biz moddani dekstrorotator deb hisoblashimiz mumkin. Agar yangi burilish burchagi 90 - yoki 180 - bo'lsa, u holda modda chap tomonda burilishga ega. Maxsus aylanish haroratga juda bog'liq emas, lekin aniq o'lchovlar uchun kyuvetaning haroratni nazorat qilish kerak. Optik aylanish to'g'risidagi ma'lumotlarni taqdim etishda ishlatiladigan erituvchi va eritmadagi moddaning konsentratsiyasini ko'rsatish kerak, masalan, suvda [a]o = 27,3 (C = 0,15 g / ml).
Polarimetrik aniqlashlar eritmalardagi optik faol moddalarning miqdoriy tarkibini aniqlash uchun ham, ularning tozaligini tekshirish uchun ham qo'llaniladi.
2.4 Kislotali aminokislotalarning optik aylanishi haqidagi ma'lum ma'lumotlar
Asosida umumiy qoida Xuddi shu konfiguratsiyaga ega ulanishlar bir xil ta'sirlar ostida aylanishda bir xil o'zgarishlarni ko'rsatganligi sababli, ulanishlarning alohida guruhlari uchun bir qator aniqroq qoidalar yaratilgan. Ushbu qoidalardan biri aminokislotalarga taalluqlidir va u kislotali eritmalardagi barcha tabiiy aminokislotalarning (L seriyali) optik aylanishi o'ngga siljishini bildiradi. Sizga yana bir bor eslatib o'tamiz: bu qoidani o'ngga aylanishning o'sishi shart deb tushunmaslik kerak: "o'ngga siljish" chap aylanishning pasayishini ham anglatishi mumkin. Ba'zi aminokislotalarning kislotali eritmalarda aylanishi haqidagi ma'lumotlar quyida jadvalda keltirilgan. 2.
Optik aylanishni o'rganishda molekula gaz fazasidan eritmaga o'tganda, o'tishlarning to'lqin uzunliklari sezilarli darajada o'zgarishi (o'rtacha ~ 5 nm), ammo o'rganilayotgan eritmalarda ular sezilarli darajada farq qilmasligi aniqlandi ( ~ 0,5 nm). Eritmalarda izomer molekulalarining dipol momenti o'zgarishining kamayishi bilan asosiy elektron o'tishning to'lqin uzunliklarining siljishi kamayib borishi va qutblanish qobiliyatining oshishi bilan u kuchayishi ko'rsatilgan. Turli eritmalardagi izomer molekulalarining o'tishlarining aylanish kuchlari hisoblanadi. Izolyatsiya qilingan molekuladan eritmaga o'tishda o'tishlarning aylanish kuchlarining qiymatlari sezilarli darajada o'zgarishi ko'rsatilgan. Turli eritmalarda qutblanish tekisligining xususiy aylanishining spektral bog’liqliklari chizilgan. Shuningdek, 100-300 nm oralig'ida o'tishlarning to'lqin uzunliklari nurlanish to'lqin uzunliklariga to'g'ri kelganda rezonanslar kuzatiladi. L izomeri eritmalarida nurlanishning qutblanish tekisligining solishtirma aylanishi to‘lqin uzunligi ~ 50 deg*m2/kg 240 nm dan 650 nm da 1 deg*m/kg gacha, D izomeri eritmalarida esa to‘lqin uzunligi ortishi bilan kamayadi. 360 nm da ~ 5 deg*m2/kg va 650 nm da ~ 2 deg*m2/kg gacha. Eritmalarning konsentratsiyasining ortishi bilan aylanish burchagi chiziqli ravishda oshib borishi tasdiqlandi. Aniqlanishicha, erituvchi molekulalarining qutblanish qobiliyati ortishi bilan qutblanish tekisligining solishtirma aylanishi ortadi, ikkala izomer eritmalarida molekulalarning qutblanuvchanligi o‘zgarishi bilan ular kamayadi.
Glutamik kislotaning L va DL izomerlarining optik aylanishini o'rganishda 4000 dan 5000 gacha bo'lgan diapazonda kogerent nurlanishning qutblanish tekisligining burilish burchagi 4280 to'lqin uzunligida maksimal bo'lishi va ortib borishi bilan kamayishi ko'rsatilgan. radiatsiya to'lqin uzunligi. Shuningdek, lazer nurlanishining qutblanish tekisligining burilish burchagi to'lqin uzunligi A = 650 nm bo'lgan nurlanish uchun 1,6% konsentratsiyada -5 ° gacha va bir xil konsentratsiyada X = 532 nm uchun -9 ° ga oshadi. Glutamik kislotaning neytral (pH = 7) eritmasida optik faollik maksimal bo'lishi va eritmalarning kislotaligi va ishqoriyligi ortishi bilan kamayishi aniqlandi. Aylanish qobiliyatining yo'qligi ko'rsatilgan suvli eritmalar glutamik kislotaning rasemik shakli.
Xulosa
Ish jarayonida kislotali aminokislotalarning xossalari, glutamik kislotaning optik aylanish mexanizmlari va xarakteristikalari bo'yicha adabiyotlar sharhi tayyorlandi.
Shunday qilib, maqsad qo'yildi kurs ishi to'liq erishildi.
Adabiyot
1. Internet-resurs.URL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html
2. Glinka N.L. Umumiy kimyo. 24-nashr. - L. Kimyo, 1985. 37 b.
3. Xomchenko G.P. Universitetlarga abituriyentlar uchun kimyo bo'yicha qo'llanma. 2002. 57 b.
4. Freemantle M. Kimyo amalda. 2 qismda 1-qism: Tarjima. ingliz tilidan M.: Mir, 1998 yil. 311 b.
5. Leninger A. Biokimyo asoslari: 3 jildda T. 1. Jahon, 62 bet.
6. V. G. Jiryakov. Organik kimyo. 6-nashr, stereotipik. M. Kimyo 194-bet.
7. Shendrik A.N. Proteinlar kimyosi. Tuzilishi, xossalari, tadqiqot usullari 22 c.
8. Moloney M. G. Qiziqarli aminokislotalar. Mahsulot hisobotlari. 2002. 99 b.
9. Kimyo va toksikologiya. Ma'lumotlar bazasi. Moddalar xossalarining ma'lumotlar bazalari.
URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841
10. Knunyants I.L. Kimyoviy ensiklopediya g.r. 1-jild. 163 b.
11. E.A. Vyalyx, S.A. Ilarionov, A.V. Jdanova. “Aminokislotalar tarkibi bo'yicha tadqiqotlar” “Suv: Kimyo va ekologiya” jurnalida 2012 yil 2-sonda chop etilgan, 76-82-betlar.
12. Farmakologik ma’lumotnoma “Registr dorilar Russia® Radar®"
13. Freemantle M. Kimyo amalda. 2 qismdan iborat 2-qism: Tarjima. ingliz tilidan M. Mir.
350 s.
14. H.-D. Yakubke, X. Eshkait. Aminokislotalar, peptidlar, oqsillar. Moskva "Mir" 1985. 23 b.
15. Vaysman F. L. Organik kimyo asoslari: Qo'llanma universitetlar uchun: Per. ingliz tilidan / Ed. A. A. Potekhina. - Sankt-Peterburg: Kimyo 103 p.
16. Huey D.N. kitobidan parcha. "Noorganik kimyo" 202 c.
17. Passet B.V., Antipov M.A. - Kimyoviy farmatsevtika va antibiotiklar ishlab chiqarishda texnik tahlil va nazorat bo'yicha seminar. 54 b.
18. Potapov V.M. Stereokimyo 1976 211 b.
19. Nosachenko V.S. Magistrlik dissertatsiyasi” Raqamli o'rganish glutamik kislota izomerlari eritmalarining optik aylanishi" Volgograd 2013. 39 p.
20. Aspidova M.A. Diplom ishi"Eksperimental tadqiqot spektral xususiyatlar glutamik kislotaning suvli eritmalarining optik aylanishi" Volgograd 2013 yil.
