Acasă Camera cazanelor Aminoacizii au izomerie. Activitatea optică a aminoacizilor acizi Proprietăți optice ale aminoacizilor

Aminoacizii au izomerie. Activitatea optică a aminoacizilor acizi Proprietăți optice ale aminoacizilor

aminoacizi

aminoacizi

o clasă de compuși organici care conțin grupări carboxil (-COOH) și amino (-NH2); au proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor. Ele participă la metabolismul substanțelor azotate din toate organismele (compusul inițial din biosinteza hormonilor, vitaminelor, mediatorilor, pigmenților, bazelor purinice și pirimidinice, alcaloizii etc.). Există mai mult de 150 de aminoacizi naturali.Aproximativ 20 de aminoacizi esențiali servesc ca unități monomerice din care sunt construite toate proteinele (ordinea în care sunt incluși aminoacizii în ele este determinată de codul genetic). Majoritatea microorganismelor și plantelor sintetizează aminoacizii de care au nevoie; animalele și oamenii nu sunt capabili să formeze așa-numiții aminoacizi esențiali obținuți din alimente. S-a stăpânit sinteza industrială (chimică și microbiologică) a unui număr de aminoacizi folosiți la îmbogățirea alimentelor, furajelor, ca produse inițiale pentru producerea de poliamide, coloranți și medicamente.

AMINOACIZI

AMINOACIZI, organici (carboxilici ( cm. ACIDI CARBOXICI)) acizi, care conțin o grupare amino (- NH 2). Participă la metabolismul proteinelor și carbohidraților, la formarea de compuși importanți pentru organisme (de exemplu, purine ( cm. baze purinice) și baze pirimidinice ( cm. BAZE PIRIMIDINICE), care fac parte integrantă din acizii nucleici ( cm. ACIZI NUCLEICI)), fac parte din hormoni ( cm. HORMONI), vitamine ( cm. VITAMINE), alcaloizi ( cm. ALCALOIZI), pigmenți ( cm. PIGMENTI (în biologie)), toxine ( cm. TOXINE), antibiotice ( cm. ANTIBIOTICE), etc.; dihidroxifenilalanina (DOPA) și acidul g-aminobutiric servesc ca mediatori în transmiterea impulsurilor nervoase ( cm. IMPULS NERVOS). Aproximativ 300 de aminoacizi diferiți se găsesc în celulele și țesuturile organismelor vii, dar doar 20 dintre ei servesc ca legături (monomeri) din care sunt construite peptidele ( cm. PEPTIDE) și proteine ( cm. PROTEINE (compuși organici)) ale tuturor organismelor (de aceea se numesc aminoacizi proteici). Secvența acestor aminoacizi din proteine este codificată în secvența de nucleotide ( cm. NUCLEOTIDE) ale genelor corespunzătoare (vezi Codul genetic ( cm. COD GENETIC)). Aminoacizii rămași se găsesc atât sub formă de molecule libere, cât și sub formă legată. Mulți dintre aminoacizi se găsesc doar în anumite organisme și există unii care se găsesc doar în unul dintre numeroasele organisme descrise. Istoria descoperirii aminoacizilor Primul aminoacid este asparagina ( cm. ASPARAGIN) - a fost descoperit în 1806, ultimul dintre aminoacizii găsiți în proteine este treonina ( cm. Treonina) - a fost identificat în 1938. Fiecare aminoacid are un nume banal (tradițional), uneori este asociat cu sursa de eliberare. De exemplu, sparanghelul a fost descoperit pentru prima dată în sparanghel (sparagus), acid glutamic - în glutenul (din engleză gluten - gluten) de grâu, glicina a fost numită astfel pentru gustul său dulce (din grecescul glykys - dulce). Structura și proprietățile aminoacizilor Formula generală de structură a oricărui aminoacid poate fi reprezentată astfel: gruparea carboxil (- COOH) și gruparea amino (- NH 2) sunt legate de același atom de carbon a (numărarea atomilor este din grupa carboxil folosind literele alfabetului grec - a, b, g etc.). Aminoacizii diferă în structura grupului lateral, sau a lanțului lateral (radical R), care au dimensiuni, forme, reactivitate diferite, determină solubilitatea aminoacizilor într-un mediu apos și sarcina lor electrică. Și numai la prolină ( cm. PROLINE), gruparea laterală este atașată nu numai atomului de carbon a, ci și grupării amino, rezultând o structură ciclică. Într-un mediu neutru și în cristale, -aminoacizii există ca bipolari sau zwitterioni ( cm. IONI ZWITTER). Prin urmare, de exemplu, formula aminoacidului glicină - NH 2 -CH 2 -COOH - ar fi mai corectă să se scrie ca NH 3 + -CH 2 -COO -. Numai în cel mai simplu aminoacid, glicina, un atom de hidrogen acționează ca un radical. Pentru aminoacizii rămași, toți cei patru substituenți de la atomul de carbon a sunt diferiți (adică, atomul de carbon a -carbon este asimetric). Prin urmare, acești aminoacizi au activitate optică ( cm. ACTIVITATE OPTICĂ) (capabil să rotească planul luminii polarizate) și poate exista sub forma a doi izomeri optici - L (stângaci) și D (dreapta). Cu toate acestea, toți aminoacizii naturali sunt L-aminoacizi. Excepțiile includ D-izomerii acidului glutamic ( cm. ACID GLUTAMIC), alanină ( cm. ALANIN), valină ( cm. VALINĂ), fenilalanină ( cm. fenilalanină), leucină ( cm. LEUCINA) și o serie de alți aminoacizi care se găsesc în peretele celular al bacteriilor; Aminoacizii de conformare D fac parte din unele antibiotice peptidice ( cm. ANTIBIOTICE) (inclusiv actinomicine, bacitracină, gramicidine ( cm. GRAMICIDINE) A și S), alcaloizi ( cm. ALCALOIZI) din ergot etc. Clasificarea aminoacizilor Aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt clasificați în funcție de caracteristicile grupurilor lor laterale. De exemplu, pe baza relației lor cu apa la valorile pH-ului biologic (aproximativ pH 7,0), aminoacizii nepolari sau hidrofobi se disting de cei polari sau hidrofili. În plus, aminoacizii neutri (neîncărcați) se disting între aminoacizii polari; conțin o grupare acidă (carboxil) și o grupare bazică (grupare amino). Dacă mai mult de una dintre grupele de mai sus este prezentă într-un aminoacid, atunci acestea se numesc, respectiv, acide și bazice. Majoritatea microorganismelor și plantelor creează toți aminoacizii de care au nevoie din molecule mai simple. În schimb, organismele animale nu pot sintetiza unii dintre aminoacizii de care au nevoie. Ar trebui să primească astfel de aminoacizi în formă finită, adică cu alimente. Prin urmare, pe baza valorii nutriționale, aminoacizii sunt împărțiți în esențiali și neesențiali. Valina este unul dintre aminoacizii esențiali pentru oameni. cm. VALINĂ), treonină ( cm. TREONINA), triptofan ( cm. triptofan), fenilalanina ( cm. fenilalanină), metionină ( cm. METIONINĂ), lizină ( cm. lizină), leucină ( cm. LEUCINĂ), izoleucină ( cm. ISOLEUCINA), iar histidina este, de asemenea, indispensabilă pentru copii ( cm. HISTIDINĂ) și arginină ( cm. arginină). Lipsa oricăruia dintre aminoacizii esențiali din organism duce la tulburări metabolice, creștere și dezvoltare lentă. Aminoacizii rari (nestandard) se găsesc în proteinele individuale, care sunt formate prin diferite transformări chimice ale grupurilor laterale de aminoacizi obișnuiți în timpul sintezei proteinelor pe ribozomi sau după finalizarea acesteia (așa-numita modificare post-translațională a proteinelor) (vezi Proteine ( cm. PROTEINE (compuși organici))). De exemplu, în compoziția de colagen ( cm. COLAGEN) (proteina țesutului conjunctiv) include hidroxiprolina și hidroxilizina, care sunt derivați ai prolinei și, respectiv, lizinei; în proteina musculară miozina cm. MYOSIN) este prezentă metilizina; numai în proteina elastina ( cm. ELASTIN) conține un derivat de lizină - demozină. Utilizarea aminoacizilor Aminoacizii sunt folosiți pe scară largă ca aditivi alimentari ( cm. SUPLIMENTE NUTRITIONALE). De exemplu, lizina, triptofanul, treonina și metionina îmbogățesc hrana animalelor de fermă, adăugarea de sare de sodiu a acidului glutamic (glutamat monosodic) dă un număr de produse un gust de carne. În amestec sau separat, aminoacizii sunt utilizați în medicină, inclusiv pentru tulburări metabolice și boli ale sistemului digestiv, pentru unele boli ale sistemului nervos central (acizii g-aminobutiric și glutamic, DOPA). Aminoacizii sunt utilizați la fabricarea medicamentelor, coloranților, în industria parfumurilor, în producția de detergenti, fibre și pelicule sintetice etc. Pentru nevoi casnice și medicale, aminoacizii se obțin cu ajutorul microorganismelor prin așa-numita sinteză microbiologică ( cm. SINTEZĂ MICROBIOLOGICĂ) (lizină, triptofan, treonină); sunt izolate și din hidrolizate de proteine naturale (prolină ( cm. PROLINĂ), cisteină ( cm. CISTEINĂ), arginină ( cm. ARGININA), histidină ( cm. HISTIDINA). Dar cele mai promițătoare sunt metodele mixte de obținere, combinând metodele de sinteză chimică și utilizarea enzimelor ( cm. ENZIME).

PROTEINE

(proteine), o clasă de compuși complecși care conțin azot, cei mai caracteristici și importanți (împreună cu acizii nucleici) componente ale materiei vii. Proteinele îndeplinesc multe și variate funcții. Majoritatea proteinelor sunt enzime care catalizează reacțiile chimice. Mulți hormoni care reglează procesele fiziologice sunt și proteine. Proteinele structurale precum colagenul și cheratina sunt principalele componente ale țesutului osos, părului și unghiilor. Proteinele contractile ale mușchilor au capacitatea de a-și modifica lungimea, folosind energia chimică pentru a efectua lucrări mecanice. Proteinele sunt anticorpi care leagă și neutralizează substanțele toxice. Unele proteine care pot răspunde la influențe externe (lumină, miros) servesc drept receptori în organele de simț care percep iritația. Multe proteine situate în interiorul celulei și pe membrana celulară îndeplinesc funcții de reglare. În prima jumătate a secolului al XIX-lea mulți chimiști, și printre ei în primul rând J. von Liebig, au ajuns treptat la concluzia că proteinele sunt o clasă specială de compuși azotați. Denumirea de „proteine” (din grecescul protos – primul) a fost propusă în 1840 de chimistul olandez G. Mulder. PROPRIETĂȚI FIZICE Proteinele sunt albe în stare solidă, dar incolore în soluție, cu excepția cazului în care poartă un grup cromofor (colorat), cum ar fi hemoglobina. Solubilitatea în apă a diferitelor proteine variază foarte mult. De asemenea, variază cu pH-ul și cu concentrația de săruri din soluție, astfel încât se pot alege condițiile în care o proteină va precipita selectiv în prezența altor proteine. Această metodă de „sărare” este utilizată pe scară largă pentru izolarea și purificarea proteinelor. Proteina purificată precipită adesea din soluție sub formă de cristale. În comparație cu alți compuși, greutatea moleculară a proteinelor este foarte mare - de la câteva mii la multe milioane de daltoni. Prin urmare, în timpul ultracentrifugării, proteinele sunt precipitate și, în plus, la viteze diferite. Datorită prezenței grupurilor încărcate pozitiv și negativ în moleculele de proteine, acestea se mișcă cu viteze diferite într-un câmp electric. Pe aceasta se bazează electroforeza - o metodă folosită pentru a izola proteinele individuale din amestecuri complexe. Purificarea proteinelor se realizează și prin cromatografie. PROPRIETĂȚI CHIMICE Structura. Proteinele sunt polimeri, adică molecule construite ca lanțuri din unități monomerice repetate, sau subunități, al căror rol este jucat de a-aminoacizi. Formula generală a aminoacizilor

<="" div="" style="border-style: none;">unde R este un atom de hidrogen sau o grupare organică. O moleculă de proteină (lanț polipeptidic) poate consta doar dintr-un număr relativ mic de aminoacizi sau câteva mii de unități monomerice. Conectarea aminoacizilor într-un lanț este posibilă deoarece fiecare dintre ei are două grupe chimice diferite: o grupare amino cu proprietăți bazice, NH2, și o grupare carboxil acidă, COOH. Ambele grupări sunt atașate la un atom de carbon. Gruparea carboxil a unui aminoacid poate forma o legătură amidă (peptidă) cu gruparea amino a altui aminoacid:

<="" div="" style="border-style: none;">După ce doi aminoacizi au fost conectați în acest fel, lanțul poate fi extins prin adăugarea unui al treilea la al doilea aminoacid și așa mai departe. După cum se poate observa din ecuația de mai sus, atunci când se formează o legătură peptidică, este eliberată o moleculă de apă. În prezența acizilor, alcalinelor sau a enzimelor proteolitice, reacția se desfășoară în direcția opusă: lanțul polipeptidic este scindat în aminoacizi cu adăugarea de apă. Această reacție se numește hidroliză. Hidroliza are loc spontan, iar energia este necesară pentru a combina aminoacizii într-un lanț polipeptidic. O grupare carboxil și o grupare amidă (sau o grupare imidă similară cu aceasta - în cazul aminoacidului prolină) sunt prezente în toți aminoacizii, în timp ce diferențele dintre aminoacizi sunt determinate de natura acelei grupe, sau "lanțul lateral", care este indicat mai sus prin litera R. Rolul lanțului lateral poate fi jucat de un atom de hidrogen, cum ar fi grupa glicina, aminoacid și aminoacid în glicina și aminoacizii. Unele lanțuri laterale sunt inerte chimic, în timp ce altele sunt foarte reactive. Pot fi sintetizați multe mii de aminoacizi diferiți și mulți aminoacizi diferiți apar în natură, dar numai 20 de tipuri de aminoacizi sunt utilizați pentru sinteza proteinelor: alanină, arginină, asparagină, acid aspartic, valină, histidină, glicină, glutamină, acid glutamic, izoleucină, leucină, licinetrin, serocină, serocină, glicină, glutamină ptofan, fenilalanină și chisturi (în proteine, cisteina poate fi prezentă sub formă de dimer - cistina). Adevărat, în unele proteine există și alți aminoacizi în plus față de cei douăzeci care apar în mod regulat, dar aceștia se formează ca urmare a modificării oricăruia dintre cei douăzeci enumerați după ce a fost inclus în proteină. activitate optică. Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, au patru grupe diferite atașate la atomul de carbon a. În ceea ce privește geometria, patru grupuri diferite pot fi atașate în două moduri și, în consecință, există două configurații posibile, sau doi izomeri, legați unul de celălalt ca obiect la imaginea sa în oglindă, de exemplu. ca mâna stângă la dreapta. O configurație se numește stânga sau stângaci (L), iar cealaltă dreptaci sau dreptaci (D), deoarece doi astfel de izomeri diferă în direcția de rotație a planului luminii polarizate. Doar L-aminoacizii apar în proteine (excepția este glicina; aceasta poate fi reprezentată doar într-o singură formă, deoarece două dintre cele patru grupe ale sale sunt aceleași) și toți au activitate optică (din moment ce există un singur izomer). D-aminoacizii sunt rari în natură; se găsesc în unele antibiotice și în peretele celular al bacteriilor.

Un atom de carbon asimetric dintr-o moleculă de aminoacid este descris aici ca o minge plasată în centrul unui tetraedru. Aranjamentul prezentat al celor patru grupe substituente corespunde configurației L, caracteristică tuturor aminoacizilor naturali.

Secvența de aminoacizi. Aminoacizii din lanțul polipeptidic nu sunt aranjați aleatoriu, ci într-o anumită ordine fixă, iar această ordine determină funcțiile și proprietățile proteinei. Variând ordinea celor 20 de tipuri de aminoacizi, puteți obține un număr mare de proteine diferite, la fel cum puteți alcătui multe texte diferite din literele alfabetului. În trecut, determinarea secvenței de aminoacizi a unei proteine a durat adesea câțiva ani. Determinarea directă este încă o sarcină destul de laborioasă, deși au fost create dispozitive care permit efectuarea acesteia în mod automat. De obicei, este mai ușor să determinați secvența de nucleotide a genei corespunzătoare și să obțineți secvența de aminoacizi a proteinei din aceasta. Până în prezent, secvențele de aminoacizi a multor sute de proteine au fost deja determinate. Funcțiile proteinelor decodificate sunt de obicei cunoscute, iar acest lucru ajută la imaginarea posibilelor funcții ale proteinelor similare formate, de exemplu, în neoplasmele maligne. Proteine complexe. Proteinele care constau numai din aminoacizi sunt numite simple. Deseori, totuși, un atom de metal sau un compus chimic care nu este un aminoacid este atașat la lanțul polipeptidic. Astfel de proteine sunt numite complexe. Un exemplu este hemoglobina: conține porfirina de fier, care îi conferă culoarea roșie și îi permite să acționeze ca purtător de oxigen. Denumirile majorității proteinelor complexe conțin o indicație a naturii grupelor atașate: zaharurile sunt prezente în glicoproteine, grăsimile în lipoproteine. Dacă activitatea catalitică a enzimei depinde de grupul atașat, atunci se numește grup protetic. Adesea, unele vitamine joacă rolul unui grup protetic sau fac parte din acesta. Vitamina A, de exemplu, atașată la una dintre proteinele retinei, determină sensibilitatea acesteia la lumină. Structura terțiară. Ceea ce este important nu este atât secvența de aminoacizi a proteinei (structura primară), cât și modul în care este așezată în spațiu. De-a lungul întregii lungimi a lanțului polipeptidic, ionii de hidrogen formează legături regulate de hidrogen, care îi conferă forma unei spirale sau a unui strat (structură secundară). Din combinarea unor astfel de elice și straturi, apare o formă compactă de ordinul următor - structura terțiară a proteinei. În jurul legăturilor care țin legăturile monomerice ale lanțului, sunt posibile rotații prin unghiuri mici. Prin urmare, din punct de vedere pur geometric, numărul de configurații posibile pentru orice lanț polipeptidic este infinit de mare. În realitate, fiecare proteină există în mod normal într-o singură configurație, determinată de secvența sa de aminoacizi. Această structură nu este rigidă, pare să „respire” - fluctuează în jurul unei anumite configurații medii. Lanțul este pliat într-o configurație în care energia liberă (capacitatea de a lucra) este minimă, la fel cum un arc eliberat este comprimat doar într-o stare corespunzătoare unui minim de energie liberă. Adesea, o parte a lanțului este legată rigid de cealaltă prin legături disulfurice (-S-S-) între două reziduuri de cisteină. Acesta este, parțial, motivul pentru care cisteina dintre aminoacizi joacă un rol deosebit de important. Complexitatea structurii proteinelor este atât de mare încât nu este încă posibil să se calculeze structura terțiară a unei proteine, chiar dacă secvența ei de aminoacizi este cunoscută. Dar dacă este posibil să se obțină cristale de proteine, atunci structura sa terțiară poate fi determinată prin difracție de raze X. În proteinele structurale, contractile și în unele alte proteine, lanțurile sunt alungite și mai multe lanțuri ușor pliate situate unul lângă altul formează fibrile; fibrilele, la rândul lor, sunt pliate în formațiuni mai mari - fibre. Cu toate acestea, majoritatea proteinelor în soluție sunt globulare: lanțurile sunt înfășurate într-un glob, ca firele într-o minge. Energia liberă în această configurație este minimă, deoarece aminoacizii hidrofobi („water-repelling”) sunt ascunși în interiorul globului, în timp ce aminoacizii hidrofili („atragerea apei”) sunt localizați pe suprafața acestuia. Multe proteine sunt complexe ale mai multor lanțuri polipeptidice. Această structură se numește structura cuaternară a proteinei. Molecula de hemoglobină, de exemplu, este formată din patru subunități, fiecare dintre ele fiind o proteină globulară. Proteinele structurale datorită configurației lor liniare formează fibre în care rezistența la tracțiune este foarte mare, în timp ce configurația globulară permite proteinelor să intre în interacțiuni specifice cu alți compuși. Pe suprafața globului, cu așezarea corectă a lanțurilor, apar cavități de o anumită formă, în care se află grupări chimice reactive. Dacă această proteină este o enzimă, atunci o altă moleculă, de obicei mai mică, a unei substanțe intră într-o astfel de cavitate, așa cum o cheie intră într-o broască; în acest caz, configurația norului de electroni al moleculei se modifică sub influența grupărilor chimice situate în cavitate, iar acest lucru îl obligă să reacționeze într-un anumit mod. În acest fel, enzima catalizează reacția. Moleculele de anticorpi au, de asemenea, cavități în care se leagă diferite substanțe străine și sunt astfel făcute inofensive. Modelul „cheie și blocare”, care explică interacțiunea proteinelor cu alți compuși, face posibilă înțelegerea specificității enzimelor și anticorpilor, adică. capacitatea lor de a reacţiona numai cu anumiţi compuşi. Proteine în diferite tipuri de organisme. Proteinele care îndeplinesc aceeași funcție în diferite specii de plante și animale și, prin urmare, poartă același nume au, de asemenea, o configurație similară. Ele, totuși, diferă oarecum în secvența lor de aminoacizi. Pe măsură ce speciile se depărtează de un strămoș comun, unii aminoacizi în anumite poziții sunt înlocuiți cu mutații cu alții. Mutațiile dăunătoare care provoacă boli ereditare sunt eliminate prin selecție naturală, dar cele benefice sau cel puțin neutre pot fi păstrate. Cu cât două specii biologice sunt mai apropiate una de cealaltă, cu atât se găsesc mai puține diferențe în proteinele lor. Unele proteine se schimbă relativ repede, altele sunt destul de conservatoare. Acestea din urmă includ, de exemplu, citocromul c, o enzimă respiratorie găsită în majoritatea organismelor vii. La oameni și la cimpanzei, secvențele sale de aminoacizi sunt identice, în timp ce în citocromul c al grâului, doar 38% dintre aminoacizi s-au dovedit a fi diferiți. Chiar și atunci când comparăm oameni și bacterii, asemănarea citocromilor cu (diferențele de aici afectează 65% dintre aminoacizi) poate fi încă observată, deși strămoșul comun al bacteriilor și al oamenilor a trăit pe Pământ în urmă cu aproximativ două miliarde de ani. În zilele noastre, compararea secvențelor de aminoacizi este adesea folosită pentru a construi un arbore filogenetic (genealogic) care reflectă relațiile evolutive dintre diferite organisme. Denaturarea. Molecula de proteină sintetizată, pliabilă, capătă propria configurație. Această configurație poate fi însă distrusă prin încălzire, prin modificarea pH-ului, prin acțiunea solvenților organici și chiar prin simpla agitare a soluției până când apar bule pe suprafața acesteia. O proteină alterată în acest fel se numește denaturată; își pierde activitatea biologică și devine de obicei insolubilă. Exemple binecunoscute de proteine denaturate - ouă fierte sau frisca. Proteinele mici, care conțin doar aproximativ o sută de aminoacizi, sunt capabile să se renatureze, adică. redobândiți configurația originală. Dar majoritatea proteinelor sunt pur și simplu transformate într-o masă de lanțuri polipeptidice încurcate și nu își restabilesc configurația anterioară. Una dintre principalele dificultăți în izolarea proteinelor active este sensibilitatea lor extremă la denaturare. Această proprietate a proteinelor își găsește o aplicație utilă în conservarea produselor alimentare: temperatura ridicată denaturează ireversibil enzimele microorganismelor, iar microorganismele mor. SINTEZA PROTEINEI Pentru sinteza proteinelor, un organism viu trebuie să aibă un sistem de enzime capabile să atașeze un aminoacid de altul. De asemenea, este necesară o sursă de informații care să determine ce aminoacizi ar trebui conectați. Deoarece există mii de tipuri de proteine în organism și fiecare dintre ele constă în medie din câteva sute de aminoacizi, informațiile necesare trebuie să fie cu adevărat enorme. Este stocat (similar cu modul în care o înregistrare este stocată pe o bandă magnetică) în moleculele de acid nucleic care alcătuiesc genele. Vezi si EREDITATE; ACIZI NUCLEICI. Activarea enzimatică. Un lanț polipeptidic sintetizat din aminoacizi nu este întotdeauna o proteină în forma sa finală. Multe enzime sunt mai întâi sintetizate ca precursori inactivi și devin active numai după ce o altă enzimă îndepărtează câțiva aminoacizi de la un capăt al lanțului. Unele dintre enzimele digestive, cum ar fi tripsina, sunt sintetizate în această formă inactivă; aceste enzime sunt activate în tractul digestiv ca urmare a îndepărtării fragmentului terminal al lanțului. Hormonul insulina, a cărui moleculă în forma sa activă este formată din două lanțuri scurte, este sintetizat sub forma unui singur lanț, așa-numitul. proinsulină. Apoi partea de mijloc a acestui lanț este îndepărtată, iar fragmentele rămase se leagă unele de altele, formând molecula de hormon activ. Proteinele complexe se formează numai după ce un anumit grup chimic este atașat la proteină, iar acest atașament necesită adesea și o enzimă. Circulația metabolică. După hrănirea unui animal cu aminoacizi marcați cu izotopi radioactivi de carbon, azot sau hidrogen, eticheta este rapid încorporată în proteinele sale. Dacă aminoacizii marcați încetează să intre în organism, atunci cantitatea de etichetă în proteine începe să scadă. Aceste experimente arată că proteinele rezultate nu sunt stocate în organism până la sfârșitul vieții. Toate acestea, cu câteva excepții, sunt într-o stare dinamică, descompunându-se constant în aminoacizi, apoi resintetizați. Unele proteine se descompun atunci când celulele mor și sunt distruse. Acest lucru se întâmplă tot timpul, de exemplu, cu celulele roșii din sânge și celulele epiteliale care căptușesc suprafața interioară a intestinului. În plus, descompunerea și resinteza proteinelor au loc și în celulele vii. Destul de ciudat, se știe mai puțin despre descompunerea proteinelor decât despre sinteza lor. Ceea ce este clar, însă, este că enzimele proteolitice sunt implicate în defalcare, similare celor care descompun proteinele în aminoacizi în tractul digestiv. Timpul de înjumătățire al diferitelor proteine este diferit - de la câteva ore la multe luni. Singura excepție sunt moleculele de colagen. Odată formate, acestea rămân stabile și nu sunt reînnoite sau înlocuite. În timp, însă, unele dintre proprietățile lor, în special elasticitatea, se modifică și, deoarece nu sunt reînnoite, anumite modificări legate de vârstă sunt rezultatul acestui lucru, de exemplu, apariția ridurilor pe piele. proteine sintetice. Chimiștii au învățat de mult cum să polimerizeze aminoacizii, dar aminoacizii se combină aleatoriu, astfel încât produsele unei astfel de polimerizări se aseamănă puțin cu cele naturale. Adevărat, este posibilă combinarea aminoacizilor într-o ordine dată, ceea ce face posibilă obținerea unor proteine active biologic, în special insulină. Procesul este destul de complicat, iar în acest fel este posibil să se obțină doar acele proteine ale căror molecule conțin aproximativ o sută de aminoacizi. Este de preferat în schimb să se sintetizeze sau să izola secvența de nucleotide a unei gene corespunzătoare secvenței de aminoacizi dorite și apoi să se introducă această genă într-o bacterie, care va produce prin replicare o cantitate mare din produsul dorit. Această metodă are însă și dezavantajele sale. Vezi si INGINERIE GENETICĂ. PROTEINE ȘI NUTRIȚIE Când proteinele din organism sunt descompuse în aminoacizi, acești aminoacizi pot fi reutilizați pentru sinteza proteinelor. În același timp, aminoacizii înșiși sunt supuși degradarii, astfel încât nu sunt utilizați pe deplin. De asemenea, este clar că în timpul creșterii, sarcinii și vindecării rănilor, sinteza proteinelor trebuie să depășească degradarea. Organismul pierde continuu unele proteine; acestea sunt proteinele părului, ale unghiilor și ale stratului de suprafață al pielii. Prin urmare, pentru sinteza proteinelor, fiecare organism trebuie să primească aminoacizi din alimente. Surse de aminoacizi. Plantele verzi sintetizează toți cei 20 de aminoacizi găsiți în proteine din CO2, apă și amoniac sau nitrați. Multe bacterii sunt, de asemenea, capabile să sintetizeze aminoacizi în prezența zahărului (sau a unui echivalent) și a azotului fixat, dar zahărul este în cele din urmă furnizat de plantele verzi. La animale, capacitatea de a sintetiza aminoacizi este limitată; obțin aminoacizi mâncând plante verzi sau alte animale. În tractul digestiv, proteinele absorbite sunt descompuse în aminoacizi, aceştia din urmă sunt absorbiţi, iar din acestea se construiesc proteinele caracteristice organismului dat. Niciuna dintre proteinele absorbite nu este încorporată în structurile corpului ca atare. Singura excepție este că la multe mamifere, o parte din anticorpii materni pot trece intacte prin placentă în circulația fetală, iar prin laptele matern (în special la rumegătoare) pot fi transferate nou-născutului imediat după naștere. Nevoia de proteine. Este clar că pentru a menține viața, organismul trebuie să primească o anumită cantitate de proteine din alimente. Cu toate acestea, dimensiunea acestei nevoi depinde de o serie de factori. Organismul are nevoie de hrană atât ca sursă de energie (calorii), cât și ca material pentru construirea structurilor sale. În primul rând este nevoia de energie. Aceasta înseamnă că atunci când există puțini carbohidrați și grăsimi în dietă, proteinele dietetice sunt folosite nu pentru sinteza propriilor proteine, ci ca sursă de calorii. Cu postul prelungit, chiar și propriile proteine sunt cheltuite pentru a satisface nevoile energetice. Dacă în dietă există destui carbohidrați, atunci aportul de proteine poate fi redus. bilantul de azot. În medie cca. 16% din masa totală de proteine este azot. Când aminoacizii care alcătuiesc proteinele sunt descompuse, azotul conținut în aceștia este excretat din organism prin urină și (într-o măsură mai mică) în fecale sub formă de diverși compuși azotați. Prin urmare, este convenabil să se utilizeze un astfel de indicator precum balanța de azot pentru a evalua calitatea nutriției proteice, de exemplu. diferența (în grame) dintre cantitatea de azot introdusă în organism și cantitatea de azot excretată pe zi. Cu o alimentație normală la un adult, aceste cantități sunt egale. Într-un organism în creștere, cantitatea de azot excretat este mai mică decât cantitatea de azot primit, de exemplu. soldul este pozitiv. Cu o lipsă de proteine în dietă, echilibrul este negativ. Dacă în dietă există suficiente calorii, dar proteinele sunt complet absente în ea, organismul economisește proteine. În același timp, metabolismul proteic încetinește, iar reutilizarea aminoacizilor în sinteza proteinelor decurge cu cea mai mare eficiență posibilă. Cu toate acestea, pierderile sunt inevitabile, iar compușii azotați sunt încă excretați în urină și parțial în fecale. Cantitatea de azot excretată din organism pe zi în timpul înfometării de proteine poate servi ca măsură a lipsei zilnice de proteine. Este firesc să presupunem că prin introducerea în alimentație a unei cantități de proteine echivalente cu această deficiență, este posibilă restabilirea echilibrului de azot. Cu toate acestea, nu este. După ce a primit această cantitate de proteine, organismul începe să folosească aminoacizii mai puțin eficient, așa că sunt necesare niște proteine suplimentare pentru a restabili echilibrul de azot. Dacă cantitatea de proteine din dietă depășește ceea ce este necesar pentru a menține echilibrul de azot, atunci nu pare să fie rău din acest lucru. Aminoacizii în exces sunt pur și simplu folosiți ca sursă de energie. Un exemplu deosebit de izbitor este eschimosul, care consumă puțini carbohidrați și de aproximativ zece ori mai multe proteine decât este necesar pentru a menține echilibrul de azot. În majoritatea cazurilor, totuși, folosirea proteinelor ca sursă de energie nu este benefică, deoarece puteți obține mult mai multe calorii dintr-o anumită cantitate de carbohidrați decât din aceeași cantitate de proteine. În țările sărace, populația primește caloriile necesare din carbohidrați și consumă o cantitate minimă de proteine. Dacă organismul primește numărul necesar de calorii sub formă de produse neproteice, atunci cantitatea minimă de proteine care menține echilibrul de azot este de cca. 30 g pe zi. Aproximativ la fel de multă proteină este conținută în patru felii de pâine sau 0,5 litri de lapte. O cantitate puțin mai mare este de obicei considerată optimă; recomandat de la 50 la 70 g. Aminoacizi esentiali. Până acum, proteinele au fost considerate ca un întreg. Între timp, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii necesari trebuie să fie prezenți în organism. Unii dintre aminoacizii pe care organismul animalului însuși este capabil să-i sintetizeze. Se numesc interschimbabile, deoarece nu trebuie să fie prezente în dietă - este important doar ca, în general, aportul de proteine ca sursă de azot să fie suficient; apoi, cu un deficit de aminoacizi neesențiali, organismul îi poate sintetiza în detrimentul celor care sunt prezenți în exces. Aminoacizii „esențiali” rămași nu pot fi sintetizați și trebuie ingerați cu alimente. Esențiale pentru oameni sunt valina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptofanul, histidina, lizina și arginina. (Deși arginina poate fi sintetizată în organism, este considerată un aminoacid esențial deoarece nou-născuții și copiii în creștere produc cantități insuficiente din ea. Pe de altă parte, unii dintre acești aminoacizi din dietă pot deveni opționali pentru o persoană matură.) Această listă de aminoacizi esențiali este aproximativ aceeași la alte vertebrate și chiar la insecte. Valoarea nutritivă a proteinelor este de obicei determinată prin hrănirea lor la șobolani în creștere și monitorizarea creșterii în greutate a animalelor. Valoarea nutritivă a proteinelor. Valoarea nutritivă a unei proteine este determinată de aminoacidul esențial care este cel mai deficitar. Să ilustrăm acest lucru cu un exemplu. Proteinele corpului nostru conțin în medie cca. 2% triptofan (în greutate). Să presupunem că dieta include 10 g de proteine care conțin 1% triptofan și că există destui alți aminoacizi esențiali în ea. În cazul nostru, 10 g din această proteină defectuoasă este în esență echivalent cu 5 g dintr-o proteină completă; restul de 5 g poate servi doar ca sursă de energie. Rețineți că, deoarece aminoacizii practic nu sunt stocați în organism și, pentru ca sinteza proteinelor să aibă loc, toți aminoacizii trebuie să fie prezenți simultan, efectul aportului de aminoacizi esențiali poate fi detectat numai dacă toți intră în corpul în același timp. Compoziția medie a majorității proteinelor animale este apropiată de compoziția medie a proteinelor corpului uman, așa că este puțin probabil să ne confruntăm cu deficiența de aminoacizi dacă dieta noastră este bogată în alimente precum carne, ouă, lapte și brânză. Cu toate acestea, există proteine, precum gelatina (un produs al denaturarii colagenului), care conțin foarte puțini aminoacizi esențiali. Proteinele vegetale, deși sunt mai bune decât gelatina în acest sens, sunt și ele sărace în aminoacizi esențiali; mai ales puțin în ele lizină și triptofan. Cu toate acestea, o dietă pur vegetariană nu este deloc dăunătoare, decât dacă consumă o cantitate ceva mai mare de proteine vegetale, suficientă pentru a furniza organismului aminoacizi esențiali. Majoritatea proteinelor se găsesc în plante în semințe, în special în semințele de grâu și diferite leguminoase. Lăstarii tineri, cum ar fi sparanghelul, sunt, de asemenea, bogați în proteine. Proteine sintetice în dietă. Prin adăugarea unor cantități mici de aminoacizi esențiali sintetici sau proteine bogate în acestea la proteinele incomplete, precum proteinele din porumb, este posibilă creșterea semnificativă a valorii nutriționale a acestora din urmă, adică. crescând astfel cantitatea de proteine consumată. O altă posibilitate este să crești bacterii sau drojdii pe hidrocarburi petroliere cu adaos de nitrați sau amoniac ca sursă de azot. Proteina microbiană obținută în acest mod poate servi ca hrană pentru păsări de curte sau animale, sau poate fi consumată direct de oameni. A treia metodă, utilizată pe scară largă, utilizează fiziologia rumegătoarelor. La rumegătoare, în secțiunea inițială a stomacului, așa-numitele. Rumenul este locuit de forme speciale de bacterii și protozoare care transformă proteinele vegetale defecte în proteine microbiene mai complete, iar acestea, la rândul lor, după digestie și absorbție, se transformă în proteine animale. Ureea, un compus sintetic ieftin care conține azot, poate fi adăugată în hrana animalelor. Microorganismele care trăiesc în rumen folosesc azotul ureic pentru a transforma carbohidrații (din care sunt mult mai mulți în furaj) în proteine. Aproximativ o treime din tot azotul din hrana animalelor poate veni sub formă de uree, ceea ce înseamnă, în esență, într-o anumită măsură, sinteza chimică a proteinelor. În SUA, această metodă joacă un rol important ca una dintre modalitățile de obținere a proteinelor. LITERATURĂ

Aminoacizii (AA) sunt molecule organice care constau dintr-o grupă amino bazică (-NH2), o grupă carboxil acidă (-COOH) și un radical R organic (sau lanț lateral) care este unic pentru fiecare AA.

Structura aminoacizilor

Funcțiile aminoacizilor în organism

Exemple de proprietăți biologice ale AA. Deși există peste 200 de AA diferite găsite în natură, doar aproximativ o zecime dintre acestea sunt încorporate în proteine, altele au alte funcții biologice:

Ele sunt elementele de bază ale proteinelor și peptidelor
Precursori ai multor molecule importante din punct de vedere biologic derivate din AA. De exemplu, tirozina este un precursor al hormonului tiroxină și al pigmentului pielii melanină, tirozina este, de asemenea, un precursor al compusului DOPA (dioxi-fenilalanina). Este un neurotransmitator pentru transmiterea impulsurilor in sistemul nervos. Triptofanul este un precursor al vitaminei B3 - acidul nicotinic
Surse de sulf - AK care conțin sulf.
AA sunt implicați în multe căi metabolice, cum ar fi gluconeogeneza - sinteza glucozei în organism, sinteza acizilor grași etc.

În funcție de poziția grupării amino în raport cu gruparea carboxil, AA poate fi alfa, a-, beta, β și gamma, y.

Gruparea alfa amino este atașată la carbonul adiacent grupării carboxil:

Gruparea beta-amino este situată pe al 2-lea carbon din grupa carboxil

Gamma - grupare amino pe al 3-lea carbon din grupa carboxil

Doar alfa-AA este inclusă în compoziția proteinelor

Proprietățile generale ale proteinelor alfa-AA

1 - Activitate optică - o proprietate a aminoacizilor

Toate AA, cu excepția glicinei, prezintă activitate optică, deoarece conțin cel puțin unul atom de carbon asimetric (atomul chiral).

Ce este un atom de carbon asimetric? Acesta este un atom de carbon care are atașați patru substituenți chimici diferiți. De ce glicina nu prezintă activitate optică? Radicalul său are doar trei substituenți diferiți, adică. carbonul alfa nu este asimetric.

Ce înseamnă activitate optică? Aceasta înseamnă că AA în soluție poate fi prezent în doi izomeri. Izomer dextrogiro (+), care are capacitatea de a roti planul luminii polarizate spre dreapta. Izomer stângaci (-), care are capacitatea de a roti planul de polarizare a luminii spre stânga. Ambii izomeri pot roti planul de polarizare al luminii cu aceeași cantitate, dar în direcția opusă.

2 - Proprietăți acido-bazice

Ca rezultat al capacității lor de a ioniza, se poate scrie următorul echilibru al acestei reacții:

R-COOH<------->R-CO0-+H+

R-NH2<--------->R-NH3+

Deoarece aceste reacții sunt reversibile, aceasta înseamnă că pot acționa ca acizi (reacție directă) sau ca baze (reacție inversă), ceea ce explică proprietățile amfoterice ale aminoacizilor.

Zwitter ion - proprietate AK

Toți aminoacizii neutri la o valoare fiziologică a pH-ului (aproximativ 7,4) sunt prezenți ca zwitterioni - o grupare carboxil neprotonată și o grupare amino protonată (Fig. 2). În soluțiile mai bazice decât punctul izoelectric al aminoacizilor (IEP), gruparea amino -NH3 + din AA donează un proton. Într-o soluție mai acidă decât IET AA, gruparea carboxil -COO - din AA acceptă un proton. Astfel, AA se comportă uneori ca un acid, alteori ca o bază, în funcție de pH-ul soluției.

Polaritatea ca proprietate generală a aminoacizilor

La pH fiziologic, AA sunt prezenți sub formă de ioni zwitter, sarcina pozitivă este purtată de grupa alfa-amino, iar sarcina negativă este carboxilic. Astfel, două sarcini opuse sunt create la ambele capete ale moleculei AA, molecula având proprietăți polare.

Prezența unui punct izoelectric (IEP) este o proprietate a aminoacizilor

Valoarea pH-ului la care sarcina electrică netă a unui aminoacid este zero și, prin urmare, nu se poate mișca într-un câmp electric se numește IEP.

Capacitatea de a absorbi în lumina ultravioletă este o proprietate a aminoacizilor aromatici

Fenilalanina, histidina, tirozina și triptofanul absorb la 280 nm. Pe fig. sunt afișate valorile coeficientului molar de extincție (ε) al acestor AA. În partea vizibilă a spectrului, aminoacizii nu absorb, prin urmare, sunt incolori.

AA poate fi prezent în două variante de izomeri: L-izomer și D- izomeri care sunt imagini în oglindă și diferă în aranjarea grupurilor chimice în jurul atomului de carbon α.

Toți aminoacizii din proteine sunt în configurația L, L-aminoacizi.

Proprietățile fizice ale aminoacidului

Aminoacizii sunt în mare parte solubili în apă datorită polarității lor și prezenței grupărilor încărcate. Sunt solubili în solvenți polari și insolubili în solvenți nepolari.

AA au un punct de topire ridicat, reflectând prezența legăturilor puternice care susțin rețeaua lor cristalină.

Sunt comune proprietățile AK sunt comune tuturor AK și în multe cazuri sunt determinate de gruparea alfa-amino și gruparea alfa-carboxil. AA au, de asemenea, proprietăți specifice care sunt dictate de lanțul lor lateral unic.

Toți aminoacizii formați în timpul hidrolizei proteinelor, cu excepția glicinei, au activitate optică. Acest lucru se datorează prezenței unui atom de carbon asimetric.

Activitatea optică a compușilor organici este capacitatea de a roti planul luminii polarizate la dreapta sau la stânga. Semnele „+” și „-” sunt folosite pentru a indica direcția de rotație. Dacă o soluție de aminoacizi rotește planul luminii polarizate spre dreapta, atunci semnul „+” este plasat în fața numelui ei, iar dacă este la stânga, atunci un semn „-”. La determinarea rotației optice este întotdeauna necesar să se indice condițiile în care au fost efectuate măsurătorile (solvent, temperatură).

Dacă aminoacizii sunt obținuți prin hidroliza proteinelor, atunci își păstrează activitatea optică. In cazul obtinerii de aminoacizi prin sinteza chimica, acesta se obtine de obicei sub forma inactiva. Această formă constă de obicei dintr-un amestec echimolar de izomeri L și D, este denumită DL și se numește racemat.

Racemizarea. Conform teoriei clasice a stereochimiei, atunci când doi substituenți la un atom de carbon asimetric se schimbă, compușii corespunzători se transformă în antipodul său optic. Prin urmare, rotația sa optică își schimbă semnul.

Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor

Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor sunt esențiale pentru înțelegerea proprietăților proteinelor. În plus, metodele pentru separarea, identificarea și cuantificarea aminoacizilor și proteinelor se bazează pe aceste proprietăți ale aminoacizilor.

O moleculă de aminoacid conține două grupe funcționale - un carboxil și o grupare amino. În consecință, aminoacizii au proprietăți atât acide, cât și bazice. Forma obișnuită a aminoacidului (a) nu descrie structura exactă a acestor compuși. Aminoacizilor li se atribuie structura ionilor bipolari amfoteri (b).

R-CH-COOH R-CH-COO -

Una dintre dovezile că în soluțiile apoase neutre aminoacidul este prezent sub formă de ioni bipolari este solubilitatea lor mai bună în apă, punct de topire ridicat, de obicei peste 200 0 .

Datorită naturii lor amfotere, aminoacizii formează săruri atât cu acizii, cât și cu bazele.

Când se adaugă un acid la o soluție de aminoacizi, ionii de hidrogen (H +) dispar conform ecuației (1), când se adaugă alcalii caustici, ionii de hidroxid (OH -) sunt neutralizați conform ecuației (2). În ambele cazuri, pH-ul soluției nu se modifică sau se modifică ușor. Utilizarea aminoacizilor în soluțiile tampon se bazează pe această proprietate.

H3N + -CH-COO - + H + H3N + -CH-COOH (1)

H3N + -CH-COO - + OH - H2N-CH-COO - + H2O (2)

În soluțiile apoase, α-aminoacizii pot exista ca ion bipolar, cation sau anion.

H2N-CH-COO - H3N + -CH-COOH H3N + -CH-COO -

Anion cation ion bipolar

Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor pot fi interpretate cel mai ușor pe baza teoriei Brønsted-Lowry a acizilor și bazelor. Conform acestei teorii, acidul este considerat un donor de protoni, iar baza este un acceptor de protoni. Conform acestei teorii, cationul aminoacid este un acid dibazic, în molecula de cation există două grupe capabile să doneze un proton - COOH și + NH 3. Când un acid complet protonat este complet titrat cu o bază, acesta poate dona 2 protoni.

Capacitatea unui acid de a se disocia se caracterizează prin constanta sa de disociere. Pentru un aminoacid complet protonat, procesul de disociere se desfășoară în două etape.

H3N + -CH-COOH + H20? H3N + -CH-COO - + H + + H2O (1)

H3N + -CH-COO-+ H20? H2N-CH-COO - + H++ + H2O (2)

Grafic, cursul titrarii este prezentat în graficul 1.

Orez. 1 Titrarea alaninei complet protonate cu NaOH

pK 1 - constanta de disociere a grupării carboxil,

pK 2 - constanta de disociere a grupării amino,

pI este punctul izoelectric al aminoacidului.

titrarea hidrolizei proteinelor aminoacizilor

Curba constă din 2 ramuri clar separate. În fiecare ramură există un punct de mijloc la care modificarea pH-ului cu adăugarea de OH - va fi minimă. Constantele de disociere ale grupărilor carboxil (pK 1) și amino (pK 2) pot fi determinate din punctul de mijloc corespunzător fiecărei etape. În acest caz, pentru alanină, de exemplu, se obțin valorile pK 1 = 2,34, pK 2 = 9,69.

În momentul inițial al titrarii, aminoacidul din soluție este prezent sub formă de cation. La pH = 2,34, corespunzător punctului de mijloc al primei etape, doi ioni sunt prezenți într-o concentrație echimolară - un cation și un ion bipolar:

H3N+-CH(R)-COOH și H3N+-CH(R)-COO-

La pH = 9,69, adică la mijlocul celei de-a doua etape, un anion și un ion bipolar sunt prezenți în concentrații echimolare:

H2N-CH(R)-COO- şi H3N+-CH(R)-COOH

Punctul de tranziție dintre cele două ramuri ale curbei de titrare a alaninei se află la pH 6,02. La această valoare a pH-ului, molecula de aminoacid este complet sub forma unui ion bipolar

H3N + -CH(R)-COO-

Nu poartă o sarcină electrică totală și nu se mișcă într-un câmp electric. Valoarea pH-ului la care aminoacidul este sub forma unui ion bipolar se numește punctul izoelectric al aminoacidului și se notează pI.

Punctul izoelectric al unui aminoacid este determinat de valoarea a două constante de disociere. Este media aritmetică între pK 1 și pK 2, adică.

pI = --------------

Deci, acidul monoaminocarboxilic la pH scăzut este într-o formă complet protonată (cation) și este un acid dibazic, iar un ion bipolar este un acid monobazic. Dintre cele două grupe acide - (COOH și H 3 N +) grupa COOH este un acid puternic. Acizii cu afinitate scăzută pentru protoni sunt acizi puternici, ei donează cu ușurință protoni. Acizii cu o afinitate puternică pentru protoni sunt acizi slabi, se disociază nesemnificativ. Toți b-aminoacizii se comportă ca niște electroliți puternici la orice pH.

Soluțiile de aminoacizi au proprietăți de tamponare, iar capacitatea lor de tamponare este maximă la pH egal cu valoarea pK a grupărilor acide. Doar un aminoacid, histidina, are o capacitate de tamponare semnificativă în intervalul de pH 6-8 (în intervalul semnificație fiziologică pH-ul).

PI acizilor monoaminocarboxilici sunt aproximativ 6, pI acizilor dicarboxilici sunt în regiunea acidă, iar cei ai diaminoacizilor sunt în regiunea bazică. Astfel, pI de alanină = 6,02, pI de acid aspartic = 3,0, pI de lizină = 9,7.

Aminoacizii migrează în soluții alcaline la anod, în soluții acide la catod. Nu există migrație în punctul izoelectric. La punctul izoelectric, solubilitatea aminoacizilor este minimă. Metoda focalizării izoelectrice se bazează pe această proprietate.

Introducere..............................................................................................................................................3

1. Structura și proprietățile aminoacizilor acizi............................................................................................5

1.1. Substanţe..................................................................................................................................5

1.2. Materia organică...................................................................................................................5

1.3. Derivaţi funcţionali ai hidrocarburilor ..................................................................6

1.4. Aminoacizi....................................................................................................................................7

1.5. Acidul glutamic..................................................................................................................9

1.6 Proprietăţi biologice..................................................................................................................11

2. Activitatea optică a aminoacizilor acizi..................................................................................12

2.1 Moleculă chirală...................................................................................................................13

2.2 Caracteristica de rotație optică .............................................................................15

2.3 Măsurarea rotației optice.................................................................................................17

2.4 Date cunoscute privind rotația optică a aminoacizilor acizi ............... 18

Concluzie....................................................................................................................................21

Literatură...................................................................................................................................22

Introducere
Descoperirea aminoacidului este de obicei asociată cu trei descoperiri:
În 1806, a fost descoperit primul derivat de aminoacid, amida de asparagină.
În 1810, a fost descoperit primul aminoacid cistină, care a fost izolat dintr-un obiect de calculi urinari de natură neproteică.
În 1820, aminoacidul glicina a fost izolat pentru prima dată dintr-un hidrolizat proteic și purificat mai mult sau mai puțin temeinic.

Dar descoperirea acidului glutamic s-a petrecut destul de liniștit. Chimistul german Heinrich Ritthausen a izolat-o în 1866 din proteine vegetale, în special din gluten de grâu. Prin tradiție, numele noii substanțe a fost dat de sursa ei: das Gluten, tradus din germană gluten.
O posibilă modalitate de a obține acid glutamic, folosit în Europa și SUA, este hidroliza proteinelor, de exemplu, același gluten din care a fost obținută prima dată această substanță. De obicei se folosește gluten de grâu sau de porumb, în URSS - melasă de sfeclă. Tehnologia este destul de simplă: materiile prime se curăță de carbohidrați, se hidrolizează cu acid clorhidric 20%, se neutralizează, se separă substanțele humice, se concentrează și se precipită alți aminoacizi. Acidul glutamic rămas în soluție este din nou concentrat și cristalizat. În funcție de scop alimentar sau medical, se efectuează purificare suplimentară și recristalizare. Randamentul de acid glutamic în acest caz este de aproximativ 5% din greutatea glutenului sau 6% din greutatea proteinei în sine.

Scopul acestei lucrări este de a studia activitatea optică a aminoacizilor acizi.

Pentru atingerea acestui obiectiv au fost stabilite următoarele sarcini:
1. Să studieze proprietățile, structura și semnificația biologică a aminoacizilor acizi, folosind acidul glutamic ca exemplu, și să pregătească o trecere în revistă a literaturii de specialitate.
2. Să studieze activitatea optică în aminoacizi și să pregătească o trecere în revistă a literaturii de specialitate privind studiul acestora.

Capitolul 1. Structura și proprietățile aminoacizilor acizi

Pentru a studia aminoacizii, este necesar să se studieze proprietățile de bază, structura și aplicarea, așa că în acest capitol vom lua în considerare principalele tipuri de derivați funcționali ai carbonului și vom lua în considerare acidul glutamic.

1.1. Substanțe

Toate substanțele sunt împărțite în simple (elementare) și complexe. Substanțele simple sunt formate dintr-un singur element, în timp ce substanțele complexe sunt compuse din două sau mai multe elemente.
Substanțele simple, la rândul lor, sunt împărțite în metale și nemetale sau metaloizi. Substanțele complexe sunt împărțite în organice și anorganice: compușii de carbon sunt de obicei numiți organici, toate celelalte substanțe sunt numite anorganice (uneori minerale).
Substanțele anorganice se împart în clase fie după compoziție (compuși cu două elemente, sau binari, compuși cu mai multe elemente; cu oxigen, cu azot etc.), fie după proprietăți chimice, adică după funcțiile (acido-bazică, redox, etc.) pe care le îndeplinesc aceste substanțe în reacții chimice, în funcție de caracteristicile lor funcționale. În continuare, vor fi luate în considerare substanțele organice, deoarece includ aminoacizi.

1.2. materie organică

Substanțe organice - o clasă de compuși care includ carbon (cu excepția carburilor, acidului carbonic, carbonaților, oxizilor de carbon și cianurilor).

Compușii organici sunt de obicei construiți din lanțuri de atomi de carbon legați între ele prin legături covalente și diferiți substituenți atașați la acești atomi de carbon. Pentru sistematizare și pentru a face convenabilă denumirea substanțelor organice, acestea sunt împărțite în clase în funcție de ce grupe caracteristice sunt prezente în molecule. Despre hidrocarburi și derivați funcționali ai hidrocarburilor. Compușii care conțin doar carbon și hidrogen se numesc hidrocarburi.

Hidrocarburile pot fi alifatice, aliciclice și aromatice.
1) Hidrocarburile aromatice sunt altfel numite arene.
2) Hidrocarburile alifatice, la rândul lor, sunt împărțite în mai multe clase mai înguste, dintre care cele mai importante sunt:
- alcani (atomii de carbon sunt interconectați doar prin legături covalente simple);
- alchene (conțin o legătură dublă carbon-carbon);

Alchine (care conțin o legătură triplă, cum ar fi acetilena).

3) Hidrocarburi ciclice hidrocarburi cu catenă de carbon închisă. La rândul lor, acestea sunt împărțite:
-carbociclic (ciclul este format doar din atomi de carbon)
- heterociclic (ciclul este format din atomi de carbon și alte elemente)

1.3. Derivați funcționali ai hidrocarburilor

Există și derivați ai hidrocarburilor. Aceștia sunt compuși formați din atomi de carbon și hidrogen. Scheletul hidrocarburilor este construit din atomi de carbon legați prin legături covalente; legăturile rămase ale atomilor de carbon sunt folosite pentru a le lega de atomii de hidrogen. Scheletele de hidrocarburi sunt foarte stabile, deoarece perechile de electroni din legăturile simple și duble carbon-carbon aparțin în mod egal ambilor atomi de carbon vecini.

Unul sau mai mulți atomi de hidrogen din hidrocarburi pot fi substituiți cu diferite grupări funcționale. În acest caz, se formează diverse familii de compuși organici.
Familiile tipice de compuşi organici cu grupări funcţionale caracteristice includ alcooli, ale căror molecule conţin una sau mai multe grupări hidroxil, amine şi aminoacizi care conţin grupări amino; cetone care conţin grupări carbonil şi acizi cu grupări carboxil.

Multe fizice și Proprietăți chimice derivații de hidrocarburi sunt mai dependenți de orice grup atașat lanțului principal de hidrocarburi decât de acest lanț în sine.
Deoarece scopul cursului meu este de a studia aminoacizii, să ne concentrăm asupra lui.

1.4. Aminoacizi

Aminoacizii sunt compuși care conțin atât grupări amino, cât și grupări carboxil:

De obicei, aminoacizii sunt solubili în apă și insolubili în solvent organic. În soluțiile apoase neutre, aminoacizii există ca ioni bipolari și se comportă ca niște compuși amfoteri, de exemplu. proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor.
Există peste 150 de aminoacizi în natură, dar doar aproximativ 20 de aminoacizi esențiali servesc ca monomeri pentru construirea moleculelor de proteine. Ordinea în care aminoacizii sunt incluși în proteine este determinată de codul genetic.

Conform clasificării, fiecare aminoacid conține cel puțin un acid și un grup bazic. Aminoacizii diferă unul de celălalt prin natura chimică a radicalului R, care este un grup de atomi dintr-o moleculă de aminoacizi legați de un atom de carbon α și care nu sunt implicați în formarea unei legături peptidice în timpul sintezei proteinelor. Aproape toate grupările α-amino- și α-carboxil sunt implicate în formarea legăturilor peptidice ale unei molecule de proteine, pierzându-și în același timp proprietățile lor acido-bazice specifice aminoacizilor liberi. Prin urmare, întreaga varietate de caracteristici ale structurii și funcției moleculelor de proteine este asociată cu natura chimică și proprietățile fizico-chimice ale radicalilor de aminoacizi.

În funcție de structura chimică a grupului R, aminoacizii sunt împărțiți în:
1) alifatice (glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină);

2) conţinând hidroxil (serină, treonină);

3) care conţin sulf (cisteină, metionină);

4) aromatice (fenilalanina, tirozina, tritrofan);

5) acid și amide (acid aspartic, asparagină, acid glutamic, glutamina);

6) bazice (arginina, histidina, lizina);

7) iminoacizi (prolina).

În funcție de polaritatea grupului R:

1) Polar (glicină, serină, treonină, cisteină, tirozină, acid aspartic, acid glutamic, asparagină, glutamină, arginină, lizină, histidină);
2) Nepolare (alanină, valină, leucină, izoleucină, metionină, fenilalanină, triptofan, prolină).

Conform proprietăților ionice ale grupului R:

1) Acid (acid aspartic, acid glutamic, cisteină, tirozină);
2) Bazic (arginina, lizina, histidina);

3) Neutru (glicină, alanină, valină, leucină, izoleucină, metionină, fenilalanină, serină, treonină, asparagină, glutamina, prolină, triptofan).

După valoarea nutritivă:

1) Înlocuit (treonină, metionină, valină, leucină, izoleucină, fenilalanină, triptofan, lizină, arginină, histidină);

2) Esențial (glicină, alanină, serină, cisteină, prolină, acid aspartic, acid glutamic, asparagină, glutamina, tirozină).

Să luăm în considerare mai detaliat proprietățile acidului glutamic.

1.5. Acid glutamic

Acidul glutamic este unul dintre cele mai frecvente în compoziția proteinelor, în plus, printre cei 19 aminoacizi proteici rămași se numără și derivatul său glutamina, care diferă de acesta doar printr-o grupă amino suplimentară.
Acidul glutamic este uneori numit și acid glutamic, mai rar alfa-aminoglutaric. Foarte rar, deși corect din punct de vedere chimic
2-aminopentandioic.
Acidul glutamic este, de asemenea, un aminoacid neurotransmițător, unul dintre membrii importanți ai clasei de aminoacizi excitatori.

Structura este prezentată în Fig.1.

Fig.1 Formula structurală a acidului glutamic

Caracteristici fizico-chimice

O substanță în forma sa pură, care este cristale incolore neremarcabile, slab solubile în apă. Polaritatea aminoacizilor care conțin hidroxil se datorează prezenței unui moment dipol mare în ei și capacității grupărilor OH de a forma legături de hidrogen; prin urmare, acidul glutamic este ușor solubil în apă rece, solubil în apa fierbinte. Deci la 100 g de apă la 25 ° C, solubilitatea maximă este de 0,89 g, iar la o temperatură de 75 ° C - 5,24 g. Practic insolubil în alcool.

Acidul glutamic și glutamatul său anionic se găsesc în organismele vii în formă liberă, precum și într-o serie de substanțe cu greutate moleculară mică. În organism, este decarboxilat în acid aminobutiric, iar prin ciclul acidului tricarboxilic se transformă în acid succinic.
α-aminoacid alifatic tipic. Când este încălzit, formează acid 2-pirolidon-5-carboxilic sau piroglutamic, cu săruri insolubile în Cu și Zn. Gruparea α-carboxil este implicată în principal în formarea legăturilor peptidice, în unele cazuri, de exemplu, în glutationul natural tripeptidic, gruparea y-amino. În sinteza peptidelor din izomerul L, împreună cu gruparea α-NH2, este protejată gruparea γ-carboxil, pentru care este esterificată cu alcool benzilic sau ester terț-butilic se obține prin acțiunea izobutilenei în prezența acizilor.

Compoziție chimică acidul glutamic este prezentat în tabelul 1.

1.6 Proprietăți biologice

Acidul glutamic este utilizat în tratamentul bolilor sistemului nervos central, schizofreniei, psihozei (somatogene, intoxicații, involuții), stărilor reactive care apar cu simptome de epuizare, depresie, consecințele meningitei și encefalitei, neuropatiei toxice pe fondul utilizării acidului izonicotinic, hidrazide comamitinice și combinație cu hidrazide comamitinice (comapitidoxaină). În pediatrie retard mintal, paralizie cerebrală, consecințe ale traumatismelor intracraniene la naștere, boala Down, poliomielita (perioade acute și de recuperare).Sarea sa de sodiu este folosită ca aditiv aromatizant și conservant în produsele alimentare. .

Are o serie de contraindicații, precum hipersensibilitate, febră, insuficiență hepatică și/sau renală, sindrom nefrotic, ulcer peptic al stomacului și duodenului, boli ale organelor hematopoietice, anemie, leucopenie, iritabilitate, reacții psihotice violente, obezitate. Hiperexcitabilitate, insomnie, dureri abdominale, greață, vărsături - așa se face efecte secundareîn timpul tratamentului. Poate provoca diaree, reacție alergică, frisoane, hipertermie pe termen scurt; anemie, leucopenie, iritație a mucoasei bucale.

Capitolul 2. Activitatea optică a aminoacizilor acizi

Pentru a îndeplini această sarcină, este necesar să se ia în considerare activitatea optică în detaliu.

Lumina este o radiație electromagnetică care este percepută de ochiul uman. Poate fi împărțit în natural și polarizat. În lumina naturală, vibrațiile sunt direcționate în direcții diferite, se înlocuiesc rapid și aleatoriu între ele (Fig. 2.a). Iar lumina în care direcțiile oscilațiilor vor fi cumva ordonate sau într-un singur plan se numește polarizată (Fig. 2.b).

Când lumina polarizată trece prin unele substanțe, are loc un fenomen interesant: planul în care sunt situate liniile câmpului electric oscilant se rotește treptat în jurul axei de-a lungul căreia trece fasciculul.

Planul care trece prin direcția de oscilație a vectorului luminos al unei unde polarizate plan și direcția de propagare a acestei unde se numește plan de polarizare.
Printre compușii organici există substanțe capabile să rotească planul de polarizare a luminii. Acest fenomen se numește activitate optică, iar substanțele corespunzătoare sunt numite optic active.
Substanțele optic active apar ca perechi de optice
antipozi - izomeri ale căror proprietăți fizice și chimice sunt practic aceleași în condiții normale, cu excepția unuia - direcția de rotație a planului de polarizare.

2.1 Moleculă chirală

Toți aminoacizii, cu excepția glicinei, sunt optic activi datorită structurii lor chirale.

Molecula prezentată în Figura 3, 1-bromo-1-iodetan, are un atom de carbon tetraedric legat de patru substituenți diferiți. Prin urmare, molecula nu are elemente de simetrie. Astfel de molecule sunt numite asimetrice sau chirale.

Acidul glutamic are chiralitate axială. Apare ca rezultat al aranjamentului neplan al substituenților în raport cu o anumită axă a axei chiralitate. Axa de chiralitate există în alenele substituite asimetric. Atomul de carbon sp-hibrid din alenă are doi orbitali p reciproc perpendiculari. Suprapunerea lor cu orbitalii p ai atomilor de carbon vecini duce la faptul că substituenții din alenă se află în planuri reciproc perpendiculare. O situație similară se observă și în bifenilii substituiți, în care rotația în jurul legăturii care leagă inelele aromatice este dificilă, precum și în compușii spirociclici.

Dacă lumina polarizată plană trece printr-o soluție de substanță chirală, planul în care au loc vibrațiile începe să se rotească. Substanțele care provoacă o astfel de rotație sunt numite optic active. Unghiul de rotație este măsurat cu un dispozitiv numit polarimetru (Fig. 4). Capacitatea unei substanțe de a roti planul de polarizare al luminii este caracterizată de rotație specifică.

Să vedem cum activitatea optică este legată de structura moleculară a unei substanțe. Mai jos este o imagine spațială a unei molecule chirale și reflectarea ei în oglindă (Fig. 5).

La prima vedere, poate părea că aceasta este aceeași moleculă, reprezentată în moduri diferite. Cu toate acestea, dacă colectați modele de ambele forme și încercați să le combinați astfel încât toți atomii să coincidă unul cu celălalt, puteți vedea rapid că acest lucru este imposibil, adică. rezultă că molecula este incompatibilă cu imaginea ei în oglindă.

Astfel, două molecule chirale legate între ele ca obiect și imaginea în oglindă nu sunt identice. Aceste molecule (substanțe) sunt izomeri, numiți enantiomeri. Formele enantiomerice, sau antipozii optici, au indici de refracție diferiți (birefringență circulară) și coeficienți diferiți de extincție molară (dicroism circular) pentru componentele polarizate circular stânga și dreapta ale luminii polarizate liniar.

2.2 Caracteristica de rotație optică

Rotația optică este capacitatea unei substanțe de a devia planul de polarizare atunci când lumina polarizată plană trece prin ea.
Rotația optică are loc din cauza refracției inegale a luminii cu polarizare circulară stânga și dreapta. Rotația unui fascicul de lumină polarizat plan are loc datorită faptului că moleculele asimetrice ale mediului au indici de refracție diferiți, τ și π, pentru lumina cu polarizare circulară stânga și dreapta.
Dacă planul de polarizare se rotește în dreapta (în sensul acelor de ceasornic) a observatorului, legătura se numește dextrogiro, iar rotația specifică se înregistrează cu semnul plus. La rotirea spre stânga (în sens invers acelor de ceasornic), conexiunea se numește stângaci, iar rotația specifică este înregistrată cu semnul minus.

Cantitatea de abatere a planului de polarizare de la poziția inițială, exprimată în grade unghiulare, se numește unghi de rotație și se notează cu α.

Valoarea unghiului depinde de natura substanței optic active, de grosimea stratului de substanță, de temperatură și de lungimea de undă a luminii. Unghiul de rotație este direct proporțional cu grosimea stratului. Pentru o evaluare comparativă a capacității diferitelor substanțe de a roti planul de polarizare, se calculează așa-numita rotație specifică. Rotația specifică este rotația planului de polarizare cauzată de un strat de substanță cu grosimea de 1 dm atunci când este convertit la conținutul de 1 g de substanță în 1 ml de volum.

Pentru substanțele lichide, rotația specifică este determinată de formula:

Pentru soluții de substanțe:

(unde α este unghiul de rotație măsurat în grade; l este grosimea stratului de lichid, dm; c este concentrația soluției, exprimată în grame la 100 ml de soluție; d este densitatea lichidului)

Valoarea rotației specifice depinde și de natura aminoacidului acid și de concentrația acestuia. În multe cazuri, rotația specifică este constantă doar într-un anumit interval de concentrație. În intervalul de concentrații în care rotația specifică este constantă, este posibil să se calculeze concentrația din unghiul de rotație:

Un număr de substanțe optic active modifică unghiul de rotație la o valoare constantă determinată. Acest lucru se datorează prezenței unui amestec de forme stereoizomerice având diverse sensuri unghi de rotație. Numai după un timp se stabilește echilibrul. Proprietatea de ceva timp de a modifica valoarea unghiului de rotație se numește mutarotație.
Determinarea unghiului de rotație al planului de polarizare se realizează în dispozitive, așa cum sa menționat mai sus, așa-numitele polarimetre (Fig. 4).

2.3 Măsurarea rotației optice

Determinarea unghiului de rotație al planului de polarizare se realizează în dispozitive numite polarimetre. Regulile de utilizare a acestui model de polarimetru sunt stabilite în instrucțiunile pentru dispozitiv. Determinarea, de regulă, se efectuează pentru linia D de sodiu la 20 C.

Principiu general Dispozitivul și funcționarea polarimetrelor sunt după cum urmează. Fasciculul de la sursa de lumină este direcționat printr-un filtru de lumină galbenă într-o prismă polarizantă. Trecând prin prisma Nicol, fasciculul de lumină este polarizat, vibrațiile sale se fac doar într-un singur plan. Lumina polarizată plană este trecută printr-o cuvă cu o soluție dintr-o substanță optic activă. În acest caz, abaterea planului de polarizare a luminii este determinată folosind o a doua prismă rotativă Nicol (analizor), care este conectată rigid la o scară gradată. Un câmp semnificativ observat prin ocular, împărțit în două sau trei părți de luminozitate diferită, trebuie să fie iluminat uniform prin rotirea analizorului. Cantitatea de rotație este citită de pe scară. Pentru a verifica punctul zero al dispozitivului, se efectuează măsurători similare fără soluția de testare. Direcția planului de polarizare este de obicei stabilită de direcția de rotație a analizorului. Proiectarea polarimetrelor domestice este de așa natură încât, dacă, pentru a obține un „câmp vizual iluminat” uniform, este necesară rotirea analizorului spre dreapta, adică în sensul acelor de ceasornic, atunci substanța studiată a fost dextrorotativă, ceea ce este indicat prin semnul + (plus) sau d. Când analizorul este rotit în sens invers acelor de ceasornic, obținem rotația la stânga sau semnul I - (minus).

În alte instrumente, direcția exactă de rotație este determinată de măsurători repetate, care se efectuează fie cu jumătate din grosimea stratului de lichid, fie cu jumătate din concentrație. Dacă în acest caz se obține unghiul de rotație sau, atunci putem presupune că substanța este dextrogirativă. Dacă noul unghi de rotație este de 90 - sau 180 -, atunci substanța are o rotație la stânga. Rotația specifică nu depinde foarte mult de temperatură, totuși, controlul temperaturii cuvei este necesar pentru măsurători precise. Cu date despre rotația optică, este necesar să se indice solventul utilizat și concentrația substanței în soluție, de exemplu [α]o \u003d 27,3 în apă (C \u003d 0,15 g / ml) .

Determinările polarimetrice sunt utilizate atât pentru stabilirea conținutului cantitativ al substanțelor optic active în soluții, cât și pentru verificarea purității acestora.

2.4 Date cunoscute despre rotația optică a aminoacizilor acizi
Bazat regula generala Deoarece compușii cu aceeași configurație prezintă aceleași schimbări în rotație sub aceleași influențe, au fost create o serie de reguli mai specifice privind grupurile individuale de compuși. Una dintre aceste reguli se aplică aminoacizilor și spune că rotația optică a tuturor aminoacizilor naturali (seria L) în soluțiile acide se deplasează spre dreapta. Amintiți-vă încă o dată: această regulă nu trebuie înțeleasă în așa fel încât să apară neapărat o creștere a rotației la dreapta: „deplasarea la dreapta” poate însemna și o scădere a rotației la stânga. Datele despre rotațiile unor aminoacizi în soluții acide sunt prezentate mai jos în tabel. 2.

În studiul rotației optice, s-a constatat că în timpul tranziției unei molecule din faza gazoasă la o soluție, lungimile de undă ale tranzițiilor se modifică semnificativ (în medie ~ 5 nm), în timp ce în soluțiile studiate diferă nesemnificativ (~ 0,5 nm). Se arată că, odată cu scăderea modificării momentului dipol al moleculelor de izomeri în soluții, deplasarea lungimilor de undă a tranziției electronice principale scade și crește odată cu creșterea polarizabilităților. Se calculează forțele de rotație ale tranzițiilor moleculelor de izomeri în diferite soluții. Se arată că valorile forțelor de rotație ale tranzițiilor se modifică puternic la trecerea de la o moleculă izolată la o soluție. Sunt reprezentate grafice dependențele spectrale ale rotației specifice a planului de polarizare în diferite soluții. Tot în intervalul 100-300 nm se observă rezonanțe atunci când lungimile de undă ale tranzițiilor coincid cu lungimile de undă ale radiației. Rotația specifică a planului de polarizare a radiației în soluțiile izomerului L scade odată cu creșterea lungimii de undă de la ~ 50 grade * m2 / kg la 240 nm la 1 grade * m / kg la 650 nm, iar în soluțiile izomerului D de la ~ 5 grade * m2 / kg * la 360 nm la ~ 5 / kg la 360 nm la ~ 20 nm la 650 nm. Se confirmă că unghiul de rotație crește liniar odată cu creșterea concentrației soluțiilor. Se arată că odată cu creșterea polarizabilităților moleculelor de solvent, valorile rotației specifice a planului de polarizare cresc, iar odată cu creșterea modificării polarizabilităților moleculelor în soluțiile ambilor izomeri, acestea scad.

În studiul rotației optice a izomerilor L și DL ai acidului glutamic, s-a arătat că în intervalul de la 4000 la 5000 unghiul de rotație al planului de polarizare a radiației incoerente este maxim la o lungime de undă de 4280 și scade odată cu creșterea lungimii de undă a radiației. De asemenea, unghiul de rotație al planului de polarizare al radiației laser crește la -5° la o concentrație de 1,6% pentru radiația cu lungime de undă lungă A, = 650 nm și până la -9° pentru X = 532 nm la aceeași concentrație. S-a constatat că activitatea optică este maximă într-o soluție neutră (pH = 7) de acid glutamic și scade odată cu creșterea acidității și alcalinității soluțiilor. A fost demonstrată absența capacității de rotație în soluțiile apoase de formă racemică a acidului glutamic.

Concluzie

Pe parcursul lucrării, a fost pregătită o revizuire a literaturii de specialitate privind proprietățile aminoacizilor acizi, despre mecanismele și caracteristicile rotației optice a acidului glutamic.
Astfel, obiectivul stabilit termen de hârtie realizat pe deplin.

Literatură

1. Resursa Internet.URL: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html

2. Glinka N.L. Chimie generală. a 24-a ed. - L. Chimie, 1985. 37 p.

3. Khomchenko G.P. Un manual de chimie pentru studenții universitari. 2002. 57 p.

4. Fremantle M. Chimia în acțiune. În 2 ore.Partea 1: Per. din engleza. M.: Mir, 1998 . 311 p.

5. Lehninger A. Fundamentele biochimiei: în 3 volume T. 1. Lumea, 62 p.

6. V. G. Jiriakov. Chimie organica. Ed. a 6-a, stereotip. M. Chimie 194 p.

7. Shendrik A.N. Chimia proteinelor. Structură, proprietăți, metode de cercetare 22 c.

8. Moloney M. G. Aminoacizi excitatori. Rapoarte de producție. 2002. 99 p.

9. Chimie și toxicologie. Bază de date. Baze de date cu proprietățile substanțelor.

URL: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841

10. Knunyants I.L. Enciclopedia chimică Volumul 1. 163s.

11. E.A. Vyalykh, S.A. Ilarionov, A.V. Jdanov. „Cercetări privind compoziția aminoacizilor” Publicat în revista „Apa: chimie și ecologie” Nr.2 pentru 2012, pp. 76-82.

12. Carte de referință farmacologică „Registrul medicamente Rusia® Radar®»

13. Fremantle M. Chimia în acțiune. În 2 ore.Partea 2: Per. din engleza. M. Mir.

350 s.

14. H.-D. Jakubke, H. Eshkait. Aminoacizi, peptide, proteine. Moscova „Mir” 1985. 23 p.

15. Vyzman F. L. Fundamentele chimiei organice: Tutorial pentru universități: Per. din engleza. / Ed. A. A. Potekhina. - Sankt Petersburg: Chimie 103 p.

16. Extras din Huey D.N. „Chimie anorganică” 202 c.

17. Passet B. V., Antipov M. A. - Atelier de analiză tehnică și control în producția de produse chimice farmaceutice și antibiotice. 54 p.

18. Potapov V.M. Stereochimie 1976 211s.

19. Nosachenko V.S. teza de master" Studiu numeric rotația optică a soluțiilor de izomeri ai acidului glutamic” Volgograd 2013. 39 p.

20. Aspidova M.A. Munca de absolvent„Studiul experimental al caracteristicilor spectrale ale rotației optice a soluțiilor apoase de acid glutamic” Volgograd 2013.