Rezumat: Proteinele membranei. Proteinele membranei Proteinele funcționează în membrana celulară
Proporția de proteine în masa totală a membranei poate varia într-un interval foarte larg - de la 18% în mielină la 75% în membrana mitocondrială.
În funcție de locația lor în membrană, proteinele pot fi împărțite în: integralăși periferic.
Integral proteinele sunt în general hidrofobe și ușor de integrat în stratul dublu lipidic.
Interacțiunea unei astfel de proteine cu membrana are loc în mai multe etape. Proteinele în primul rând adsorbit pe suprafața stratului dublu își schimbă conformația prin stabilirea contactului hidrofob cu membrana. Apoi vine inserarea proteinei în stratul dublu. Adâncimea de penetrare depinde de puterea interacțiunii hidrofobe și de raportul dintre regiunile hidrofobe și hidrofile de pe suprafața globului proteic. Regiunile hidrofile ale proteinei interacționează cu straturile membranei de pe una sau ambele părți ale membranei. Fixarea globului proteic în membrană are loc datorită electrostatic și hidrofob interacțiuni. Partea de carbohidrați a moleculelor de proteine (dacă există) iese în afară. Proteinele integrale, datorită legăturii lor strânse cu stratul dublu, au un efect semnificativ asupra acestuia: rearanjamentele conformaționale ale proteinei duc la o schimbare a stării lipidelor, așa-numita deformare a stratului dublu.
Periferic proteinele au o adâncime mai mică de penetrare în stratul dublu lipidic și, în consecință, interacționează mai slab cu lipidele membranare, având un efect mult mai mic asupra acestora decât cele integrale.
În funcție de natura interacțiunii cu membrana, proteinele sunt împărțite în monotopic, bitopic, politopic :
proteinele monotopice interacționează cu suprafața membranei (mono - unul dintre straturile de lipide);
biotopic pătrunde prin membrană (bi - două straturi de lipide);
politopic pătrunde membrana de mai multe ori (interacțiune multiplă cu lipidele).
Este clar că primele aparțin proteinelor periferice, iar cele din urmă și a treia celor integrale.
Proteinele membranare pot fi, de asemenea, clasificate în funcție de funcția lor. În acest sens, proteinele structurale sunt izolate:
proteine - enzime;
proteine - receptori;
proteine de transport.
Proteinele citoscheletice celulare constituie un grup special. Strict vorbind, aceste proteine nu sunt componente ale membranei, învecinate cu aceasta din partea citoplasmatică. Proteinele citoscheletului fac parte din toate componentele sale: miofilamentele conțin molecule de proteină actină; microtubulii conțin proteină tubulină, filamentele intermediare conțin și un complex proteic mai polimorf. Citoscheletul nu numai că oferă elasticitate membranei și rezistă la modificări ale volumului celular, dar, aparent, participă la diferite mecanisme de reglare intra- și extracelulare.
Lipidelor din compoziția membranelor li se atribuie, în primul rând, proprietăți structurale - creează un strat dublu, sau matrice, în care se află componentele active ale membranei - proteinele. Proteinele conferă diferitelor membrane unicitatea lor și oferă proprietăți specifice. Numeroase proteine membranare îndeplinesc următoarele funcții principale: determină transferul de substanțe prin membrane (funcții de transport), efectuează cataliză, asigură procese de fosforilare foto și oxidativă, replicarea ADN-ului, translația și modificarea proteinelor, recepția semnalului și transmiterea unui impulsul nervos etc.
Se obișnuiește să se împartă proteinele membranare în 2 grupe: integrală(internă) și periferic(extern). Criteriul pentru o astfel de separare este gradul de rezistență al legării proteinei de membrană și, în consecință, gradul de severitate a procesării necesar pentru extragerea proteinei din membrană. Astfel, proteinele periferice pot fi eliberate în soluție deja atunci când membranele sunt spălate cu amestecuri tampon cu putere ionică scăzută, valori scăzute ale pH-ului în prezența agenților de chelare, de exemplu, etilendiaminotetraacetat (EDTA), care leagă cationii divalenți. Proteinele periferice sunt eliberate din membrane în condiții atât de blânde, deoarece sunt asociate cu capetele lipidice sau cu alte proteine membranare prin interacțiuni electrostatice slabe sau prin interacțiuni hidrofobe cu cozile lipidice. Dimpotrivă, proteinele integrale sunt molecule amfifile, au regiuni hidrofobe mari pe suprafața lor și sunt situate în interiorul membranei; prin urmare, pentru a le extrage, este necesară distrugerea stratului dublu. În aceste scopuri se folosesc cel mai des detergenți sau solvenți organici. Modalitățile de atașare a proteinelor la membrană sunt destul de diverse (Fig. 4.8).
Proteine de transport. Bistratul lipidic este o barieră impenetrabilă pentru majoritatea moleculelor și ionilor solubili în apă, iar transportul lor prin biomembrane depinde de activitatea proteinelor de transport. Există două tipuri principale de aceste proteine: canale(pori) și transportatorii. Canalele sunt tuneluri care traversează membrana în care locurile de legare ale substanțelor transportate sunt disponibile pe ambele suprafețe ale membranei în același timp. Canalele nu suferă modificări conformaționale în timpul transportului de substanțe; conformația lor se modifică numai la deschidere și închidere. Purtătorii, dimpotrivă, își schimbă conformația în timpul transferului de substanțe prin membrană. Mai mult, la fiecare moment specific în timp, locul de legare al substanței transferate în purtător este disponibil doar pe o suprafață a membranei.
Canalele, la rândul lor, pot fi împărțite în două grupuri principale: dependente de tensiune și reglate chimic. Un exemplu de canal dependent de tensiune este canalul Na +, funcționarea acestuia este reglată de o modificare a tensiunii câmpului electric. Cu alte cuvinte, aceste canale se deschid și se închid ca răspuns la o schimbare potenţial transmembranar. Canale reglate chimic
se deschid și se închid ca răspuns la legarea unor agenți chimici specifici. De exemplu, atunci când un neurotransmițător se leagă de receptorul nicotinic de acetilcolină, acesta se transformă într-o conformație deschisă și permite trecerea cationilor monovalenți (subsecțiunea 4.7 a acestui capitol). Termenii „por” și „canal” sunt de obicei interschimbabili, dar uneori sunt înțeleși ca structuri neselective care disting substanțele în principal prin dimensiune și permit trecerea tuturor moleculelor suficient de mici. Canalele sunt adesea denumite canale ionice. Viteza de transport printr-un canal deschis ajunge la 10 6 - 10 8 ioni pe secundă.
De asemenea, purtătorii pot fi împărțiți în 2 grupe: pasivi și activi. Cu ajutorul purtătorilor pasivi, un tip de substanțe este transportat prin membrană. Purtătorii pasivi sunt implicați în difuzie facilitatăși doar crește fluxul de substanță, efectuat de-a lungul gradientului electrochimic (de exemplu, transferul de glucoză prin membranele eritrocitelor). Purtătorii activi transportă substanțele prin membrană cu prețul energiei. Aceste proteine de transport acumulează substanțe pe o parte a membranei, transportându-le împotriva gradientului electrochimic. Viteza de transport cu ajutorul transportatorilor depinde foarte mult de tipul acestora și variază de la 30 la 10 5 s -1 . Adesea, termenii „permează”, „translocază” sunt folosiți pentru a se referi la purtători individuali, care pot fi considerați sinonimi cu termenul „purtător”.
Funcțiile enzimatice ale proteinelor membranare. O mare varietate de enzime funcționează în membranele celulare. Unele dintre ele sunt localizate în membrană, găsind acolo un mediu potrivit pentru conversia compușilor hidrofobi, altele, datorită participării membranelor, sunt localizate în ele în ordine strictă, catalizând etapele succesive ale proceselor vitale, iar altele au nevoie de asistență. a lipidelor pentru a le stabiliza conformaţia şi a menţine activitatea. În biomembrane au fost găsite enzime - reprezentanți ai tuturor claselor cunoscute. Ele pot pătrunde prin membrană, pot fi prezente în ea într-o formă dizolvată sau, fiind proteine periferice, se pot lega de suprafețele membranei ca răspuns la un semnal. Se pot distinge următoarele tipuri caracteristice de enzime membranare:
1) enzime transmembranare care catalizează reacțiile cuplate pe părțile opuse ale membranei. Aceste enzime au, de regulă, mai mulți centri activi situati pe părțile opuse ale membranei. Reprezentanții tipici ai unor astfel de enzime sunt componente ale lanțului respirator sau centrii redox fotosintetici care catalizează procesele redox asociate cu transportul de electroni și crearea de gradienți ionici pe membrană;
2) enzime transmembranare implicate în transportul substanțelor. Proteinele de transport care cuplează transferul unei substanțe cu hidroliza ATP, de exemplu, au o funcție catalitică;
3) enzime care catalizează conversia substraturilor legate de membrană. Aceste enzime sunt implicate în metabolismul componentelor membranei: fosfolipide, glicolipide, steroizi etc.
4) enzime implicate în transformarea substraturilor solubile în apă. Cu ajutorul membranelor, cel mai adesea în starea atașată acestora, enzimele se pot concentra în acele zone ale membranelor unde conținutul substraturilor lor este cel mai mare. De exemplu, enzimele care hidrolizează proteinele și amidonul se atașează de membranele microvilozităților intestinale, ceea ce crește rata de degradare a acestor substraturi.
Proteinele citoscheletului . Citoscheletul este o rețea complexă de fibre proteice de diferite tipuri și este prezent doar în celulele eucariote. Citoscheletul oferă suport mecanic membranei plasmatice, poate determina forma celulei, precum și locația organelelor și mișcarea lor în timpul mitozei. Cu participarea citoscheletului, sunt efectuate procese atât de importante pentru celulă, cum ar fi endo- și exocitoza, fagocitoza și mișcarea ameboidului. Astfel, citoscheletul este cadrul dinamic al celulei și determină mecanica acesteia.
Citoscheletul este format din trei tipuri de fibre:
1) microfilamente(diametru ~ 6 nm). Sunt organite filamentoase - polimeri ai proteinei globulare actină și alte proteine asociate cu aceasta;
2) filamente intermediare (diametru 8-10 nm). Format din cheratine și proteine înrudite;
3) microtubuli(diametru ~ 23 nm) - structuri tubulare lungi.
Ele constau din tubulină proteică globulară, ale cărei subunități formează un cilindru gol. Lungimea microtubulilor poate atinge câțiva micrometri în citoplasma celulelor și câțiva milimetri în axonii nervilor.
Aceste structuri ale citoscheletului pătrund în celulă în direcții diferite și sunt strâns asociate cu membrana, atașându-se de aceasta în anumite puncte. Aceste secțiuni ale membranei joacă un rol important în contactele intercelulare; cu ajutorul lor, celulele se pot atașa de substrat. Ele joacă, de asemenea, un rol important în distribuția transmembranară a lipidelor și proteinelor în membrane.
De regulă, proteinele sunt responsabile pentru activitatea funcțională a membranelor. Acestea includ o varietate de enzime, proteine de transport, receptori, canale și pori. Înainte de aceasta, s-a crezut că proteinele membranare au exclusiv β - structură pliată a structurii secundare a proteinei, dar aceste lucrări au arătat că membranele conțin un număr mare de α - elice. Studii ulterioare au arătat că proteinele membranare pot pătrunde adânc în stratul dublu lipidic sau chiar pot pătrunde în el, iar stabilizarea lor se realizează datorită hidrofobei...
Distribuiți munca pe rețelele sociale
Dacă această lucrare nu vă convine, există o listă de lucrări similare în partea de jos a paginii. De asemenea, puteți utiliza butonul de căutare
Cursul 5
Structura și funcțiile proteinelor membranare
Membranele celulare conțin proteine de la 20 la 80% (din greutate). De regulă, proteinele sunt responsabile pentru activitatea funcțională a membranelor. Acestea includ o varietate de enzime, proteine de transport, receptori, canale, pori etc. etc., care asigură unicitatea funcţiilor fiecărei membrane. Primele progrese în studiul proteinelor membranare au fost realizate atunci când biochimiștii au învățat să folosească detergenți pentru a izola proteinele membranei într-o formă activă funcțional. Acestea au fost lucrări privind studiul complexelor enzimatice ale membranei interioare a mitocondriilor. Înainte de aceasta, se credea că proteinele membranare au structură exclusiv pliată β (structura secundară a proteinei), dar aceste lucrări au arătat că membranele conțin un număr mare de elice α. Mult mai puțin comun este β-helix, care, totuși, are o mare importanță biologică. Cert este că în zonele înconjurate de lipide, β-helixul este un cilindru gol, în peretele exterior al căruia sunt concentrate reziduuri de aminoacizi nepolare (hidrofobe), iar în peretele interior - cele hidrofile. Un astfel de cilindru ar putea forma un canal în membrană prin care ionii și substanțele solubile în apă pot trece liber. Studii ulterioare au arătat că proteinele membranei pot pătrunde adânc în stratul dublu lipidic sau chiar îl pot pătrunde, iar stabilizarea lor se realizează datorită interacțiunilor hidrofobe. Există cel puțin patru tipuri de aranjament de proteine în membrane: Primul tip este transmembranar, când proteina pătrunde în întreaga membrană, iar regiunea hidrofobă a proteinei are o configurație α. Un aranjament similar în membrană are o moleculă de bacteriorhodopsină din Halobacterium halobium elicele sale α traversează secvenţial stratul dublu; Al doilea tip este legarea cu ajutorul unei ancore hidrofobe, atunci când proteina are o secțiune scurtă constând din reziduuri de aminoacizi hidrofobe în apropierea capătului carboxil. Aceasta este așa-numita ancora hidrofobă, care poate fi îndepărtată prin proteoliză, iar proteina eliberată devine solubilă în apă. Acest aranjament în membrană este inerent multor citocromi. Al treilea tip este legarea de suprafața stratului dublu, atunci când interacțiunea proteinelor este în primul rând de natură electrostatică sau hidrofobă. Acest tip de interacțiune poate fi folosit ca o completare la alte interacțiuni, cum ar fi ancorarea transmembranară. Al patrulea tip se leagă de proteinele scufundate în stratul dublu, atunci când unele proteine se leagă de proteinele care sunt situate în interiorul stratului dublu lipidic. De exemplu, F1 - partea H+ - ATPaza, care se leagă de F0 - o parte imersata in membrana, precum si unele proteine ale citoscheletului.
La baza ideilor moderne despre structura proteinelor membranare se află ideea că lanțul lor polipeptidic este pliat astfel încât se formează o suprafață nepolară, hidrofobă, care este în contact cu regiunea nepolară a stratului dublu lipidic. Domeniile polare ale moleculei proteice pot interacționa cu capetele polare ale lipidelor de pe suprafața stratului dublu. Multe proteine sunt transmembranare și se întind pe stratul dublu. Unele proteine par să fie asociate cu membrana doar prin interacțiunea lor cu alte proteine.
Multe proteine de membrană se leagă de obicei de membrană prin interacțiuni non-covalente. Cu toate acestea, există proteine care sunt legate covalent de lipide. Multe proteine ale membranei plasmatice aparțin clasei de glicoproteine. Reziduurile de carbohidrați ale acestor proteine sunt întotdeauna localizate în exteriorul membranei plasmatice.
De obicei, proteinele membranare sunt împărțite în externe (periferice) și interne (integrale). Criteriul este gradul de severitate al prelucrării necesar pentru extragerea acestor proteine din membrană. Proteinele periferice sunt eliberate atunci când membranele sunt spălate cu soluții tampon cu tărie ionică scăzută, pH scăzut sau, dimpotrivă, ridicat, și în prezența agenților de chelare (de exemplu, EDTA) care leagă cationii divalenți. Se întâmplă adesea că este foarte dificil să distingem proteinele membranei periferice de proteinele legate de membrană în timpul izolării.
Detergenți sau chiar solvenți organici trebuie utilizați pentru a elibera proteinele membranare integrale.
Multe proteine membranare eucariote și procariote sunt legate covalent de lipide care sunt atașate la polipeptidă după translație.
Proteinele membranei sunt legate covalent de lipide
(DAR) Proteine de care este atașat acidul miristic
(B) Proteine de care este atașat acidul palmitic
(LA) Proteine cu o ancoră de glicozilfosfatidilinozitol
4. Moleculă adezivă a celulelor nervoase |
În unele cazuri, aceste lipide acționează ca o ancoră hidrofobă prin care proteina este atașată de membrană. În alte cazuri, lipidele sunt susceptibile de a funcționa ca un asistent în migrarea proteinelor în regiunea corespunzătoare a celulei sau (ca în cazul proteinelor învelișului viral) în fuziunea membranei.
La procariote, lipoproteina lui Brown, principala lipoproteina a membranei exterioare, este cea mai complet caracterizată. E. coli . Forma matură a acestei proteine conține acilglicerol, care este legat printr-o legătură tioeter de N - cisteină terminală. În afară de, N - aminoacidul terminal este legat de acidul gras printr-o legătură amidă. Forma de penicilază legată de membrană se atașează de membrana citoplasmatică prin N - acilglicerol terminal asemănător lipoproteinelor membranare.
Proteinele membranei eucariote sunt legate covalent de lipide, așa cum se arată în tabel, și pot fi împărțite în trei clase. Proteinele din primele două clase, aparent, sunt localizate în principal pe suprafața citoplasmatică a membranei plasmatice, iar proteinele din clasa a treia pe suprafața exterioară.
Există proteine de membrană care sunt legate covalent de carbohidrați. Acestea includ proteine de suprafață ale celulelor care îndeplinesc în principal funcțiile de transport și recepție. Încă nu este clar care este problema aici. Poate că acest lucru se datorează faptului că proteinele trebuie sortate atunci când sunt direcționate către membrana plasmatică. Reziduurile de zahăr pot proteja proteina de proteoliză sau pot participa la recunoaștere sau aderență. Prin urmare, reziduurile de zahăr din glicoproteinele membranei sunt localizate exclusiv pe partea exterioară a membranei.
Se pot distinge două clase principale de structuri oligozaharide ale glicoproteinelor membranare: 1) N - oligozaharide glicozidice asociate cu proteine prin grupa amidica a asparginei; 2) Oligozaharide O-glicozidice legate prin grupările hidroxil ale serinei și treoninei. Această clasă de oligozaharide este formată din trei subclase.
- Un complex simplu sau îmbogățit cu manoză în care oligozaharida conține manoză și N - acetilglucozamină.
- Un complex normal în care miezul îmbogățit cu manoză are ramuri laterale suplimentare care conțin alte resturi de zaharide, cum ar fi acidul sialic.
- Complex mare care este asociat cu transportorul anionic al membranei eritrocitare
Majoritatea oligozaharidelor glicoproteice membranare aparțin subclasei 1 sau 2.
Proteinele membranare ale bacteriilor
După cum sa menționat mai sus, proteinele din membrana citoplasmatică reprezintă aproximativ 50% din suprafața acesteia. Aproximativ 10% din membrană este formată din complexe proteine-lipidice strâns legate. O moleculă din orice proteină construită în membrană este înconjurată de 45-130 sau mai multe molecule de lipide. Aproximativ jumătate din lipidele libere sunt asociate cu proteinele membranei periferice.
Compoziția proteică a membranei citoplasmatice a bacteriilor este mai diversă decât compoziția lipidică. Deci, în membrana citoplasmatică E. coli K 12 au fost găsite aproximativ 120 de proteine diferite. În funcție de orientarea membranei și de natura conexiunii cu stratul dublu lipidic, așa cum sa menționat mai sus, proteinele sunt împărțite în integrale și periferice. Proteinele periferice ale bacteriilor includ o serie de enzime precum NADH - dehidrogenaza, malat dehidrogenaza etc., precum și unele proteine care fac parte din complexul ATPază. Acest complex este un grup de subunități proteice situate într-un anumit mod, contactând citoplasma, spațiul periplasmatic și formând un canal în membrana prin care trece protonul. Secţiunea complexului marcată F1 , este scufundat în citoplasmă, a și c sunt componente ale situsului F0 - laturile hidrofobe ale moleculelor sunt scufundate in membrana. Subunitate b parțial scufundat în membrană cu partea sa hidrofobă și realizează conexiunea membranei și părților citoplasmatice ale complexului enzimatic, precum și conectarea sintezei ATP în zonă. F1 cu potenţialul de protoni din membrană. subunitățile a, b și c furnizează un canal de protoni. Alte componente ale complexului îi asigură integritatea structurală și funcțională.
la proteinele integrale E. coli, care lipide sunt necesare pentru manifestarea activității enzimatice, pot fi atribuite succinat dehidrogenazei, citocromului b . Antibioticele gramicidina A, alameticina, amfotericina si nistacina au proprietati foarte interesante. Atunci când interacționează cu membrana bacteriană, acestea devin proteine integrale (antibioticele sunt polipeptide și macrocicluri).
Gramicidina A este o peptidă hidrofobă compusă din 15 L-D -aminoacizi. Când este înglobat în membrană, formează canale care permit cationii monovalenți să treacă prin. Acest canal, care formează gramicidina A, este cel mai complet caracterizat. Canalul este format din două molecule de gramicidină A. Ca urmare a alternanţei L- și D - aminoacizi, se formează o spirală în care lanțurile laterale sunt situate în exterior, iar grupările carboxil ale coloanei vertebrale sunt în interiorul canalului. Acest tip de helix nu se găsește în nicio altă proteină și se formează din cauza alternanței neobișnuite a stereoizomerilor aminoacizilor din gramicidina A. Canalul gramicidinei, așa cum s-a menționat mai sus, este selectiv pentru cationi. Mici cationi anorganici și organici trec prin el, în timp ce permeabilitatea Cl este egal cu zero.
Alameticina este un antibiotic peptidic cu 20 de reziduuri de aminoacizi care poate forma canale excitabile electric în membrană. Secvența de aminoacizi a alameticinei include reziduurile neobișnuite - acid α-aminobutiric și L -Fenilalanină. Când este legat de membrană, spre deosebire de gramicidina A, formează un por. Este mult mai mic decât canalul pe care îl formează gramicidina A. În primul rând, acest lucru se datorează faptului că spațiul din jurul helixului α este prea mic pentru ca un ion să treacă prin el.
Antibioticele marcolide precum nistatina și amfotericina se leagă de colesterol și formează canale. Canalele sunt formate din 8-10 molecule din aceste antibiotice poliene, prin care, totuși, ionii pătrund la viteze scăzute.
Alte lucrări conexe care vă pot interesa.vshm> |
|||
| 21572. | STRUCTURA ŞI FUNCŢIILE PROTEINELOR | 227,74KB | |
| Conținutul de proteine din corpul uman este mai mare decât conținutul de lipide al carbohidraților. Predominanța proteinelor în țesuturi în comparație cu alte substanțe este relevată la calcularea conținutului de proteine pe masa uscată de țesuturi. Conținutul de proteine din diferite țesuturi variază într-un anumit interval. | |||
| 17723. | Cerebel, structură și funcții | 22,22 KB | |
| 3 Structura generală a creierului. În sistemul nervos se distinge și partea centrală a sistemului nervos central, care este reprezentată de creier și măduva spinării, și partea periferică, care include nervi, celulele nervoase, ganglionii și plexurile nervoase, situate topografic în afara măduvei spinării. și creierul. Obiectul cercetării este anatomia creierului. Acest scop al subiectului și obiectului implică formularea și rezolvarea următoarelor sarcini: descrieți planul general al structurii creierului; studiați structura anatomică a cerebelului; identificați... | |||
| 5955. | Organele plantelor: funcțiile, structura și metamorfozele lor. | 16,94 KB | |
| Organele florii sunt frunze modificate: frunzele tegumentare formează sepale și petalele, iar frunzele care formează spori dau naștere la stamine și pistil. Lăstarul include: a tulpină b frunze c muguri vegetativi d flori e fructe. O tulpină este un organ vegetativ al unei plante care îndeplinește numeroase funcții: poartă frunze sau o coroană grea de ramuri și frunze; leagă rădăcinile și frunzele; pe el se formează flori; mișcă apa cu minerale și compuși organici; tulpini tinere... | |||
| 5067. | Muschii netezi. Structură, funcții, mecanism de reducere | 134,79 KB | |
| Mușchi sau mușchi din lat. Mușchii vă permit să mișcați părți ale corpului și să exprimați gândurile și sentimentele în acțiuni. Mușchii netezi sunt parte integrantă unele organe interne și participă la asigurarea funcțiilor îndeplinite de aceste organe. | |||
| 6233. | Structura și funcțiile nucleului. Morfologia și compoziția chimică a nucleului | 10,22 KB | |
| Nucleii sunt de obicei separați de citoplasmă printr-o limită clară. Bacteriile și algele albastre-verzi nu au un nucleu format: nucleul lor este lipsit de nucleol și nu este separat de citoplasmă printr-o membrană nucleară distinctă și se numește nucleoid. Forma miezului. | |||
| 9495. | Clasificarea, caracteristicile sortimentului de materii prime din blană și semifabricate din blană, structura pielii de blană, structura părului și varietatea formelor sale, tehnologia de fabricare a blănurilor | 1,05 MB | |
| Plăci de blană dintr-o bandă de o anumită formă cusute din piei îmbrăcate selectate și destinate tăierii în detalii ale produselor din blană. Tipurile de materii prime pentru blană de iarnă includ piei și piei de animale purtătoare de blană, a căror extracție se efectuează în principal iarna, când calitatea pieilor este deosebit de ridicată. STRUCTURA ȘI COMPOZIȚIA CHIMICĂ A PIEI DE BLANĂ ȘI FOȚI MATERIE PRIME CONCEPTUL DE TOPOGRAFIE A PIELEI Pielea este învelișul exterior al unui animal separat de carcasă și format din țesut cutanat și linia părului. La... | |||
| 8011. | Proprietățile lipidelor membranare | 10,13 KB | |
| Unele lipide contribuie la stabilizarea secțiunilor foarte curbate ale membranei, la formarea contactului între membrane sau la legarea anumitor proteine, deoarece forma acestor molecule favorizează împachetarea dorită a stratului dublu la secțiunile corespunzătoare ale membranei. Starea lichidă este înțeleasă ca capacitatea moleculelor de fosfolipide de a se roti și de a se mișca lateral în lobul corespunzător al membranei. Sunt alungite și orientate perpendicular pe planul membranei. În starea de cristal lichid, moleculele de acizi grași sunt mobile, dar... | |||
| 8014. | Compoziția chimică a lipidelor membranare | 10,81 KB | |
| În primul rând, acest lucru se datorează numeroaselor funcții pe care lipidele le îndeplinesc în membrane. Acidul fosfatidic se găsește sub formă liberă în membranele bacteriilor în cantitate mică, de obicei îi sunt atașate reziduurile de alcooli aminoacizi etc. Aceste lipide sunt esteri ai acizilor grași și ai glicerolului și sunt larg reprezentate în multe membrane ale celule eucariote și procariote, cu excepția arheobacteriilor. Se găsesc în cantități mari în membrana interioară a mitocondriilor, în membrana cloroplastică și în unele bacterii... | |||
| 21479. | METABOLISMUL PROTEINEI | 150,03 KB | |
| Există trei tipuri de bilanţ de azot: bilanţ de azot bilanţ de azot pozitiv bilanţ de azot negativ Cu un bilanţ de azot pozitiv, aportul de azot prevalează asupra eliberării acestuia. În cazul bolilor de rinichi, este posibil un bilanț fals pozitiv de azot, în care există o întârziere în organism a produselor finite ale metabolismului azotului. Cu un bilanţ negativ de azot, excreţia de azot predomină asupra aportului său. Această afecțiune este posibilă cu boli precum tuberculoza, reumatismul, oncologia... | |||
| 15073. | Luarea în considerare a electrozilor de membrană (selectivi pentru ioni) cu diferite tipuri de membrane | 127,48KB | |
| Pentru a face acest lucru, există o varietate de electrozi selectivi pentru ioni, a căror caracteristică principală este așa-numita selectivitate la un anumit tip de ioni. Electrozii cu membrană lichidă și film Membranele lichide sunt soluții în solvenți organici de substanțe schimbătoare de ioni, schimbătoare de cationi lichide sau schimbătoare de anioni sau chelați neutri, separați din soluții apoase prin pereți despărțitori de sticlă polimerică poroasă neutră sau altele.În prezent, industria produce film electrozi ion-selectivi pentru cationi N K NH4 Ca2 .. . | |||
La proteine membranare includ proteine care sunt încorporate în sau asociate cu membrana celulară sau membrana unui organel celular. Aproximativ 25% din toate proteinele sunt proteine membranare.
Clasificare biochimică
Conform clasificării biochimice, proteinele membranare sunt împărțite în integralăși periferic.
- Proteinele membranare integrale sunt ferm încorporate în membrană și pot fi îndepărtate din mediul lipidic doar cu ajutorul detergenților sau solvenților nepolari. În raport cu stratul dublu lipidic, proteinele integrale pot fi politopice transmembranare sau monotopice integrale.
- Proteinele membranei periferice sunt proteine monotopice. Ele sunt fie legate prin legături slabe de membrana lipidică, fie sunt asociate cu proteine integrale prin forțe hidrofobe, electrostatice sau alte forțe necovalente. Astfel, spre deosebire de proteinele integrale, ele se disociază de membrană atunci când sunt tratate cu o soluție apoasă adecvată (de exemplu, pH scăzut sau ridicat, concentrație mare de sare sau agent haotrop). Această disociere nu necesită distrugerea membranei.
Proteinele de membrană pot fi construite în membrană datorită reziduurilor de acid gras sau prenil sau glicozilfosfatidilinozitol atașat la proteină în timpul modificării lor post-translaționale.
Un alt punct important este metodele de atașare a proteinelor la membrană:
1. Legarea la proteinele scufundate în stratul dublu. Exemplele includ partea F1 a H+-ATrazei, care se leagă de partea Fo încorporată în membrană; pot fi menţionate şi unele proteine citoscheletice.
2. Legarea la suprafața dublu strat. Această interacțiune este în primul rând de natură electrostatică (de exemplu, proteină de bază a mielinei) sau hidrofobă (de exemplu, peptide surfactante și posibil fosfolipaze). Pe suprafața unor proteine membranare există domenii hidrofobe care se formează datorită caracteristicilor structurii secundare sau terțiare. Aceste interacțiuni de suprafață pot fi utilizate în plus față de alte interacțiuni, cum ar fi ancorarea transmembranară.
3. Legarea cu o „ancoră” hidrofobă; această structură apare de obicei ca o secvență de resturi de aminoacizi nepolare (de exemplu, în citocromul 65). Unele proteine de membrană folosesc acizi grași sau fosfolipide legați covalent ca ancore.
4. Proteine transmembranare. Unele dintre ele traversează membrana o singură dată (de exemplu, glicoforina), altele - de mai multe ori (de exemplu, permeaza de lactoză; bacteriorhodopsin).
Lipidele membranare
Lipidele membranare sunt molecule amfipatice care formează spontan bistraturi. Lipidele sunt insolubile în apă, dar ușor solubile în solvenți organici. În majoritatea celulelor animale, ele reprezintă aproximativ 50% din masa membranei plasmatice. Există aproximativ 5 x 100 mii de molecule de lipide într-o secțiune de 1 x 1 μm a stratului dublu lipidic. Prin urmare, membrana plasmatică a unei celule animale mici conține aproximativ 10 molecule de lipide. Există trei tipuri principale de lipide în membrana celulară:
1) fosfolipide (cel mai comun tip); lipide complexe care conțin glicerol, acizi grași, acid fosforic și un compus azotat.
O moleculă tipică de fosfolipide are un cap polar și două cozi de hidrocarburi hidrofobe. Lungimea cozilor variază de la 14 la 24 de atomi de carbon din lanț. Una dintre cozi conține de obicei una sau mai multe legături duble cis (hidrocarbură nesaturată), în timp ce cealaltă (hidrocarbură saturată) nu are legături duble. Fiecare legătură dublă provoacă o îndoire în coadă. Aceste diferențe în lungimea cozii și saturația lanțurilor de hidrocarburi sunt importante deoarece afectează fluiditatea membranei.
Moleculele amfipatice într-un mediu apos se agregează de obicei, cu cozile hidrofobe ascunse și capete hidrofile rămânând în contact cu moleculele de apă. Agregarea de acest tip se realizează în două moduri: fie prin formarea de micelii sferice cu cozile întoarse spre interior, fie prin formarea de filme bimoleculare, sau bistraturi, în care cozile hidrofobe sunt situate între două straturi de capete hidrofile.
Cele două fosfolipide principale care sunt prezente în plasmă sunt fosfatidilcolina (lecitina) și sfingomielina. Sinteza fosfolipidelor are loc în aproape toate țesuturile, dar principala sursă de fosfolipide plasmatice este ficatul. Intestinul subțire furnizează, de asemenea, plasma cu fosfolipide, și anume lecitină, ca parte a chilomicronilor. Majoritatea fosfolipidelor care intră în intestinul subțire (inclusiv sub formă de complexe cu acizi biliari) sunt supuse hidrolizei preliminare de către lipaza pancreatică. Acest lucru explică de ce lecitina polinesaturată adăugată la alimente nu afectează conținutul de fosfolipide plasmatice al linoleatului mai mult decât cantitățile echivalente de trigliceride din uleiul de porumb.
Fosfolipidele sunt o componentă integrală a tuturor membranelor celulare. Fosfatidilcolina și sfingomielina sunt în mod constant schimbate între plasmă și eritrocite. Ambele fosfolipide sunt prezente în plasmă ca constituenți ai lipoproteinelor, unde joacă un rol cheie în menținerea lipidelor nepolare, cum ar fi trigliceridele și esterii de colesterol într-o stare solubilă. Această proprietate reflectă natura amfipatică a moleculelor de fosfolipide - lanțurile de acizi grași nepolari sunt capabile să interacționeze cu mediul lipidic, iar capetele polare - cu mediul apos (Jackson R.L. ea, 1974).
2) Colesterol. Colesterolul este un sterol care conține un nucleu steroid cu patru inele și o grupare hidroxil.
Acest compus se găsește în organism atât ca sterol liber, cât și ca ester cu unul dintre acizii grași cu lanț lung. Colesterolul liber este o componentă a tuturor membranelor celulare și este principala formă în care colesterolul este prezent în majoritatea țesuturilor. Excepție fac cortexul suprarenal, plasma și plăcile ateromatoase, unde predomină esterii de colesterol. În plus, o parte semnificativă a colesterolului din limfa intestinală și din ficat este, de asemenea, esterificată.
Colesterolul se găsește în lipoproteine fie sub formă liberă, fie sub formă de esteri cu acizi grași cu lanț lung. Este sintetizat în multe țesuturi din acetil-CoA și excretat în bilă sub formă de colesterol liber sau săruri biliare. Colesterolul este un precursor al altor steroizi, și anume corticosteroizi, hormoni sexuali, acizi biliari și vitamina D. Este un compus tipic metabolismului animal și se găsește în cantități semnificative în produsele de origine animală precum gălbenușul de ou, carnea, ficatul și creierul.
Membranele plasmatice eucariote conțin o cantitate destul de mare de colesterol - aproximativ o moleculă pentru fiecare moleculă de fosfolipide. Pe lângă reglarea fluxului, colesterolul crește rezistența mecanică a stratului dublu. Moleculele de colesterol sunt orientate în stratul dublu în așa fel încât grupările lor hidroxil să fie adiacente capeților polari ale moleculelor de fosfolipide.
3) glicolipidele
Glicolipidele sunt molecule de lipide aparținând clasei de lipide care conțin oligozaharide care se găsesc doar în jumătatea exterioară a stratului dublu, iar grupele lor de zahăr sunt orientate spre suprafața celulei.
Glicolipidele sunt sfingolipide în care un reziduu de acid gras este atașat de grupa NH a sfingazinei, iar la oxigenul sfingazinei sunt atașate următoarele grupe: lanțuri de oligozaharide, Gal, Glc, GalNAc (acid neuraminic) - gangliozide. Gal sau Glc sunt cerebrozide. sulfosaharidele Glc-SO3H, Gal-SO3H sunt sulfolipide.
Glicolipidele se găsesc pe suprafața tuturor membranelor plasmatice, dar funcția lor este necunoscută. Glicolipidele alcătuiesc 5% din moleculele lipidice ale monostratului exterior și variază foarte mult între specii și chiar în cadrul diferitelor țesuturi ale aceleiași specii. În celulele animale, ele sunt sintetizate din sfingozină, un aminoalcool lung și sunt numite glicosfingolipide.
Structura lor este în general similară cu structura fosfolipidelor formate din glicerol. Toate moleculele de glicolipide diferă în ceea ce privește numărul de reziduuri de zahăr din capetele lor polare. Una dintre cele mai simple glicolipide este galactocerebrozida.
Fosfolipidele membranare acționează ca un solvent pentru proteinele membranei, creând un micromediu în care acestea din urmă pot funcționa. Din cei 20 de aminoacizi care alcătuiesc proteinele, șase sunt foarte hidrofobi datorită grupărilor laterale atașate atomului de carbon a, câțiva aminoacizi sunt ușor hidrofobi, iar restul sunt hidrofile. După cum am văzut în cap. 5, hidrofobicitatea grupărilor peptidice în sine este redusă la minimum la formarea helixului a. Astfel, proteinele pot forma un întreg integral cu membrana. Acest lucru necesită ca regiunile lor hidrofile să iasă din membrană în celulă și în afară, în timp ce regiunile hidrofobe pătrund în miezul hidrofob al stratului dublu. Într-adevăr, acele regiuni de molecule proteice care sunt scufundate în membrană conțin o cantitate mare de aminoacizi hidrofobi și se caracterizează printr-un conținut ridicat de elice α sau straturi α.
Tabelul 42.2. Markeri enzimatici ai diferitelor membrane
Numărul de proteine diferite din membrană variază de la 6-8 în reticulul sarcoplasmatic la mai mult de 100 în membrana plasmatică. Acestea sunt enzime, proteine de transport, proteine structurale, antigene (adică proteine care determină histocompatibilitatea) și receptori pentru diferite molecule. Deoarece fiecare membrană este caracterizată de propriul set de proteine, este imposibil să vorbim despre existența unei anumite structuri tipice de membrană. În tabel. 42.2 prezintă activitățile enzimatice inerente unor tipuri de membrane.
Membranele sunt structuri dinamice. Proteinele și lipidele membranei sunt actualizate în mod constant. Ratele de reînnoire a diferitelor lipide, precum și a diferitelor proteine, variază într-o gamă largă. Membranele în sine pot fi reînnoite chiar mai repede decât oricare dintre componentele lor. Această problemă va fi analizată mai detaliat în secțiunea despre endocitoză.
Asimetria membranei
Asimetria este proprietate importantă membranelor și, aparent, se datorează parțial distribuției neuniforme a proteinelor în membrană. Asimetria transmembranară se poate datora și localizării diferite a carbohidraților asociate cu proteinele membranare. În plus, unele enzime specifice pot fi localizate pe partea exterioară sau interioară a membranei; acest lucru este valabil atât pentru membranele mitocondriale, cât și pentru cele plasmatice.
Membranele prezintă, de asemenea, asimetrie locală. În unele cazuri (de exemplu, la marginea periei a celulelor mucoasei), apare aproape la nivel macroscopic. În alte cazuri (de exemplu, în zona joncțiunilor gap, a joncțiunilor strânse și a sinapselor, care ocupă o parte foarte mică a suprafeței membranei), zonele de asimetrie locală sunt mici.
Există, de asemenea, o asimetrie în distribuția fosfolipidelor între părțile exterioare și interioare ale membranelor (asimetrie transversală). Deci, fosfolipidele care conțin colină (fosfatidilcolina și sfingomielina) sunt localizate în principal în stratul molecular exterior, iar aminofosfolipidele
(fosfatidilserina și fosfatidiletanolamină) - în principal în interior. Colesterolul se găsește de obicei în stratul exterior în cantități mai mari decât în stratul interior. Evident, dacă o astfel de asimetrie există în principiu, atunci mobilitatea transversală (flip-flop) a fosfolipidelor membranare ar trebui limitată. Într-adevăr, fosfolipidele din straturile duble sintetice se caracterizează printr-o rată de salt excepțional de scăzută - durata de viață a asimetriei poate fi măsurată în zile sau săptămâni. Cu toate acestea, încorporarea artificială a unor proteine membranare în straturile duble sintetice, de exemplu, proteina glicoforină eritrocitară, frecvența tranzițiilor flip-flop ale fosfolipidelor poate crește de o sută de ori.
Mecanismele de distribuție asimetrică a lipidelor nu au fost încă stabilite. Enzimele implicate în sinteza fosfolipidelor sunt localizate pe partea citoplasmatică a membranelor veziculelor microzomale. Astfel, se poate presupune că există translocaze care transportă anumite fosfolipide din stratul interior spre cel exterior. În plus, proteinele specifice pot fi prezente în ambele straturi, legând predominant anumite fosfolipide și conducând la distribuția lor asimetrică.
Proteine membranare integrale și periferice
Majoritatea proteinelor membranare sunt componente integrante ale membranelor (interacționează cu fosfolipidele); aproape toate proteinele suficient de studiate au o lungime care depășește 5–10 nm, o valoare egală cu grosimea stratului dublu. Aceste proteine integrale sunt de obicei structuri amfifile globulare. Ambele capete sunt hidrofile, iar secțiunea care traversează miezul stratului dublu este hidrofobă. După stabilirea structurii proteinelor membranare integrale, a devenit clar că unele dintre ele (de exemplu, moleculele proteinelor purtătoare) pot traversa stratul dublu de multe ori, așa cum se arată în Fig. 42.7.
Proteinele integrale sunt distribuite asimetric în stratul dublu (Fig. 42.8). Dacă o membrană care conține proteine integrale distribuite asimetric este dizolvată într-un detergent și apoi detergentul este îndepărtat lent, se va produce autoorganizarea fosfolipidelor și a proteinelor integrale și se va forma o structură membranară, dar proteinele din aceasta nu vor mai fi orientate în mod specific. Astfel, orientarea asimetrică în membrana a cel puțin unor proteine poate fi stabilită atunci când acestea sunt incluse în stratul dublu lipidic. Porțiunea hidrofilă exterioară a proteinei amfifile, care este, desigur, sintetizată în interiorul celulei, trebuie apoi să traverseze stratul hidrofob al membranei și să ajungă în exterior.
Orez. 42.7. Un presupus model al transportorului uman de glucoză. Se presupune că transportorul traversează membrana de 12 ori. Regiunile de încrucișare a membranei pot forma helice a-amfifile cu grupări laterale amidă și hidroxil și par să leagă glucoza sau să formeze un canal pentru transferul acesteia. Capetele amino și carboxil ale lanțului sunt situate pe suprafața citoplasmatică. (Din Mueckler et al.: Sequence and structure of a human glucose transporter. Science, 1985. 229, 941, cu permisiunea amabilă.)
Mecanismele moleculare de organizare a membranei vor fi discutate mai târziu.
Proteinele periferice nu interacționează direct cu fosfolipidele din stratul dublu; în schimb, formează legături slabe cu regiunile hidrofile ale proteinelor integrale specifice. De exemplu, anchirina, o proteină periferică, este asociată cu o proteină integrală din banda III a membranei eritrocitelor. Spectrina, care formează coloana vertebrală a membranei eritrocitelor, este la rândul său legată de anchirina și astfel joacă un rol important în menținerea formei biconcave a eritrocitelor. Moleculele de imunoglobuline sunt proteine integrale ale membranei plasmatice și sunt eliberate numai împreună cu un mic fragment al membranei. Mulți receptori pentru diferiți hormoni sunt proteine integrale, iar hormonii polipeptidici specifici care se leagă de acești receptori pot fi considerați astfel proteine periferice. Astfel de proteine periferice precum hormonii peptidici pot determina chiar distribuția în planul stratului dublu al proteinelor integrale - receptorii lor (vezi mai jos).
